[日本語] English
万見
- PDB-4ljx: Crystal structure of an AT-rich interactive domain-containing pro... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ljx
タイトルCrystal structure of an AT-rich interactive domain-containing protein 3A (ARID3A) from Homo sapiens at 2.21 A resolution
要素AT-rich interactive domain-containing protein 3A
キーワードTRANSCRIPTION / ARID/BRIGHT DNA binding domain / PF01388 family / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for Stem Cell Biology / STEMCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / transcription coregulator activity / membrane raft / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
REKLES domain / AT-rich interactive domain-containing protein 3 / REKLES domain profile. / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain ...REKLES domain / AT-rich interactive domain-containing protein 3 / REKLES domain profile. / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AT-rich interactive domain-containing protein 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of an AT-rich interactive domain-containing protein 3A (ARID3A) from Homo sapiens at 2.21 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL)
履歴
登録2013年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: AT-rich interactive domain-containing protein 3A
B: AT-rich interactive domain-containing protein 3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5182
ポリマ－32,5182
非ポリマー00
水99155
1
A: AT-rich interactive domain-containing protein 3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2591
ポリマ－16,2591
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: AT-rich interactive domain-containing protein 3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2591
ポリマ－16,2591
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.924, 43.092, 44.894
Angle α, β, γ (deg.)108.120, 82.220, 98.170
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 AT-rich interactive domain-containing protein 3A / ARID domain-containing protein 3A / B-cell regulator of IgH transcription / Bright / Dead ringer- ...ARID domain-containing protein 3A / B-cell regulator of IgH transcription / Bright / Dead ringer-like protein 1 / E2F-binding protein 1


分子量: 16258.925 Da / 分子数: 2 / 断片: ARID domain residues 216-351 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARID3A, BC060828, DRIL1, DRIL3, DRX, E2FBP1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q99856
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 216-351) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 216-351) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.77 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20.00% PEG-6000, 0.1M Citrate pH 5.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月22日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→42.467 Å / Num. obs: 11361 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 29.192 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 7.31
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.21-2.290.5682.541391157194.3
2.29-2.380.4413.140441127192.6
2.38-2.490.3493.841331141191.7
2.49-2.620.3323.939921102192.1
2.62-2.780.2724.837321054188.9
2.78-30.1866.442441177192.1
3-3.30.1288.741471141194.5
3.3-3.770.09511.340371125192.6
3.77-4.740.07613.837921094189
4.74-42.4670.06614.741241153192.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER2.3.0位相決定
XSCALEJuly 4, 2012データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2kk0

2kk0


解像度: 2.21→42.467 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9373 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9349 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.75 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3.NCS RESTRAINTS WERE IMPOSED BY AUTOBUSTER'S LSSR PROCEDURE (-AUTONCS).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2017 534 4.7 %RANDOM
Rwork0.1822 ---
obs0.1832 11357 92.49 %-
原子変位パラメータBiso max: 109.97 Å2 / Biso mean: 32.9359 Å2 / Biso min: 12.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2135 Å2-3.3636 Å21.7811 Å2
2---3.051 Å21.9209 Å2
3----0.1625 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.306 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→42.467 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1981 0 0 55 2036
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d954SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes55HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes280HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2021HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion259SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2433SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2021HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2730HARMONIC20.93
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.51
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.91
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.42 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2122 113 4.1 %
Rwork0.1962 2641 -
all0.1969 2754 -
obs--92.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.31850.3584-0.00991.36060.5622.2926-0.0388-0.0250.0216-0.04830.00950.0285-0.04990.02090.0292-0.08810.0106-0.0106-0.0427-0.0413-0.04752.0833.2296-33.9906
22.18560.04330.31811.22460.41932.3864-0.00240.0534-0.02620.05880.03990.01710.0652-0.0001-0.0375-0.10160.004-0.0046-0.044-0.0646-0.028863.503851.0995-48.0626
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|223 - 344}A223 - 344
2X-RAY DIFFRACTION2{B|223 - 344}B223 - 344

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る