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- PDB-4jjy: Alix V domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jjy
タイトルAlix V domain
要素Programmed cell death 6-interacting protein
キーワードPROTEIN BINDING / Ubiquitin / Endosome / Membrane Trafficking / virus budding / ESCRTI
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication / bicellular tight junction assembly / positive regulation of exosomal secretion / midbody abscission / actomyosin / multivesicular body assembly / Flemming body / RIPK1-mediated regulated necrosis / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / mitotic cytokinesis / Uptake and function of anthrax toxins / immunological synapse / bicellular tight junction / Budding and maturation of HIV virion / macroautophagy / Regulation of necroptotic cell death / protein homooligomerization / calcium-dependent protein binding / melanosome / protein transport / extracellular vesicle / endosome / focal adhesion / apoptotic process / centrosome / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Programmed cell death 6-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 6.503 Å
データ登録者Pashkova, N. / Gakhar, L. / Yu, L. / Piper, R.C.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2013
タイトル: The yeast alix homolog bro1 functions as a ubiquitin receptor for protein sorting into multivesicular endosomes.
著者: Pashkova, N. / Gakhar, L. / Winistorfer, S.C. / Sunshine, A.B. / Rich, M. / Dunham, M.J. / Yu, L. / Piper, R.C.
履歴
登録2013年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death 6-interacting protein
B: Programmed cell death 6-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7972
ポリマ－81,7972
非ポリマー00
水00
1
A: Programmed cell death 6-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8981
ポリマ－40,8981
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Programmed cell death 6-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8981
ポリマ－40,8981
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)223.770, 223.770, 223.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 Programmed cell death 6-interacting protein / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / Hp95


分子量: 40898.375 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6IP, AIP1, ALIX, KIAA1375 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WUM4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M sodium citrate pH 5, 6-8% PEG 8000, 5-10% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月30日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock monochromator double crystal focussing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.5→39.56 Å / Num. all: 3774 / Num. obs: 3774 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 21.41 % / Biso Wilson estimate: 468.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 6.5→6.73 Å / 冗長度: 22.27 % / Rmerge(I) obs: 0.748 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 370 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIX(phenix.autosol)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 6.503→39.557 Å / SU ML: 1.09 / σ(F): 0 / 位相誤差: 33.4 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2832 377 10.03 %RANDOM
Rwork0.2028 ---
obs0.2107 3760 99.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6.503→39.557 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5396 0 0 0 5396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025452
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.557358
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.9982118
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031864
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003972
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
6.5032-7.43880.38291250.2861112X-RAY DIFFRACTION100
7.4388-9.35160.32351240.23921122X-RAY DIFFRACTION100
9.3516-39.5580.25151280.17571149X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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