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- PDB-4n7h: Crystal Structure of the Complex of 3rd WW domain of Human Nedd4 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n7h
タイトルCrystal Structure of the Complex of 3rd WW domain of Human Nedd4 and 1st PPXY Motif of ARRDC3
要素
  • Arrestin domain-containing protein 3
  • E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
キーワードPROTEIN BINDING / ww domain / Beta sheet / PPXY motif
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of heat generation / beta-3 adrenergic receptor binding / formation of structure involved in a symbiotic process / negative regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / positive regulation of hippo signaling / negative regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of sodium ion transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / viral budding ...negative regulation of heat generation / beta-3 adrenergic receptor binding / formation of structure involved in a symbiotic process / negative regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / positive regulation of hippo signaling / negative regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of sodium ion transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / viral budding / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process / protein targeting to lysosome / apicolateral plasma membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / sodium channel inhibitor activity / proline-rich region binding / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / RNA polymerase binding / heat generation / negative regulation of cold-induced thermogenesis / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / fat pad development / lysosomal transport / skin development / neuromuscular junction development / regulation of dendrite morphogenesis / regulation of synapse organization / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / progesterone receptor signaling pathway / protein K63-linked ubiquitination / phosphoserine residue binding / regulation of macroautophagy / beta-2 adrenergic receptor binding / ubiquitin ligase complex / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / ubiquitin binding / regulation of membrane potential / receptor internalization / ISG15 antiviral mechanism / Regulation of PTEN stability and activity / response to calcium ion / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / neuron projection development / ubiquitin protein ligase activity / protein transport / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cell cortex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / dendritic spine / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lysosome / early endosome / protein ubiquitination / endosome / protein domain specific binding / innate immune response / DNA damage response / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. ...Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANIDINE / E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Arrestin domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.698 Å
データ登録者Qi, S. / O'Hayre, M. / Gutkind, J.S. / Hurley, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural and biochemical basis for ubiquitin ligase recruitment by arrestin-related domain-containing protein-3 (ARRDC3).
著者: Qi, S. / O'Hayre, M. / Gutkind, J.S. / Hurley, J.H.
履歴
登録2013年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22014年10月8日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
B: Arrestin domain-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,7964
ポリマ－5,6782
非ポリマー1182
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area3280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.882, 38.882, 49.997
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

GAI

21A-501-

GAI

31A-615-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Cell proliferation-inducing gene 53 protein / Neural precursor cell expressed developmentally down- ...Cell proliferation-inducing gene 53 protein / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 / NEDD-4


分子量: 4261.756 Da / 分子数: 1 / 断片: 3rd WW domain (UNP residues 840-872) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0093, NEDD4, NEDD4-1, PIG53 / プラスミド: pGST-parallel2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: P46934
#2: タンパク質・ペプチド Arrestin domain-containing protein 3 / TBP-2-like inducible membrane protein / TLIMP


分子量: 1416.554 Da / 分子数: 1 / 断片: 1st PPXY Motif (UNP residues 342-354) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96B67
#3: 化合物 ChemComp-GAI / GUANIDINE / グアニジン


分子量: 59.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH5N3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.64 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.35M (NH4)SO4, 100mM Tris-HCl 8.0, 100mM Guanidine-HCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 5129 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 26.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 1.178 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.7-1.7611.10.215081.233199.4
1.76-1.8313.40.1744851.201199.8
1.83-1.91140.1455141.2231100
1.91-2.0213.90.1184981.2421100
2.02-2.1414.10.1055061.2181100
2.14-2.3113.80.0984991.1341100
2.31-2.54140.0935161.1131100
2.54-2.9113.80.0815161.149199.8
2.91-3.6613.40.0635251.105199.6
3.66-5011.80.0555621.179197.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.3_1479精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 1.698→33.673 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.51 / FOM work R set: 0.7813 / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2331 235 4.6 %
Rwork0.1888 4874 -
obs0.1907 5109 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 71.13 Å2 / Biso mean: 29.4486 Å2 / Biso min: 16.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.698→33.673 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数346 0 8 31 385
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011366
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.291498
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04947
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00868
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.743130
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6983-2.13960.26631120.193323952507100
2.1396-33.67940.22491230.18772479260299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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