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- PDB-4jpo: 5A resolution structure of Proteasome Assembly Chaperone Hsm3 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jpo
タイトル5A resolution structure of Proteasome Assembly Chaperone Hsm3 in complex with a C-terminal fragment of Rpt1
要素
  • 26S protease regulatory subunit 7 homolog
  • DNA mismatch repair protein HSM3
キーワードCHAPERONE/HYDROLASE / Hsm3 / Chaperone / Proteasome / Protein Complex / CHAPERONE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome regulatory particle assembly / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis ...proteasome regulatory particle assembly / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, base subcomplex / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Ub-specific processing proteases / mismatch repair / Neutrophil degranulation / protein folding chaperone / proteasome complex / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA mismatch repair protein HSM3, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, C terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / : / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site ...DNA mismatch repair protein HSM3, C-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N-terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, C terminal domain / DNA mismatch repair protein HSM3, N terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / : / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Armadillo-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / DNA mismatch repair protein HSM3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5 Å
データ登録者Lovell, S. / Battaile, K.P. / Singh, R. / Roelofs, J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Reconfiguration of the proteasome during chaperone-mediated assembly.
著者: Soyeon Park / Xueming Li / Ho Min Kim / Chingakham Ranjit Singh / Geng Tian / Martin A Hoyt / Scott Lovell / Kevin P Battaile / Michal Zolkiewski / Philip Coffino / Jeroen Roelofs / Yifan Cheng / Daniel Finley /
要旨: The proteasomal ATPase ring, comprising Rpt1-Rpt6, associates with the heptameric α-ring of the proteasome core particle (CP) in the mature proteasome, with the Rpt carboxy-terminal tails inserting ...The proteasomal ATPase ring, comprising Rpt1-Rpt6, associates with the heptameric α-ring of the proteasome core particle (CP) in the mature proteasome, with the Rpt carboxy-terminal tails inserting into pockets of the α-ring. Rpt ring assembly is mediated by four chaperones, each binding a distinct Rpt subunit. Here we report that the base subassembly of the Saccharomyces cerevisiae proteasome, which includes the Rpt ring, forms a high-affinity complex with the CP. This complex is subject to active dissociation by the chaperones Hsm3, Nas6 and Rpn14. Chaperone-mediated dissociation was abrogated by a non-hydrolysable ATP analogue, indicating that chaperone action is coupled to nucleotide hydrolysis by the Rpt ring. Unexpectedly, synthetic Rpt tail peptides bound α-pockets with poor specificity, except for Rpt6, which uniquely bound the α2/α3-pocket. Although the Rpt6 tail is not visualized within an α-pocket in mature proteasomes, it inserts into the α2/α3-pocket in the base-CP complex and is important for complex formation. Thus, the Rpt-CP interface is reconfigured when the lid complex joins the nascent proteasome to form the mature holoenzyme.
履歴
登録2013年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月12日Group: Database references
改定 1.22013年7月10日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42020年2月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: reflns / reflns_shell / struct_ref_seq_dif
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA mismatch repair protein HSM3
B: DNA mismatch repair protein HSM3
C: 26S protease regulatory subunit 7 homolog
D: 26S protease regulatory subunit 7 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,6464
ポリマ－136,6464
非ポリマー00
水00
1
A: DNA mismatch repair protein HSM3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6861
ポリマ－56,6861
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA mismatch repair protein HSM3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6861
ポリマ－56,6861
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: 26S protease regulatory subunit 7 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6371
ポリマ－11,6371
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: 26S protease regulatory subunit 7 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6371
ポリマ－11,6371
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: DNA mismatch repair protein HSM3
C: 26S protease regulatory subunit 7 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3232
ポリマ－68,3232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area23680 Å2
手法PISA
6
B: DNA mismatch repair protein HSM3
D: 26S protease regulatory subunit 7 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3232
ポリマ－68,3232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area23930 Å2
手法PISA
7


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6330 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area45490 Å2
手法PISA
8
A: DNA mismatch repair protein HSM3
B: DNA mismatch repair protein HSM3
C: 26S protease regulatory subunit 7 homolog
D: 26S protease regulatory subunit 7 homolog

A: DNA mismatch repair protein HSM3
B: DNA mismatch repair protein HSM3
C: 26S protease regulatory subunit 7 homolog
D: 26S protease regulatory subunit 7 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)273,2938
ポリマ－273,2938
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_445-y-1,-x-1,-z+1/61
Buried area16790 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area86860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.299, 185.299, 357.382
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 DNA mismatch repair protein HSM3 / Enhanced spontaneous mutability protein 3


分子量: 56685.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HSM3, YBR272C, YBR1740 / プラスミド: pJR89 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P38348
#2: タンパク質 26S protease regulatory subunit 7 homolog / Protein CIM5 / Tat-binding homolog 3


分子量: 11637.442 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-terminal fragment, UNP residues 379-467 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RPT1, CIM5, YTA3, YKL145W / プラスミド: pJR89 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P33299

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 3M Sodium Formate, 100 mM Bis-Tris, 10mM Calcium Chloride, pH 7.0, vapor diffusion, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5→160.474 Å / Num. all: 16422 / Num. obs: 16422 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 5→5.59 Å / 冗長度: 19.2 % / Rmerge(I) obs: 0.971 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 4550 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA0.1.29データスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
JDirectorデータ収集
XDSデータ削減
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4FP7

4fp7


解像度: 5→46.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9254 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9109 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: B-factors were set to the value determined from the Wilson plot for refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2734 829 5.07 %RANDOM
Rwork0.2528 ---
obs0.2538 16355 99.94 %-
all-16355 --
原子変位パラメータBiso max: 273 Å2 / Biso mean: 273 Å2 / Biso min: 273 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.0616 Å20 Å20 Å2
2--5.0616 Å20 Å2
3----10.1232 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 2.055 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5→46.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8391 0 0 0 8391
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4059SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes229HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1207HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8532HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1133SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact10692SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d8532HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg11551HARMONIC21.03
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.07
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.51
LS精密化 シェル解像度: 5→5.34 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3274 152 5.27 %
Rwork0.2997 2733 -
all0.3012 2885 -
obs-2733 99.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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