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- PDB-4lv6: Crystal Structure of small molecule disulfide 4 covalently bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lv6
タイトルCrystal Structure of small molecule disulfide 4 covalently bound to K-Ras G12C
要素GTPase KRas
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / GTPase / GDP bound / small molecule inhibitor / covalent binder / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants ...forebrain astrocyte development / negative regulation of epithelial cell differentiation / type I pneumocyte differentiation / regulation of synaptic transmission, GABAergic / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / Rac protein signal transduction / skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / RUNX3 regulates p14-ARF / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / glial cell proliferation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / membrane-membrane adaptor activity / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / positive regulation of glial cell proliferation / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / homeostasis of number of cells within a tissue / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / striated muscle cell differentiation / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / GRB2 events in ERBB2 signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / Downstream signal transduction / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated cell proliferation / FCERI mediated MAPK activation / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by SCF-KIT / visual learning / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cytoplasmic side of plasma membrane / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / MAPK cascade / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / DAP12 signaling / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / G protein activity / Ca2+ pathway / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / gene expression / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / Ras protein signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / Golgi membrane / focal adhesion
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-20H / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GTPase KRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ostrem, J.M. / Peters, U. / Sos, M.L. / Wells, J.A. / Shokat, K.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: K-Ras(G12C) inhibitors allosterically control GTP affinity and effector interactions.
著者: Ostrem, J.M. / Peters, U. / Sos, M.L. / Wells, J.A. / Shokat, K.M.
履歴
登録2013年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase KRas
B: GTPase KRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,53510
ポリマ－38,7062
非ポリマー1,8298
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: GTPase KRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2675
ポリマ－19,3531
非ポリマー9154
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: GTPase KRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2675
ポリマ－19,3531
非ポリマー9154
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.140, 39.320, 62.790
Angle α, β, γ (deg.)77.33, 81.21, 77.35
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 GTPase KRas / K-Ras 2 / Ki-Ras / c-K-ras / c-Ki-ras / GTPase KRas / N-terminally processed


分子量: 19352.785 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-169 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRAS, KRAS isoform 2B, KRAS2, RASK2 / プラスミド: pJexpress411 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P01116
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-20H / 1-[(2,4-dichlorophenoxy)acetyl]-N-(2-sulfanylethyl)piperidine-4-carboxamide


分子量: 391.313 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H20Cl2N2O3S
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE IN THE STRUCTRUE REPRESENTS ISOFORM 2B OF GTPASE KRAS. THIS ISOFORM DIFFERS FROM THE ...THE SEQUENCE IN THE STRUCTRUE REPRESENTS ISOFORM 2B OF GTPASE KRAS. THIS ISOFORM DIFFERS FROM THE CANONICAL SEQUENCE AS FOLLOW: 151-153 (RVE TO GVD) AND 165-169 (QYRLK TO KHKEK)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 22% PEG8000, 0.1M CaCl2, 0.1M TRIS, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月17日
回折測定詳細: 1.00 degrees, 3.0 sec, detector distance 175.00 mm / 手法: \w scans
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.068 / 数: 179388
反射解像度: 1.5→20 Å / Num. obs: 46311 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 14.661
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.319 / Mean I/σ(I) obs: 3.583 / Rsym value: 0.319 / % possible all: 92.8
Cell measurementReflection used: 179388

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.5 Å
Translation2.5 Å19.5 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.2.4位相決定
PHENIXdev_1402精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
BOSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→19.504 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.41 / FOM work R set: 0.868 / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 20.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1868 1997 4.32 %
Rwork0.1566 --
obs0.1579 46242 95.98 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 92.24 Å2 / Biso mean: 26.9222 Å2 / Biso min: 10.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.504 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2666 0 108 247 3021
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092824
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2563830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069426
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005483
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.4531086
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.55170.23661890.20684177436692
1.5517-1.61380.23431960.18894369456594
1.6138-1.68730.2291990.17484394459395
1.6873-1.77620.24261980.17344398459695
1.7762-1.88730.22822000.16654428462896
1.8873-2.03290.19082000.16434425462597
2.0329-2.23720.1912040.15554502470697
2.2372-2.56040.19452020.16064499470198
2.5604-3.22340.18172040.16274513471798
3.2234-19.50590.15482050.13594540474598
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9334.11644.11396.08934.15934.32240.1462-0.4832-0.26870.41950.1117-0.4941-0.2092-0.1247-0.01350.18850.0204-0.03910.2303-0.03570.16967.21-1.65221.1727
22.6302-0.3641-0.24463.3387-1.22664.7028-0.0655-0.11130.01350.03420.06670.26530.2642-0.2857-0.01060.1283-0.03580.00960.15220.02310.1388-1.9504-15.521218.157
35.8002-0.7495.44050.7703-0.6755.1048-0.0832-0.6131-0.01670.19370.18920.1651-0.1641-0.7669-0.08370.16070.01820.02130.3060.03090.20155.9223-7.160326.9673
47.0156-1.56333.18812.70080.21636.5263-0.1568-0.38040.30610.11390.1151-0.1963-0.1888-0.04520.09610.17230.01180.00680.1660.02170.17119.6887-4.73124.6967
57.011.5481.66843.7675-2.34962.6438-0.12190.21950.46410.31790.34480.4711-0.2552-0.4357-0.14960.1730.06520.02680.26430.03160.2131-4.63771.615110.8833
61.015-0.19070.31935.3082-0.3143.3225-0.03460.07980.0521-0.5045-0.05340.06420.2108-0.14770.0950.1274-0.00540.00550.12550.01060.11754.438-6.00244.5547
72.0622-0.2324-0.36590.3810.29572.304-0.14040.1117-0.0919-0.9321-0.0142-0.45710.08290.08380.00350.2295-0.00130.02690.14620.01120.1098.7386-10.93436.909
82.23021.5423-1.98462.7918-2.27923.3358-0.14710.0208-0.2266-0.4511-0.1938-0.35390.50020.2060.30970.18110.0410.04550.14920.0330.158713.3016-14.08527.0949
95.97282.6254-0.4036.2696-1.14315.4564-0.0107-0.1310.19310.0626-0.1613-0.4224-0.19880.28190.14530.10.00420.00560.12740.01960.149615.2393-5.266118.3946
102.5755-0.3329-0.45373.549-1.0475.4575-0.04130.13740.2481-0.1474-0.1507-0.1193-0.18570.08770.18250.0945-0.0168-0.00260.19540.04350.160124.85737.7171-20.5129
118.37493.34856.69342.66271.57126.37260.08920.252-0.1718-0.2227-0.0035-0.56090.17790.5179-0.02780.23330.06120.07480.40920.06150.217333.73962.538-25.6478
124.1221-2.94344.47673.5211-2.83325.0897-0.15840.15520.37960.0805-0.1262-0.2229-0.29860.17610.2910.1957-0.0326-0.00020.25190.05190.206320.756814.6684-22.6957
135.8203-1.82450.89940.78920.59323.6352-0.1885-0.19030.2552-0.0488-0.0306-0.1903-0.26130.42340.2140.2329-0.045-0.03320.30320.07220.250533.51589.1296-7.2161
140.99850.37820.56554.26370.43755.2807-0.1065-0.0404-0.01790.1675-0.04-0.08310.2576-0.02380.1430.08460.01160.02760.15170.02690.134922.55530.9438-8.1614
150.2145-0.09230.05511.6623-0.84780.433-0.11880.0241-0.41430.0453-0.23750.06191.0628-0.1170.07360.5614-0.03310.10590.1749-0.01970.306221.3909-12.8559-20.84
166.363-2.5089-4.07537.54293.10092.9975-0.28790.3781-0.4942-0.2406-0.07440.2480.515-0.37690.33760.228-0.06070.02780.22190.04580.172112.7488-6.8428-8.5156
178.373-0.6667-5.48081.46970.31523.5964-0.23380.6365-0.3128-0.35930.0005-0.00240.3813-0.49480.28230.2572-0.01850.01390.19370.00740.149117.3441-2.2348-22.0921
187.6638-2.7046-3.77065.21981.14182.2249-0.06110.16310.09090.0040.0130.0686-0.1521-0.40920.080.15060.0131-0.01570.21440.02380.140713.59049.5136-17.5621
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 10 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 11 through 37 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 38 through 46 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 47 through 57 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 58 through 74 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 75 through 103 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 104 through 126 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 127 through 151 )A0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 152 through 168 )A0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1 through 25 )B0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 26 through 37 )B0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 38 through 57 )B0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 58 through 74 )B0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 75 through 116 )B0
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 117 through 126 )B0
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 127 through 137 )B0
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 138 through 151 )B0
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resid 152 through 167 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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