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万見
- PDB-4myu: Crystal structure of elongation factor G mutant(EFG) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4myu
タイトルCrystal structure of elongation factor G mutant(EFG)
要素Elongation factor G
キーワードTRANSLATION / elongation factor G / EFG
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome disassembly / translational elongation / translation elongation factor activity / GDP binding / ribosome binding / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation factors ...Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / Translation elongation factor EFG/EF2 / : / Elongation factor G, domain III / EFG, domain V / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation factors / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Elongation factor G
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.004 Å
データ登録者Liu, G. / Dong, J. / Gong, W. / Qin, Y.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of elongation factor G mutant(EFG)
著者: Liu, G. / Dong, J. / Gong, W. / Qin, Y.
履歴
登録2013年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4363
ポリマ－76,9681
非ポリマー4682
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.282, 88.235, 115.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor G


分子量: 76968.133 Da / 分子数: 1 / 変異: H573K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: fusA, fus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13551
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5mM Tris-HCl (pH 7.6), 10mM MgCl2, 5mM GDP, 20-23% PEG 8000, 0.1M Tris-Cl (PH 7.5-7.6), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年10月8日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→38 Å / Num. all: 16413 / Num. obs: 16397 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 8.2 %
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 8.3 % / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4M1K

4m1k


解像度: 3.004→37.06 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2706 1635 10.01 %RANDOM
Rwork0.1874 ---
all0.28 16397 --
obs0.1958 16341 99.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.004→37.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5114 0 29 0 5143
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085240
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2687105
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2821994
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082808
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005921
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.0041-3.09240.37561240.2661111992
3.0924-3.19220.38031340.24641208100
3.1922-3.30620.32371340.2211207100
3.3062-3.43850.27951350.19111216100
3.4385-3.59490.31231360.19241220100
3.5949-3.78420.27671340.18711207100
3.7842-4.02110.32161380.17241239100
4.0211-4.33110.26011360.15871216100
4.3311-4.76610.21811370.14531234100
4.7661-5.45390.22841380.14781242100
5.4539-6.86420.24151410.21671272100
6.8642-37.06270.26271480.2064132699
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.5414 Å / Origin y: -1.8266 Å / Origin z: -22.995 Å
111213212223313233
T0.4375 Å20.0054 Å20.0008 Å2-0.4383 Å20.0172 Å2--0.4605 Å2
L1.6784 °21.0348 °2-0.6414 °2-0.4545 °2-0.2839 °2--0.3151 °2
S0.0103 Å °-0.2187 Å °-0.1497 Å °-0.0259 Å °-0.1352 Å °-0.1238 Å °0.052 Å °0.0725 Å °0.1164 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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