[日本語] English
万見
- PDB-4m1l: Complex of IQCG and Ca2+-bound CaM -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m1l
タイトルComplex of IQCG and Ca2+-bound CaM
要素
  • Calmodulin
  • IQ domain-containing protein G
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calcium signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm axoneme assembly / cilium organization / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / manchette / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation ...sperm axoneme assembly / cilium organization / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / manchette / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / positive regulation of DNA binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / motile cilium / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / spermatid development / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / sperm flagellum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / eNOS activation / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / Hsp70 protein binding / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / calyx of Held / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability
類似検索 - 分子機能
Dynein regulatory complex protein 9 / IQ calmodulin-binding motif / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...Dynein regulatory complex protein 9 / IQ calmodulin-binding motif / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Dynein regulatory complex protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Liang, W.X. / Chen, L.T. / Chen, Z. / Chen, S.J. / Chen, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Functional and molecular features of the calmodulin-interacting protein IQCG required for haematopoiesis in zebrafish
著者: Chen, L.T. / Liang, W.X. / Chen, S. / Li, R.K. / Tan, J.L. / Xu, P.F. / Luo, L.F. / Wang, L. / Yu, S.H. / Meng, G. / Li, K.K. / Liu, T.X. / Chen, Z. / Chen, S.J.
履歴
登録2013年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Derived calculations
改定 1.22015年2月25日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: IQ domain-containing protein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,80811
ポリマ－24,1672
非ポリマー6419
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-131 kcal/mol
Surface area9020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.491, 40.491, 179.689
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-207-

SO4

21B-501-

SO4

31A-341-

HOH

41A-350-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質 IQ domain-containing protein G


分子量: 7445.845 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 376-435, IQ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IQCG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H095
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.09 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6M ammonium sulfate, 1xM lithium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 83 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月21日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. obs: 10570 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 94.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EWT

3ewt


解像度: 2.1→27.642 Å / SU ML: 0.06 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.06 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: CHAIN A OF 3EWT WAS USED AS THE SEARCH MODEL FOR CAM (CHAIN A OF THIS STRUCTURE).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2277 505 4.8 %Random
Rwork0.1869 ---
obs0.189 10518 97.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→27.642 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1342 0 29 108 1479
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041396
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6541879
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.701529
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049202
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003248
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1-2.30640.25251110.1959233594
2.3064-2.63990.26631360.1951244197
2.6399-3.32510.24161330.1958253899
3.3251-27.64420.1981250.1769269999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.9273-3.9384-2.7479.11656.84548.4768-0.26590.0253-0.2030.2327-0.20880.7067-0.0328-0.3790.52950.14740.06210.02110.21560.01740.202919.4674-1.737522.0509
22.6638-0.7889-0.99363.4241-0.08843.6829-0.1145-0.42570.33230.03830.088-0.4858-0.08740.62830.00810.1120.06160.02060.2471-0.04430.210632.2722-5.794613.5379
34.32663.9271.33747.13210.14715.1961-0.10280.18950.4573-0.1106-0.01930.0713-0.46210.43360.13680.12520.029-0.02290.233-0.00050.172727.48093.411523.5993
43.2957-0.4067-0.15182.95190.64314.21420.0880.3043-0.0781-0.2184-0.2097-0.69020.21360.7847-0.14240.06120.11290.02240.2030.05370.309124.716911.81093.9185
55.9399-4.33681.14735.443-2.2217.03160.00360.5415-0.3525-0.04410.18230.60530.5376-0.17170.0773-0.01940.02910.06840.2199-0.07320.33213.84752.84163.8773
65.706-3.1599-0.68582.52021.42811.5129-0.0877-1.064-1.31881.02510.22810.53960.6196-0.2423-0.03040.32720.08790.09750.31990.12150.476611.2879-2.144610.4249
73.36933.21770.9734.57780.02862.90.0937-0.10210.17870.6980.11121.50040.2923-1.31620.00350.2841-0.02620.06970.33070.00660.34018.28819.72511.7219
85.3961-2.14190.97062.8108-0.56772.1979-0.2799-0.02770.62610.2136-0.0253-0.1364-0.4129-0.05350.10280.06250.05030.0310.1342-0.04390.129318.655918.0498.6683
95.109-4.7242-3.60457.42084.80118.6953-0.0830.1279-0.0416-0.29390.0957-0.1845-0.192-0.1155-0.07510.2196-0.032-0.04740.13390.04320.206229.22314.120111.2975
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 29 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 30 through 65 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 66 through 78 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 79 through 102 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 103 through 112 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 113 through 118 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 119 through 129 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 130 through 148 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 389 through 411 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る