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- PDB-4llb: Crystal Structure of MOZ double PHD finger histone H3K14ac complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4llb
タイトルCrystal Structure of MOZ double PHD finger histone H3K14ac complex
要素
  • Histone H3.1
  • Histone acetyltransferase KAT6A
キーワードTRANSFERASE / DPF - H3K14ac complex / zinc finger / plant homeodomain / double PHD finger / DPF / histone acetyltransferase / histone H3 tail
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis ...histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / acetyltransferase activity / chromosome organization / histone acetyltransferase activity / Chromatin modifying enzymes / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / regulation of signal transduction by p53 class mediator / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / transcription coregulator activity / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / PML body / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / cellular senescence / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / nuclear speck / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 ...: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Histone acetyltransferase KAT6A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dreveny, I. / Deeves, S.E. / Yue, B. / Heery, D.M.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: The double PHD finger domain of MOZ/MYST3 induces alpha-helical structure of the histone H3 tail to facilitate acetylation and methylation sampling and modification.
著者: Dreveny, I. / Deeves, S.E. / Fulton, J. / Yue, B. / Messmer, M. / Bhattacharya, A. / Collins, H.M. / Heery, D.M.
履歴
登録2013年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT6A
B: Histone acetyltransferase KAT6A
C: Histone H3.1
D: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,12712
ポリマ－35,6044
非ポリマー5238
水2,666148
1
A: Histone acetyltransferase KAT6A
C: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0646
ポリマ－17,8022
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7920 Å2
手法PISA
2
B: Histone acetyltransferase KAT6A
D: Histone H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0646
ポリマ－17,8022
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.630, 32.230, 74.730
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.440, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン: (詳細: chain D and segid)
NCSドメイン領域: (Selection details: chain 'D' and segid ' ')

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT6A / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 3 / MYST-3 / Monocytic leukemia zinc finger protein / Runt- ...MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 3 / MYST-3 / Monocytic leukemia zinc finger protein / Runt-related transcription factor-binding protein 2 / Zinc finger protein 220


分子量: 15499.267 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 194-323 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT6A, MOZ, MYST3, RUNXBP2, ZNF220 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: Q92794, histone acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 2302.679 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 2-22 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.38 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris-Cl, 200 mM Li2SO4, 30% PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 283K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91732 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91732 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.1 Å / Num. all: 11753 / Num. obs: 11753 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 27.97 Å2 / Rsym value: 0.157 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.5-2.644.10.3172.1683316670.31798.3
2.64-2.86.30.3741.81000215890.37499.4
2.8-2.9910.90.36221656815260.362100
2.99-3.2311.10.2842.41581614220.284100
3.23-3.5411.80.193.51547713070.19100
3.54-3.9511.60.1384.71368811750.138100
3.95-4.5611.10.1124.41159010440.112100
4.56-5.5911.30.1065.2102339030.106100
5.59-7.9110.80.1085.177097150.108100
7.91-29.110.60.1044.743064050.10498.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4LJN

4ljn


解像度: 2.5→29.1 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8127 / SU ML: 0.3 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2662 691 5.97 %
Rwork0.2194 --
obs0.2222 11577 98.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 76.32 Å2 / Biso mean: 34.8729 Å2 / Biso min: 10.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2125 0 8 148 2281
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052197
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9032906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06310
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005383
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.571852
Refine LS restraints NCS数: 102 / タイプ: POSITIONAL / Rms dev position: 0.131 Å
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5002-2.69310.34861380.24422049218794
2.6931-2.96390.3031380.25252140227898
2.9639-3.39220.27481250.24122191231699
3.3922-4.27170.23021430.185322032346100
4.2717-29.11160.25511470.216323032450100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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