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万見
- PDB-4lsa: Crystal structure of BRI1 sud1 (Gly643Glu) bound to brassinolide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lsa
タイトルCrystal structure of BRI1 sud1 (Gly643Glu) bound to brassinolide
要素Protein BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1
キーワードSTEROID BINDING PROTEIN / LRR-domain / membrane receptor / brassinosteroid binding / N-glycosylation / protein binding
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of brassinosteroid stimulus / brassinosteroid homeostasis / anther wall tapetum cell differentiation / pollen exine formation / seedling development / skotomorphogenesis / positive regulation of flower development / brassinosteroid mediated signaling pathway / leaf development / microtubule bundle formation ...detection of brassinosteroid stimulus / brassinosteroid homeostasis / anther wall tapetum cell differentiation / pollen exine formation / seedling development / skotomorphogenesis / positive regulation of flower development / brassinosteroid mediated signaling pathway / leaf development / microtubule bundle formation / response to UV-B / steroid binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / receptor protein-tyrosine kinase / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / endosome membrane / endosome / protein heterodimerization activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dna Ligase; domain 1 - #310 / : / Brassinosteroid receptor BRI1, island domain / Brassinosteroid receptor island domain / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe ...Dna Ligase; domain 1 - #310 / : / Brassinosteroid receptor BRI1, island domain / Brassinosteroid receptor island domain / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Dna Ligase; domain 1 / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Brassinolide / Protein BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Santiago, J. / Henzler, C. / Hothorn, M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Molecular mechanism for plant steroid receptor activation by somatic embryogenesis co-receptor kinases.
著者: Santiago, J. / Henzler, C. / Hothorn, M.
履歴
登録2013年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,3389
ポリマ－83,7271
非ポリマー3,6128
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.033, 67.303, 120.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 / AtBRI1 / Brassinosteroid LRR receptor kinase


分子量: 83726.594 Da / 分子数: 1
断片: receptor ectodomain/LRR-domain (UNP residues 29-788)
変異: G643E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
株: col 0 / 遺伝子: At4g39400, BRI1, F23K16.30 / プラスミド: pBAC-6 mod. / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): Tnao38 / 参照: UniProt: O22476
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-BLD / Brassinolide / (3aS,5S,6R,7aR,7bS,9aS,10R,12aS,12bS)-10-[(2S,3R,4R,5S)-3,4-dihydroxy-5,6-dimethylheptan-2-yl]-5,6-dihydroxy-7a,9a-dime thylhexadecahydro-3H-benzo[c]indeno[5,4-e]oxepin-3-one / ブラシノリド


分子量: 480.677 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H48O6 / コメント: ホルモン*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 23% PEG4000, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M citric acid, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97963 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月5日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97963 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49.56 Å / Num. all: 41658 / Num. obs: 41658 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.75 % / Biso Wilson estimate: 53.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 20.74
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 6.08 % / Rmerge(I) obs: 0.967 / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / Num. unique all: 2889 / Rsym value: 0.955 / % possible all: 88.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1334)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3RJ0

3rj0


解像度: 2.5→49.557 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 30.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2506 2084 5.03 %RANDOM
Rwork0.2053 ---
obs0.2075 41532 99.32 %-
all-41658 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→49.557 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5541 0 240 49 5830
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035948
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7428113
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3322188
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042993
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021020
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.52890.45011290.38852310X-RAY DIFFRACTION86
2.5289-2.55970.40971500.3652632X-RAY DIFFRACTION100
2.5597-2.59210.40741410.35912677X-RAY DIFFRACTION100
2.5921-2.62630.46641370.32632589X-RAY DIFFRACTION100
2.6263-2.66220.39921420.30852748X-RAY DIFFRACTION99
2.6622-2.70030.28761560.29332578X-RAY DIFFRACTION100
2.7003-2.74060.35781340.28582633X-RAY DIFFRACTION100
2.7406-2.78340.33951410.28152679X-RAY DIFFRACTION100
2.7834-2.8290.30811550.28552682X-RAY DIFFRACTION100
2.829-2.87780.32861270.28332648X-RAY DIFFRACTION100
2.8778-2.93010.3931250.27442710X-RAY DIFFRACTION100
2.9301-2.98650.32091390.27632569X-RAY DIFFRACTION100
2.9865-3.04740.2361500.26412683X-RAY DIFFRACTION100
3.0474-3.11370.39191420.27512679X-RAY DIFFRACTION100
3.1137-3.18610.28171420.24362671X-RAY DIFFRACTION100
3.1861-3.26570.31721230.23012652X-RAY DIFFRACTION100
3.2657-3.3540.29581550.24632677X-RAY DIFFRACTION100
3.354-3.45270.24231430.22482640X-RAY DIFFRACTION100
3.4527-3.56410.28621320.22172695X-RAY DIFFRACTION100
3.5641-3.69150.28651420.19032662X-RAY DIFFRACTION100
3.6915-3.83920.24381270.17722637X-RAY DIFFRACTION100
3.8392-4.01390.21151510.16252659X-RAY DIFFRACTION100
4.0139-4.22540.19661390.14652669X-RAY DIFFRACTION100
4.2254-4.48990.19181440.14142680X-RAY DIFFRACTION100
4.4899-4.83630.20161340.14992662X-RAY DIFFRACTION100
4.8363-5.32250.20061430.15452641X-RAY DIFFRACTION100
5.3225-6.09150.18941400.18872673X-RAY DIFFRACTION100
6.0915-7.67010.20041460.20262633X-RAY DIFFRACTION100
7.6701-49.56650.22811370.20432661X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.19051.30880.35016.5395-0.3231.4625-0.13410.31770.2015-0.42560.15140.3265-0.1994-0.133-0.02440.42840.0104-0.05420.33250.00190.508371.393877.2783-8.5463
23.4545-0.752-2.23841.09280.23654.7187-0.4519-1.0223-0.72510.26760.22130.05270.71190.75840.17950.52530.1370.01050.56820.14320.730571.608746.460213.8219
34.7128-0.79620.70141.58830.36283.1891-0.6791-1.64080.80770.3430.3941-0.3972-0.38180.37050.2790.67710.1623-0.18331.2204-0.17850.623754.214367.192937.1029
49.2728-2.95710.034.0290.08842.3466-0.7009-1.16440.38850.0770.46850.1451-0.0614-0.11370.23050.6040.0982-0.16110.6711-0.06430.399139.880765.462526.9741
54.46762.4553-1.14625.2253-0.75520.9777-0.4777-0.77340.8072-0.12460.17080.6023-0.42-0.3920.30870.6320.2078-0.17860.7436-0.09560.574619.836369.552622.8087
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 29:221)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 222:416)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 417:587)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 588:702)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 703:771)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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