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- PDB-4lh9: Crystal structure of the refolded hood domain (Asp256-Gly295) of HetR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lh9
タイトルCrystal structure of the refolded hood domain (Asp256-Gly295) of HetR
要素Heterocyst differentiation control protein
キーワードTRANSCRIPTION / single helix / loop packing around / heterocyst development / heterocyst patterning
機能・相同性
機能・相同性情報


heterocyst development / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / DNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2740 / Peptidase S48, DNA-binding transcriptional activator HetR / HetR, C-terminal Hood domain / HetR, flap domain / HetR, N-terminal DNA-binding domain / Peptidase family S48 / Heterocyst differentiation regulator C-terminal Hood domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding transcriptional activator HetR
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.049 Å
データ登録者Hu, H.X. / Jiang, Y.L. / Zhao, M.X. / Chen, Y. / Zhou, C.Z.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural and biochemical analyses of Anabaena HetR reveal insights into the cyanobacterial heterocyst development and pattern formation
著者: Hu, H.X. / Jiang, Y.L. / Zhao, M.X. / Zhu, P. / Yang, X. / Ren, Y.M. / Wen, B. / Zhang, Z. / Wu, Q. / Chen, Y. / Zhang, C.C. / Zhou, C.Z.
履歴
登録2013年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterocyst differentiation control protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,7191
ポリマ－4,7191
非ポリマー00
水00
1
A: Heterocyst differentiation control protein
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3166
ポリマ－28,3166
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z1
Buried area13320 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area13840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.907, 92.907, 36.897
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Heterocyst differentiation control protein / HetR


分子量: 4719.375 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal hood domain, UNP residues 256-295 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nostoc (バクテリア) / 株: PCC 7120 / 遺伝子: hetR / プラスミド: p28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: P27709, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.12 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.15M NaAc, 0.1M Nacacodylate, 27% PEG8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.049→50 Å / Num. obs: 3962 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 49.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.656 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 380 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.049→46.453 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.4049 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 56.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3606 170 4.41 %
Rwork0.2716 --
obs0.2758 3859 98.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.217 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 146.18 Å2 / Biso mean: 87.496 Å2 / Biso min: 55.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.7114 Å20 Å20 Å2
2---20.7114 Å20 Å2
3---19.136 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.049→46.453 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数330 0 0 0 330
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.022335
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.343455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.14147
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.02159
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.143124
LS精密化 シェル解像度: 2.0487→2.12 Å / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3606 170 -
Rwork0.2716 3689 -
all-3859 -
obs--98 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.0014 Å / Origin y: -1.2599 Å / Origin z: 3.1452 Å
111213212223313233
T0.4054 Å20.0042 Å2-0.0523 Å2-0.5899 Å2-0.0788 Å2--0.6519 Å2
L1.6177 °2-0.0381 °20.6401 °2-1.1974 °2-1.4042 °2--2.4041 °2
S0.037 Å °-0.5542 Å °0.1207 Å °-0.0797 Å °0.0179 Å °0.1575 Å °0.2685 Å °0.4904 Å °0.0368 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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