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- PDB-4jr1: Human procaspase-7 bound to Ac-DEVD-CMK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jr1
タイトルHuman procaspase-7 bound to Ac-DEVD-CMK
要素
  • Ac-DEVD-CMK
  • Procaspase-7
キーワードAPOPTOSIS / HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protease / proenzyme / protein-peptide complex / irreversible inhibitor / activity based probe / caspase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / : / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / fibroblast apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / : / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / fibroblast apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / : / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / protein maturation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / cysteine-type peptidase activity / striated muscle cell differentiation / protein catabolic process / protein processing / positive regulation of neuron apoptotic process / heart development / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / neuron apoptotic process / aspartic-type endopeptidase activity / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ac-Asp-Glu-Val-Akz-CMK / Caspase-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.149 Å
データ登録者Thomsen, N.D. / Wells, J.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural snapshots reveal distinct mechanisms of procaspase-3 and -7 activation.
著者: Thomsen, N.D. / Koerber, J.T. / Wells, J.A.
履歴
登録2013年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22013年6月5日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Procaspase-7
B: Procaspase-7
C: Ac-DEVD-CMK
D: Ac-DEVD-CMK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7756
ポリマ－57,7044
非ポリマー712
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5380 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area18040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.284, 100.016, 161.587
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-506-

HOH

21A-527-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Procaspase-7 / CASP-7 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3 / Caspase-7


分子量: 28315.168 Da / 分子数: 2 / 断片: protease domain (UNP residues 57-303) / 変異: D198A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7, MCH3 / プラスミド: Addgene plasmid 29653 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P55210, caspase-7
#2: タンパク質・ペプチド Ac-DEVD-CMK


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 536.962 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 参照: Ac-Asp-Glu-Val-Akz-CMK
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10 mM Tris, pH 8.0, 2 mM DTT, 50 mM sodium chloride, 200 mM ammonium formate, 20% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月9日
放射モノクロメーター: double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.149→50 Å / Num. all: 25681 / Num. obs: 25681 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 44.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 1.05 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.149-2.233.80.7761.724971.00598.3
2.23-2.324.80.61725331.04599.9
2.32-2.426.80.51425191.056100
2.42-2.5570.38525381.076100
2.55-2.7170.28525581.093100
2.71-2.9270.18725641.07100
2.92-3.2170.1125631.049100
3.21-3.6870.06225621.013100
3.68-4.636.90.05526170.989100
4.63-506.60.04727301.07599.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation7.24 Å49.71 Å
Translation7.24 Å49.71 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ELVES精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F1J

1f1j


解像度: 2.149→49.708 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU ML: 0.27 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2274 1303 5.08 %RANDOM
Rwork0.1969 ---
all0.1984 25646 --
obs0.1984 25641 99.54 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 90.56 Å2 / Biso mean: 32.7264 Å2 / Biso min: 0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.149→49.708 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3673 0 2 203 3878
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023757
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5545060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042547
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002649
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.3441391
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.149-2.23460.35211410.28872576271796
2.2346-2.33630.28341270.255126812808100
2.3363-2.45950.28931370.239226812818100
2.4595-2.61360.28051440.222527132857100
2.6136-2.81540.25141660.214526502816100
2.8154-3.09860.27231520.20727042856100
3.0986-3.54690.20351400.186427252865100
3.5469-4.46830.18661430.162227582901100
4.4683-49.72140.19261530.183328503003100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.28530.16330.13391.9950.53293.2428-0.00250.00840.0229-0.16030.064-0.0836-0.32980.24290.04660.1172-0.06580.0350.1674-0.00380.17261.4006-11.543419.649
21.19360.24070.25342.49120.27052.3319-0.0153-0.0316-0.0343-0.0638-0.0067-0.47590.03680.40670.0410.1276-0.03560.02040.2121-0.02460.22214.1312-23.449215.1625
32.45440.3513-0.32432.9645-0.24112.1816-0.20060.0682-0.16790.15530.1545-0.19320.7129-0.1444-0.07040.4267-0.07640.02690.1258-0.05880.1614-9.352-43.915620.4957
42.66980.4872-0.21893.41590.01812.9078-0.25850.28290.1325-0.3140.28590.29190.3535-0.38690.02220.2266-0.12880.02340.18820.03190.1654-12.1242-31.764812.1357
50.0418-0.0198-0.00480.0139-0.0018-0.001-0.0449-0.2028-0.231-0.1746-0.4017-0.3966-0.04451.0682-0.0090.2863-0.0168-0.0810.60670.07090.824615.0625-21.584732.7925
60.3822-0.61120.14570.9974-0.03781.6514-0.13130.1341-0.1379-0.0874-0.02350.60710.1729-0.2978-0.9692-0.1207-0.4671-0.10840.39820.28830.6039-26.2904-32.151618.1096
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 56:203A56 - 203
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 204:302A204 - 302
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resseq 56:192B56 - 192
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 212:302B212 - 302
5X-RAY DIFFRACTION5chain CC - A1 - 401
6X-RAY DIFFRACTION6chain DD - B1 - 401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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