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- PDB-4mi6: Crystal structure of Gpb in complex with SUGAR (N-[4-(5,6,7,8-TET... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mi6
タイトルCrystal structure of Gpb in complex with SUGAR (N-[4-(5,6,7,8-TETRAHYDRONAPHTHALEN-2-YL)BUTANOYL]-BETA-D-GLUCOPYRANOSYLAMINE)
要素Glycogen phosphorylase, muscle form
キーワードtransferase/transferase inhibitor / alpha and beta protein / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / : / : / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-26V / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kantsadi, L.A. / Chatzileontiadou, S.M.D. / Leonidas, D.D.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structure based inhibitor design targeting glycogen phosphorylase b. Virtual screening, synthesis, biochemical and biological assessment of novel N-acyl-beta-d-glucopyranosylamines.
著者: Parmenopoulou, V. / Kantsadi, A.L. / Tsirkone, V.G. / Chatzileontiadou, D.S. / Manta, S. / Zographos, S.E. / Molfeta, C. / Archontis, G. / Agius, L. / Hayes, J.M. / Leonidas, D.D. / Komiotis, D.
履歴
登録2013年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_source / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.name
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8882
ポリマ－95,5091
非ポリマー3791
水4,774265
1
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子

A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,7774
ポリマ－191,0182
非ポリマー7592
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area4600 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area57110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.900, 128.900, 116.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, muscle form / Myophosphorylase


分子量: 95509.031 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 13-837 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 株: M / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-26V / N-[4-(5,6,7,8-tetrahydronaphthalen-2-yl)butanoyl]-beta-D-glucopyranosylamine / N-(β-D-グルコピラノシル)-4-(5,6,7,8-テトラヒドロナフタレン-2-イル)ブタンアミド


タイプ: saccharide / 分子量: 379.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C20H29NO6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 %
結晶化温度: 289 K / 手法: small tubes / pH: 6.7
詳細: 10mM BES buffer, pH 6.7, SMALL TUBES, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.04 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月21日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→23.94 Å / Num. all: 75897 / Num. obs: 75897 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 10836 / Rsym value: 0.365 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 3SYM

3sym


解像度: 1.9→23.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 2.725 / SU ML: 0.078 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1885 3821 5 %RANDOM
Rwork0.16131 ---
obs0.16265 72040 97.78 %-
all-72040 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.341 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å2-0 Å20 Å2
2--0.71 Å2-0 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→23.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6601 0 27 265 6893
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0196801
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026501
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1861.9579211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8043.00214895
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8125811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.31623.571350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.05151177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9721559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2995
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0217701
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021657
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.522.8963241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.522.8953240
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4614.3324047
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.4614.3344048
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1193.2693560
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1193.2693560
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.5774.7755163
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.18223.3097696
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.18223.3087697
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 267 -
Rwork0.242 5209 -
obs--96.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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