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- PDB-4l5r: Crystal structure of p202 HIN1 in complex with 20-mer dsDNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l5r
タイトルCrystal structure of p202 HIN1 in complex with 20-mer dsDNA
要素
  • 20-mer DNA
  • Interferon-activable protein 202
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / HIN200 / OB fold / dsDNA binding domain / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / cellular response to interferon-beta / activation of innate immune response / negative regulation of innate immune response / : / protein homooligomerization / double-stranded DNA binding / protein homotetramerization / molecular adaptor activity / inflammatory response ...negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / cellular response to interferon-beta / activation of innate immune response / negative regulation of innate immune response / : / protein homooligomerization / double-stranded DNA binding / protein homotetramerization / molecular adaptor activity / inflammatory response / innate immune response / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HIN-200/IF120x / HIN-200 family / HIN-200/IF120x domain / HIN-200 A and B domains profile. / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Interferon-activable protein 202
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.873 Å
データ登録者Yin, Q. / Tian, Y. / Wu, H.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Molecular Mechanism for p202-Mediated Specific Inhibition of AIM2 Inflammasome Activation.
著者: Yin, Q. / Sester, D.P. / Tian, Y. / Hsiao, Y.S. / Lu, A. / Cridland, J.A. / Sagulenko, V. / Thygesen, S.J. / Choubey, D. / Hornung, V. / Walz, T. / Stacey, K.J. / Wu, H.
履歴
登録2013年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Interferon-activable protein 202
A: 20-mer DNA
B: 20-mer DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0264
ポリマ－35,0033
非ポリマー231
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3580 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area17030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.347, 86.424, 51.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Interferon-activable protein 202 / Ifi-202 / Interferon-inducible protein p202 / Lupus susceptibility protein p202


分子量: 22703.076 Da / 分子数: 1 / 断片: HIN-200 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: Czech II / 遺伝子: Ifi202, Ifi202a, Ifi202b / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 RIPL / 参照: UniProt: Q9R002
#2: DNA鎖 20-mer DNA


分子量: 6149.978 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized 20-mer DNA
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 18% PEG 3350, 0.1 M sodium citrate pH 5.4-6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月31日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double crystal sagittal focusing monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.873→50 Å / Num. all: 30751 / Num. obs: 30351 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 5
反射 シェル解像度: 1.873→1.95 Å / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.873→25.572 Å / SU ML: 0.56 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2275 1528 5.04 %Random
Rwork0.1914 ---
all0.2 30662 --
obs0.1932 30294 98.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.191 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.4162 Å2-0 Å22.9158 Å2
2---5.8272 Å2-0 Å2
3---15.2433 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.873→25.572 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1573 816 1 178 2568
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062536
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1643588
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.8191004
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004315
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8726-1.9330.35671110.33112449X-RAY DIFFRACTION91
1.933-2.00210.29761520.24862601X-RAY DIFFRACTION99
2.0021-2.08220.24661420.22372594X-RAY DIFFRACTION99
2.0822-2.17690.25821380.20982608X-RAY DIFFRACTION100
2.1769-2.29160.25081520.20262604X-RAY DIFFRACTION100
2.2916-2.43510.23721510.20142646X-RAY DIFFRACTION100
2.4351-2.6230.2851260.20632648X-RAY DIFFRACTION100
2.623-2.88660.28971310.21272663X-RAY DIFFRACTION100
2.8866-3.30350.24221330.19492643X-RAY DIFFRACTION100
3.3035-4.15920.17841420.17052649X-RAY DIFFRACTION100
4.1592-25.57410.20151500.1662661X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.811 Å / Origin y: -16.6707 Å / Origin z: -15.3366 Å
111213212223313233
T0.2114 Å2-0.0335 Å2-0.015 Å2-0.2132 Å20.0416 Å2--0.1846 Å2
L2.1275 °21.2361 °2-0.1548 °2-1.2956 °2-0.0148 °2--0.5922 °2
S0.2506 Å °-0.2446 Å °-0.0307 Å °0.0936 Å °-0.3011 Å °-0.0075 Å °0.0285 Å °0.0426 Å °0.0332 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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