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- PDB-4mxx: Human Src A403T mutant bound to kinase inhibitor bosutinib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mxx
タイトルHuman Src A403T mutant bound to kinase inhibitor bosutinib
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / Phosphorylation / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of ovarian follicle development / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / regulation of cell projection assembly ...positive regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of ovarian follicle development / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / cellular response to prolactin / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / regulation of cell projection assembly / response to mineralocorticoid / positive regulation of dephosphorylation / ERBB2 signaling pathway / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / regulation of epithelial cell migration / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / BMP receptor binding / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / cellular response to progesterone stimulus / regulation of vascular permeability / positive regulation of protein processing / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / negative regulation of focal adhesion assembly / skeletal muscle cell proliferation / : / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / intestinal epithelial cell development / CD28 co-stimulation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / osteoclast development / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / cellular response to fluid shear stress / response to acidic pH / focal adhesion assembly / signal complex assembly / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of Ras protein signal transduction / odontogenesis / positive regulation of podosome assembly / regulation of bone resorption / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / adherens junction organization / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / myoblast proliferation / Ephrin signaling / cellular response to peptide hormone stimulus / negative regulation of mitochondrial depolarization / podosome / Signal regulatory protein family interactions / cellular response to fatty acid / MET activates PTK2 signaling / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / regulation of early endosome to late endosome transport / Regulation of KIT signaling / postsynaptic specialization, intracellular component / Signaling by ALK / leukocyte migration / GP1b-IX-V activation signalling / CTLA4 inhibitory signaling / oogenesis / phospholipase activator activity / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / Receptor Mediated Mitophagy / interleukin-6-mediated signaling pathway / DNA biosynthetic process / EPHA-mediated growth cone collapse / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / stress fiber assembly / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of smooth muscle cell migration / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of cell-cell adhesion / dendritic growth cone / regulation of heart rate by cardiac conduction / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Recycling pathway of L1 / PECAM1 interactions / uterus development / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / phospholipase binding / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / RHOU GTPase cycle / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / Long-term potentiation / negative regulation of anoikis / FCGR activation / RET signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of bone resorption
類似検索 - 分子機能
: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. ...: / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DB8 / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Levinson, N.M. / Boxer, S.G.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: A conserved water-mediated hydrogen bond network defines bosutinib's kinase selectivity.
著者: Levinson, N.M. / Boxer, S.G.
履歴
登録2013年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,5424
ポリマ－65,4812
非ポリマー1,0612
水1,63991
1
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2712
ポリマ－32,7411
非ポリマー5301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2712
ポリマ－32,7411
非ポリマー5301
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.780, 63.050, 73.770
Angle α, β, γ (deg.)79.47, 89.19, 90.02
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 32740.605 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinase domain, UNP residues 254-536 / 変異: A403T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRC, SRC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P12931, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-DB8 / 4-[(2,4-dichloro-5-methoxyphenyl)amino]-6-methoxy-7-[3-(4-methylpiperazin-1-yl)propoxy]quinoline-3-carbonitrile / Bosutinib / ボスチニブ


分子量: 530.446 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H29Cl2N5O3 / コメント: 阻害剤, 薬剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0-4% PEG 3350, 0.2M Ammonium acetate, 0.1M Hepes pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.13 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.13 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→62 Å / Num. all: 22760 / Num. obs: 20894 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.487 / Num. unique all: 3073 / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→36.427 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 27.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2763 1995 9.55 %imported from wildtype Src structure used as molecular replacement search model
Rwork0.2065 ---
obs0.2133 20889 91.8 %-
all-22754 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.218 Å2 / ksol: 0.404 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3502 Å2-3.4281 Å20.1851 Å2
2---10.3486 Å20.9011 Å2
3---9.9984 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→36.427 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4242 0 72 91 4405
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094424
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1425998
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.521682
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072636
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005760
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.6650.37211400.28711353X-RAY DIFFRACTION93
2.665-2.73710.32121460.27111370X-RAY DIFFRACTION92
2.7371-2.81760.28881450.23571350X-RAY DIFFRACTION92
2.8176-2.90850.33111400.22621372X-RAY DIFFRACTION93
2.9085-3.01240.31471420.21861372X-RAY DIFFRACTION92
3.0124-3.13290.33241410.23211351X-RAY DIFFRACTION92
3.1329-3.27540.28441260.21951363X-RAY DIFFRACTION92
3.2754-3.4480.29171550.19821325X-RAY DIFFRACTION92
3.448-3.66380.28061500.1891361X-RAY DIFFRACTION93
3.6638-3.94640.23951400.18471350X-RAY DIFFRACTION92
3.9464-4.3430.23651420.17151319X-RAY DIFFRACTION91
4.343-4.97010.22691400.1671349X-RAY DIFFRACTION91
4.9701-6.25660.27591340.22551286X-RAY DIFFRACTION88
6.2566-36.4270.25591540.20651373X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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