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万見
- PDB-4n5d: Tailoring Small Molecules for an Allosteric Site on Procaspase-6: Cpd1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n5d
タイトルTailoring Small Molecules for an Allosteric Site on Procaspase-6: Cpd1
要素Caspase-6
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / procaspse-6 / caspase-6 zymogen / allosteric / Structure Based Drug Design / cysteine protease / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / cellular response to staurosporine / positive regulation of necroptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing ...caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / cellular response to staurosporine / positive regulation of necroptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / activation of innate immune response / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2FQ / PHOSPHATE ION / Caspase-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Murray, J.M. / Steffek, M.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2014
タイトル: Tailoring small molecules for an allosteric site on procaspase-6.
著者: Murray, J. / Giannetti, A.M. / Steffek, M. / Gibbons, P. / Hearn, B.R. / Cohen, F. / Tam, C. / Pozniak, C. / Bravo, B. / Lewcock, J. / Jaishankar, P. / Ly, C.Q. / Zhao, X. / Tang, Y. / ...著者: Murray, J. / Giannetti, A.M. / Steffek, M. / Gibbons, P. / Hearn, B.R. / Cohen, F. / Tam, C. / Pozniak, C. / Bravo, B. / Lewcock, J. / Jaishankar, P. / Ly, C.Q. / Zhao, X. / Tang, Y. / Chugha, P. / Arkin, M.R. / Flygare, J. / Renslo, A.R.
履歴
登録2013年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-6
B: Caspase-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2447
ポリマ－64,6282
非ポリマー6165
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area20940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.075, 115.075, 79.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-539-

HOH

21A-556-

HOH

31B-565-

HOH

41B-573-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1PHEPHESERSERchain AAA25 - 2925 - 272
2METMETLYSLYSchain BBB30 - 29110 - 271

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要素

#1: タンパク質 Caspase-6 / CASP-6 / Apoptotic protease Mch-2 / Caspase-6 subunit p18 / Caspase-6 subunit p11


分子量: 32313.857 Da / 分子数: 2 / 変異: C163A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP6, MCH2, procaspase-6 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P55212, caspase-6
#2: 化合物 ChemComp-2FQ / 6-amino-2,8-dimethylpyrido[2,3-d]pyrimidin-7(8H)-one


分子量: 190.202 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10N4O
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2-Methyl-2,4-pentanediol, 0.3 M Ammonium Phosphate monobasic, 0.1 M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月24日
放射プロトコル: SINGLE / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→115.1 Å / Num. all: 33010 / Num. obs: 32981 / % possible obs: 98.74 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 30.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.026 / Net I/σ(I): 22.03
反射 シェル解像度: 2.06→2.17 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 4695 / % possible all: 98.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.06→81.37 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.32 / FOM work R set: 0.8968 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 1695 5.14 %RANDOM
Rwork0.1697 ---
obs0.1706 32978 98.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 109.08 Å2 / Biso mean: 36.8789 Å2 / Biso min: 11.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→81.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3987 0 40 230 4257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064117
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0945558
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072597
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006725
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2511499
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2227X-RAY DIFFRACTION11.964TORSIONAL
12B2227X-RAY DIFFRACTION11.964TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0594-2.120.28141340.23132528266298
2.12-2.18850.22111450.19862542268798
2.1885-2.26670.20281420.1892551269398
2.2667-2.35740.20831320.18132591272399
2.3574-2.46470.20431570.16632546270398
2.4647-2.59470.19891350.17942572270799
2.5947-2.75730.21811380.18442592273099
2.7573-2.97020.20221460.17032600274699
2.9702-3.26910.17671510.16462608275999
3.2691-3.74210.1811450.14992629277499
3.7421-4.71460.1511390.13882686282599
4.7146-81.43390.19061310.18872838296999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0379-0.48430.02262.8743-0.51992.84180.03640.17840.1927-0.0462-0.11160.089-0.2344-0.25960.07180.15280.0057-0.01530.207-0.03310.1311-22.9196-16.967919.1183
23.01350.72190.38063.30510.71963.22660.1543-0.1438-0.29080.0867-0.19180.04660.2899-0.03870.04560.19670.0034-0.00050.08620.02640.2317-26.2674-43.887614.5975
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA25 - 292
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB30 - 291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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