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- PDB-4jio: Bro1 V domain and ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jio
タイトルBro1 V domain and ubiquitin
要素
  • BRO1
  • Ubiquitin
キーワードPROTEIN BINDING / Membrane Trafficking / ESCRT-I / ESCRT-III / Ubiquitin / Endosome
機能・相同性
機能・相同性情報


intralumenal vesicle formation / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP export / protein localization to endosome / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / deubiquitinase activator activity / protein deubiquitination / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits ...intralumenal vesicle formation / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP export / protein localization to endosome / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / deubiquitinase activator activity / protein deubiquitination / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cytosolic ribosome / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / response to nutrient / Josephin domain DUBs / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR3 signaling
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 ...alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BRO1 domain-containing protein / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Naumovozyma castellii (菌類)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Pashkova, N. / Gakhar, L. / Piper, R.C.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2013
タイトル: The yeast alix homolog bro1 functions as a ubiquitin receptor for protein sorting into multivesicular endosomes.
著者: Pashkova, N. / Gakhar, L. / Winistorfer, S.C. / Sunshine, A.B. / Rich, M. / Dunham, M.J. / Yu, L. / Piper, R.C.
履歴
登録2013年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BRO1
B: BRO1
U: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,8633
ポリマ－87,8633
非ポリマー00
水00
1
A: BRO1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6131
ポリマ－39,6131
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: BRO1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6131
ポリマ－39,6131
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
U: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6371
ポリマ－8,6371
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.430, 92.320, 229.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 BRO1


分子量: 39612.785 Da / 分子数: 2 / 変異: K417A, K418A, K419A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Naumovozyma castellii (菌類) / 株: ATCC 76901 / CBS 4309 / NBRC 1992 / NRRL Y-12630
遺伝子: BRO1(AMINO ACIDS 370-708), NCAS0B02080, NCAS_0B02080
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0VBG6
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8636.949 Da / 分子数: 1 / 変異: A28M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA52, UBCEP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62987

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.83 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M bis-Tris propane pH 7, 0.2-0.4 M sodium malonate, 15-20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.9788915 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月4日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock monochromator double crystal focussing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→34.49 Å / Num. all: 17672 / Num. obs: 17664 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 7.14 % / Biso Wilson estimate: 131.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / 冗長度: 7.29 % / Rmerge(I) obs: 0.611 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIX(phenix.autosol)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.6→34.488 Å / SU ML: 0.87 / σ(F): 0 / 位相誤差: 53.53 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4211 1612 10.04 %
Rwork0.366 --
obs0.3716 16053 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→34.488 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3536 0 0 0 3536
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023528
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6654903
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.329727
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036686
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001697
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6-3.70580.47071330.44441188X-RAY DIFFRACTION99
3.7058-3.82530.49221310.44081158X-RAY DIFFRACTION98
3.8253-3.96180.52341310.41871183X-RAY DIFFRACTION98
3.9618-4.12020.49051310.41461151X-RAY DIFFRACTION97
4.1202-4.30740.44231310.41651178X-RAY DIFFRACTION98
4.3074-4.5340.48511330.41193X-RAY DIFFRACTION99
4.534-4.81740.46261310.38181185X-RAY DIFFRACTION98
4.8174-5.18820.3971340.39931189X-RAY DIFFRACTION98
5.1882-5.70820.50831340.46771221X-RAY DIFFRACTION99
5.7082-6.52930.52571360.50251230X-RAY DIFFRACTION100
6.5293-8.20790.42431400.37861256X-RAY DIFFRACTION100
8.2079-34.48970.32431470.25821309X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6342-1.3056-1.67830.8751.2971.4254-0.6576-0.3788-0.131-0.07541.31420.03080.50741.3392-0.40721.9481-0.3646-0.21851.7397-0.48810.614418.570645.8177162.0302
20.3743-0.33540.0712.7456-3.36134.4635-0.7190.31060.4056-0.38310.1584-0.0163-0.40580.4717-0.5421.47920.2795-0.35771.9877-0.06110.367522.664921.5312168.2526
30.2799-0.35990.05582.60850.97240.53340.1085-0.3409-0.03690.2587-0.39210.90381.6512-0.6828-0.02764.478-1.1220.39031.2971-0.21441.184813.318815.0621188.0237
40.7845-0.66050.63131.71370.52711.59050.9712-1.8825-0.02041.3406-0.78851.3761.2134-2.0742-1.11752.6089-1.1732-0.09382.357-0.05110.29419.975419.9032172.1839
51.22180.4735-1.38941.0650.10762.0435-0.67871.61040.6274-0.0844-0.20070.0566-0.5748-0.66840.86410.79890.2284-1.0271.7409-0.25742.034226.353927.4955142.7517
60.0685-0.0426-0.21690.39040.7461.39570.1994-0.9420.50250.0648-0.2073-0.4324-0.54050.01670.11781.79480.26410.09871.0662-0.4939-0.285815.66956.2909153.7591
70.33910.25-0.53270.5472-0.4391.6024-0.32480.8260.0581-0.71640.0853-0.12380.06340.9986-0.71761.71490.4493-0.72721.683-0.40330.57966.461865.3239185.0396
82.2797-0.76870.22083.73334.72016.6297-0.0478-1.3349-0.27971.69230.16480.9020.7277-1.03210.89971.3129-0.29520.71421.4911-0.11630.5394-5.132356.582193.0845
94.7902-2.5262-4.01361.59291.94313.4703-0.66710.2613-0.5915-0.2438-0.43940.9882-0.1555-2.48140.53850.65430.0764-0.64951.6302-0.41262.4302-1.368457.8914179.2468
100.2587-0.02470.34280.6423-0.53690.8838-0.97850.0030.0936-0.09620.5771-0.1324-0.4153-0.6646-0.65671.2991-0.76820.77842.8877-0.5434-0.559212.22246.7578146.9872
112.5222-0.0656-0.31660.53710.36380.31310.4126-0.5403-0.27631.1686-0.20880.1670.9024-0.91060.44632.1691-0.0311-0.09761.5295-0.25520.420115.327126.4422167.1373
121.453-1.28110.08361.231-0.14540.9103-0.7585-0.30040.0926-1.38851.99740.15060.86720.2318-0.47442.9962-0.9884-0.07522.401-0.03031.063313.442549.136999.9027
138.99730.03230.60625.73681.76865.4132-1.02960.12050.3837-0.09540.40320.08850.9653-0.66270.87760.98110.00590.0761.5378-0.00450.9896-5.237136.4754125.8729
142.4369-0.8469-1.03173.59950.64532.0348-0.59350.4453-0.47180.12110.2875-0.84560.39270.63111.0220.8475-0.37490.27221.29870.09050.327812.71514.085389.0338
151.75320.4796-1.13071.71621.02131.7584-0.1922-1.6380.20420.3694-0.3777-0.24530.13210.24590.1340.53560.47310.27311.88460.36340.342618.072222.312596.6546
169.2485-1.5497-3.56575.09320.57341.842-0.3346-1.5342-0.24610.2472-1.37940.77710.98290.33830.24041.053-0.0555-0.20120.7178-0.17770.5732.967919.7318116.39
170.49180.3859-0.62542.06612.07994.0994-0.8091-0.4506-0.02581.53690.5543-0.0020.45370.2703-0.2951.3717-0.30730.16861.5275-0.79370.555-2.700728.3631135.9828
182.43710.42610.80640.3766-0.03330.3135-0.92841.21660.4325-0.99210.40040.4792-0.74750.3794-0.81182.7981-0.24670.15330.5280.20750.69115.431254.9528118.9452
191.2242-1.97471.62075.5323-2.89822.16550.2641.87020.5429-2.3191-0.98080.1211-1.67881.2163-0.772.9117-1.2075-0.2682.48080.2811.051328.167160.48686.5596
206.46850.8968-6.02672.0343-1.17245.67020.17470.50850.6897-1.1016-0.0274-0.3751-1.50020.945-0.34472.3591-1.2538-0.61712.04131.06761.735928.686357.039694.8132
213.36933.07420.98554.303-0.88582.419-0.54650.69460.2554-1.58-0.3417-0.1409-2.47611.13230.40072.5659-0.20480.02591.5651.05922.569217.497255.3934109.9007
221.34980.1080.52522.78031.77051.2637-0.41170.4368-0.3254-0.2372-0.1455-0.04230.24040.919-1.39580.32430.39370.44681.02690.2447-0.46696.205340.8776135.3093
233.09490.05152.22241.7411-1.951.98520.89941.6707-0.2648-1.6618-0.6941-0.1492-0.09561.1522-0.9737-0.4156-0.6382-0.32720.3874-0.16240.37978.152525.1161104.2801
241.78710.44622.22472.30661.12772.9187-0.19420.6772-0.9648-0.84450.0596-0.23310.6350.54780.12822.13480.18330.18831.9403-0.61380.810619.844454.6346185.2457
250.75510.0016-0.38842.30021.02480.65760.0969-0.10220.15110.3618-0.51750.4197-0.055-0.51930.32311.71840.5966-0.6221.0052-0.87410.859615.731765.3386190.9065
260.8772-0.11840.50996.09252.77521.64321.13380.468-0.3368-0.86290.27510.2036-0.97390.052-0.29141.01790.52770.14281.1505-0.79521.582923.962550.7479186.6389
270.3623-0.01011.50030.59420.76248.4984-0.28630.07830.1070.02260.2917-0.3976-0.63490.2973-0.6750.56390.0373-0.2661.6098-1.1370.755626.721352.8809194.2355
281.42910.95140.21051.0289-0.84552.4652-0.0548-0.128-0.10450.06290.0333-0.48750.0120.47840.25680.2707-0.1201-0.38461.90250.08531.743527.576161.7945194.8343
291.3091.13661.29861.74890.92731.7587-0.2631-0.0271-0.20110.5177-0.0342-0.4274-0.08910.792-0.23051.19890.54-0.80671.85080.15221.797919.558955.8613199.4046
300.9608-0.07921.22691.27140.47181.8236-0.23450.26680.1516-0.21240.01450.1571-0.56560.07980.16041.70370.0532-0.46682.0313-0.52420.383810.290350.2556194.1423
314.0425-2.2467-2.40735.09890.75351.5215-1.8219-0.637-1.89081.48470.643-1.22721.02090.18830.56342.96481.1226-0.20591.4071-0.62942.078818.856743.886194.414
329.3248-0.42240.52635.79260.54930.08560.03011.64740.468-2.5383-0.30621.10880.8168-0.5108-0.13641.96180.0487-1.11542.81750.13691.332316.112348.028183.4232
330.09150.11310.08770.2820.3160.73250.07230.11620.02840.26020.1728-0.24940.08960.13480.06960.70990.40430.2720.9585-0.35471.027116.470458.3089198.9443
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 367:449 )A367 - 449
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 450:457 )A450 - 457
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 458:480 )A458 - 480
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 481:514 )A481 - 514
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 515:545 )A515 - 545
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 546:581 )A546 - 581
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 582:591 )A582 - 591
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN A AND RESID 592:603 )A592 - 603
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 604:613 )A604 - 613
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN A AND RESID 614:652 )A614 - 652
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN A AND RESID 653:702 )A653 - 702
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN B AND RESID 368:407 )B368 - 407
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN B AND RESID 408:454 )B408 - 454
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN B AND RESID 455:480 )B455 - 480
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN B AND RESID 481:504 )B481 - 504
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN B AND RESID 505:515 )B505 - 515
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN B AND RESID 516:545 )B516 - 545
18X-RAY DIFFRACTION18( CHAIN B AND RESID 546:581 )B546 - 581
19X-RAY DIFFRACTION19( CHAIN B AND RESID 582:603 )B582 - 603
20X-RAY DIFFRACTION20( CHAIN B AND RESID 604:613 )B604 - 613
21X-RAY DIFFRACTION21( CHAIN B AND RESID 614:628 )B614 - 628
22X-RAY DIFFRACTION22( CHAIN B AND RESID 629:652 )B629 - 652
23X-RAY DIFFRACTION23( CHAIN B AND RESID 653:704 )B653 - 704
24X-RAY DIFFRACTION24( CHAIN U AND RESID 1:6 )U1 - 6
25X-RAY DIFFRACTION25( CHAIN U AND RESID 7:11 )U7 - 11
26X-RAY DIFFRACTION26( CHAIN U AND RESID 12:22 )U12 - 22
27X-RAY DIFFRACTION27( CHAIN U AND RESID 23:31 )U23 - 31
28X-RAY DIFFRACTION28( CHAIN U AND RESID 32:37 )U32 - 37
29X-RAY DIFFRACTION29( CHAIN U AND RESID 38:44 )U38 - 44
30X-RAY DIFFRACTION30( CHAIN U AND RESID 45:49 )U45 - 49
31X-RAY DIFFRACTION31( CHAIN U AND RESID 50:59 )U50 - 59
32X-RAY DIFFRACTION32( CHAIN U AND RESID 60:65 )U60 - 65
33X-RAY DIFFRACTION33( CHAIN U AND RESID 66:75 )U66 - 75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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