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- PDB-4kne: Crystal structure of dihydrofolate reductase from Mycobacterium t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kne
タイトルCrystal structure of dihydrofolate reductase from Mycobacterium tuberculosis in complex with cycloguanil
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine biosynthetic process / NADP+ binding / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1CY / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Dias, M.V.B. / Tyrakis, P. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Mycobacterium tuberculosis Dihydrofolate Reductase Reveals Two Conformational States and a Possible Low Affinity Mechanism to Antifolate Drugs.
著者: Dias, M.V. / Tyrakis, P. / Domingues, R.R. / Paes Leme, A.F. / Blundell, T.L.
履歴
登録2013年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月29日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
B: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1836
ポリマ－39,6652
非ポリマー1,5184
水7,746430
1
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5913
ポリマ－19,8321
非ポリマー7592
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5913
ポリマ－19,8321
非ポリマー7592
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.000, 63.900, 78.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.880, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 19832.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: dfrA, folA, MT2833, MTV002.28c, Rv2763c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0A546, UniProt: P9WNX1*PLUS, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-1CY / 1-(4-chlorophenyl)-6,6-dimethyl-1,6-dihydro-1,3,5-triazine-2,4-diamine / Cycloguanil / シクログアニル


分子量: 251.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14ClN5 / コメント: 阻害剤, アンタゴニスト*YM
#3: 化合物 ChemComp-ATR / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン2′-りん酸5′-二りん酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 430 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.82 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 8% PEG 4000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.006 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月28日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.006 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→76.892 Å / Num. all: 20839 / Num. obs: 20839 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.168 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2-2.113.80.3382.21163930460.33897.4
2.11-2.243.90.3132.21114528900.31397.6
2.24-2.393.90.2512.71055727290.25197.8
2.39-2.583.90.2033.1991025420.20397.8
2.58-2.833.90.1733.6910023240.17397.4
2.83-3.163.90.1483.9828721070.14897
3.16-3.6540.1393.1728318410.13996.5
3.65-4.4740.1314619215410.13195.8
4.47-6.3240.1283.3479711890.12894.2
6.32-29.5044.10.1283.725856300.12890.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
DNAデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→29.504 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.17 / FOM work R set: 0.8085 / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1055 5.08 %Random
Rwork0.2069 ---
obs0.2101 20771 95.69 %-
all-20839 --
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.604 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 63.47 Å2 / Biso mean: 14.5457 Å2 / Biso min: 3.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6394 Å20 Å20.0927 Å2
2--0.8138 Å20 Å2
3---0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.504 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2485 0 96 430 3011
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082663
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3423644
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079382
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005461
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.507966
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.0910.28731330.24072445257896
2.091-2.20120.27881210.23572534265597
2.2012-2.33910.34441260.2512472259897
2.3391-2.51960.31391490.23092464261397
2.5196-2.7730.29961160.2232503261996
2.773-3.17380.25251560.18642428258496
3.1738-3.99710.22381350.17982467260295
3.9971-29.50750.25391190.18382403252291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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