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- PDB-4lx0: Crystal structure of Myo5b globular tail domain in complex with a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lx0
タイトルCrystal structure of Myo5b globular tail domain in complex with active Rab11a
要素
  • Ras-related protein Rab-11A
  • Unconventional myosin-Vb
キーワードPROTEIN TRANSPORT/CONTRACTILE PROTEIN / DIL / PROTEIN TRANSPORT-CONTRACTILE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of early endosome to recycling endosome transport / regulation of protein localization to centrosome / regulation of multivesicular body size / regulation of endocytic recycling / early endosome to recycling endosome transport / postsynaptic recycling endosome / establishment of protein localization to organelle / establishment of vesicle localization / positive regulation of mitotic cytokinetic process / plasma membrane to endosome transport ...regulation of early endosome to recycling endosome transport / regulation of protein localization to centrosome / regulation of multivesicular body size / regulation of endocytic recycling / early endosome to recycling endosome transport / postsynaptic recycling endosome / establishment of protein localization to organelle / establishment of vesicle localization / positive regulation of mitotic cytokinetic process / plasma membrane to endosome transport / regulation of cilium assembly / exosomal secretion / melanosome transport / amyloid-beta clearance by transcytosis / astral microtubule organization / VxPx cargo-targeting to cilium / protein transmembrane transport / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / vesicle transport along actin filament / apical cortex / regulation of vesicle-mediated transport / RAB geranylgeranylation / myosin V binding / Golgi to plasma membrane protein transport / multivesicular body assembly / dynein light intermediate chain binding / protein localization to cilium / establishment of protein localization to membrane / renal water homeostasis / protein localization to cell surface / myosin complex / TBC/RABGAPs / syntaxin binding / endosomal transport / mitotic metaphase chromosome alignment / microfilament motor activity / positive regulation of epithelial cell migration / exocytosis / cleavage furrow / centriolar satellite / mitotic spindle assembly / transport vesicle / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / multivesicular body / small monomeric GTPase / G protein activity / regulation of cytokinesis / trans-Golgi network membrane / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / trans-Golgi network / cytoplasmic vesicle membrane / recycling endosome / small GTPase binding / spindle pole / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / recycling endosome membrane / endocytic vesicle membrane / neuron projection development / actin filament binding / actin cytoskeleton / protein transport / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / vesicle / calmodulin binding / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / centrosome / glutamatergic synapse / GTP binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin 5b, cargo-binding domain / : / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / small GTPase Rab1 family profile. / Myosin, N-terminal, SH3-like ...Myosin 5b, cargo-binding domain / : / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / small GTPase Rab1 family profile. / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Kinesin motor domain superfamily / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Ras-related protein Rab-11A / Unconventional myosin-Vb
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Pylypenko, O. / Attanda, W. / Gauquelin, C. / Houdusse, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2013
タイトル: Structural basis of myosin V Rab GTPase-dependent cargo recognition.
著者: Pylypenko, O. / Attanda, W. / Gauquelin, C. / Lahmani, M. / Coulibaly, D. / Baron, B. / Hoos, S. / Titus, M.A. / England, P. / Houdusse, A.M.
履歴
登録2013年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22013年12月25日Group: Derived calculations
改定 1.32014年1月15日Group: Database references
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Rab-11A
B: Unconventional myosin-Vb
C: Ras-related protein Rab-11A
D: Unconventional myosin-Vb
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,58511
ポリマ-138,4264
非ポリマー1,1597
11,728651
1
A: Ras-related protein Rab-11A
B: Unconventional myosin-Vb
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,8396
ポリマ-69,2132
非ポリマー6264
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3350 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area25240 Å2
手法PISA
2
C: Ras-related protein Rab-11A
D: Unconventional myosin-Vb
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7465
ポリマ-69,2132
非ポリマー5343
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area24930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.100, 125.920, 157.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Ras-related protein Rab-11A / Rab-11 / YL8


分子量: 19972.469 Da / 分子数: 2 / 断片: Dilute domain residues 1456-1848 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB11A, RAB11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62491
#2: タンパク質 Unconventional myosin-Vb


分子量: 49240.441 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-177 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYO5B, KIAA1119 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULV0

-
非ポリマー , 5種, 658分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : BeF3
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 651 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10 % peg, 90 mM NaF, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月5日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→31.5 Å / Num. all: 98382 / Num. obs: 98156 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 51.82 Å2
反射 シェル解像度: 2.14→2.32 Å / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.19→31.5 Å / SU ML: 0.68 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 22.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2176 4887 5 %random
Rwork0.1811 ---
obs0.1829 97752 99.9 %-
all-97752 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 70.633 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.3845 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.8623 Å20 Å2
3----17.5222 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→31.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8608 0 72 651 9331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0138836
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.32811997
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3953207
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0891413
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061523
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.19-2.21490.36281610.29473066X-RAY DIFFRACTION100
2.2149-2.24090.31631590.273006X-RAY DIFFRACTION100
2.2409-2.26830.29471600.27563069X-RAY DIFFRACTION100
2.2683-2.2970.32321610.26163068X-RAY DIFFRACTION100
2.297-2.32720.30021630.25663091X-RAY DIFFRACTION100
2.3272-2.35910.32121590.26453026X-RAY DIFFRACTION100
2.3591-2.39270.2851620.24323075X-RAY DIFFRACTION100
2.3927-2.42840.25751620.23073088X-RAY DIFFRACTION100
2.4284-2.46640.26181600.22333040X-RAY DIFFRACTION100
2.4664-2.50680.27711620.21533080X-RAY DIFFRACTION100
2.5068-2.550.24511620.20983063X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.59640.28371610.20563071X-RAY DIFFRACTION100
2.5964-2.64630.26721610.1973052X-RAY DIFFRACTION100
2.6463-2.70030.2271610.19163065X-RAY DIFFRACTION100
2.7003-2.75890.26121640.18923112X-RAY DIFFRACTION100
2.7589-2.82310.23091630.18713089X-RAY DIFFRACTION100
2.8231-2.89360.22981610.18293073X-RAY DIFFRACTION100
2.8936-2.97180.2241640.1833106X-RAY DIFFRACTION100
2.9718-3.05920.21941620.17933080X-RAY DIFFRACTION100
3.0592-3.15780.24551630.18173089X-RAY DIFFRACTION100
3.1578-3.27060.20631620.17723092X-RAY DIFFRACTION100
3.2706-3.40140.21791640.18033103X-RAY DIFFRACTION100
3.4014-3.5560.2041630.18313093X-RAY DIFFRACTION100
3.556-3.74320.23141650.18763136X-RAY DIFFRACTION100
3.7432-3.97730.20831630.16713098X-RAY DIFFRACTION100
3.9773-4.28370.18511650.1493142X-RAY DIFFRACTION100
4.2837-4.71350.16771650.13873125X-RAY DIFFRACTION100
4.7135-5.39260.1711650.1543154X-RAY DIFFRACTION100
5.3926-6.7830.23751690.2023211X-RAY DIFFRACTION100
6.783-31.52320.20641750.17823302X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9337-3.25391.21263.0557-1.57741.2855-0.4628-0.4658-0.82670.01620.38110.13410.3719-0.85940.00831.6644-0.184-0.8551.0336-0.05681.9306-15.6547-24.0386-92.294
29.7113-2.71144.76344.4873-2.02949.14750.1223-0.0398-0.6666-0.79470.17450.54090.38691.0503-0.35041.5128-0.1695-0.10460.9610.13580.64362.2673-25.7954-78.0831
31.96180.3457-0.39370.9808-0.18085.442-0.07480.36740.0264-0.22530.13190.17050.3623-0.7399-0.03990.2624-0.08940.00580.27420.05780.36399.6173-26.5379-28.913
43.36141.70870.25434.4166-0.04143.3370.04620.06-0.27280.1867-0.02720.00590.29040.04840.00110.20550.07370.02090.27260.03770.304741.9347-22.2926-8.8353
54.45090.79610.97691.78030.14250.21480.23940.53980.7730.05670.04690.4485-0.07890.1262-0.28440.36240.0163-0.04470.39220.06140.541136.1848-12.0332-11.2881
63.2096-2.79692.04256.4710.09262.1675-1.18220.547-0.2048-1.0525-0.9121-1.42281.39311.16731.99661.289-0.33640.51621.54090.11151.142660.274622.552835.3816
76.72081.74716.33265.1557-0.84818.0865-0.732-0.5781-0.691-0.721-0.652-0.5521-0.62830.18831.31220.72950.0156-0.06221.6947-0.41760.97358.275815.79928.4169
81.15330.39630.39391.6113-0.29436.70910.15370.04470.05740.2205-0.0277-0.0717-0.50210.5294-0.11340.2983-0.00820.11120.28950.09010.430853.38635.3932-26.299
95.6621.0464-1.22943.2361-0.44792.579-0.45330.1078-1.0557-0.8495-0.1542-1.3130.84750.6530.42010.68870.10050.29640.46830.1710.773538.6024-23.4738-48.551
103.99071.1534-5.28180.3403-1.54597.06330.4162-0.23320.99080.01290.07530.4769-0.5678-0.4749-0.55870.41860.05920.06120.56720.00150.561731.0673-15.1777-45.9023
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN B AND RESID 1447:1452 )B1447 - 1452
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 1455:1467 )B1455 - 1467
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 1468:1848 )B1468 - 1848
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 7:177 )A7 - 177
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 201:203 )A201 - 203
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN D AND RESID 1443:1448 )D1443 - 1448
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN D AND RESID 1454:1462 )D1454 - 1462
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN D AND RESID 1463:1848 )D1463 - 1848
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN C AND RESID 7:177 )C7 - 177
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN C AND RESID 201:203 )C201 - 203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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