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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4lh9 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the refolded hood domain (Asp256-Gly295) of HetR | ||||||
要素 | Heterocyst differentiation control protein | ||||||
キーワード | TRANSCRIPTION / single helix / loop packing around / heterocyst development / heterocyst patterning | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 heterocyst development / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / DNA binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Nostoc (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.049 Å | ||||||
データ登録者 | Hu, H.X. / Jiang, Y.L. / Zhao, M.X. / Chen, Y. / Zhou, C.Z. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Structural and biochemical analyses of Anabaena HetR reveal insights into the cyanobacterial heterocyst development and pattern formation 著者: Hu, H.X. / Jiang, Y.L. / Zhao, M.X. / Zhu, P. / Yang, X. / Ren, Y.M. / Wen, B. / Zhang, Z. / Wu, Q. / Chen, Y. / Zhang, C.C. / Zhou, C.Z. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4lh9.cif.gz | 27.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4lh9.ent.gz | 19.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4lh9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4lh9_validation.pdf.gz | 428.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4lh9_full_validation.pdf.gz | 429.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4lh9_validation.xml.gz | 3.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4lh9_validation.cif.gz | 4.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/4lh9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/4lh9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 6||||||||
単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4719.375 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal hood domain, UNP residues 256-295 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nostoc (バクテリア) / 株: PCC 7120 / 遺伝子: hetR / プラスミド: p28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 参照: UniProt: P27709, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.12 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.15M NaAc, 0.1M Nacacodylate, 27% PEG8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.049→50 Å / Num. obs: 3962 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 49.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 21.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.656 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 380 / % possible all: 97.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.049→46.453 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.4049 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 56.78 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.217 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 146.18 Å2 / Biso mean: 87.496 Å2 / Biso min: 55.79 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.049→46.453 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.0487→2.12 Å / Total num. of bins used: 1
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 15.0014 Å / Origin y: -1.2599 Å / Origin z: 3.1452 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: ALL |