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万見
- PDB-4j99: Crystal Structure of FGF Receptor 2 (FGFR2) Kinase Domain Harbori... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j99
タイトルCrystal Structure of FGF Receptor 2 (FGFR2) Kinase Domain Harboring the Gain-of-Function K659T Mutation.
要素Fibroblast growth factor receptor 2
キーワードTRANSFERASE / Bilobate Protein Kinase Fold / Receptor Tyrosine Kinase / ATP Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development ...Signaling by FGFR2 amplification mutants / Signaling by FGFR2 fusions / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in hemopoiesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in positive regulation of cell proliferation in bone marrow / lateral sprouting from an epithelium / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in mammary gland specification / mammary gland bud formation / branch elongation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell differentiation involved in lung development / lacrimal gland development / prostate gland morphogenesis / otic vesicle formation / regulation of smooth muscle cell differentiation / regulation of morphogenesis of a branching structure / orbitofrontal cortex development / squamous basal epithelial stem cell differentiation involved in prostate gland acinus development / embryonic organ morphogenesis / branching morphogenesis of a nerve / endochondral bone growth / morphogenesis of embryonic epithelium / bud elongation involved in lung branching / epidermis morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / reproductive structure development / limb bud formation / membranous septum morphogenesis / gland morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / embryonic digestive tract morphogenesis / mesenchymal cell differentiation / positive regulation of phospholipase activity / epithelial cell proliferation involved in salivary gland morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / FGFR2b ligand binding and activation / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / lung lobe morphogenesis / branching involved in prostate gland morphogenesis / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / regulation of osteoblast proliferation / fibroblast growth factor receptor activity / branching involved in salivary gland morphogenesis / embryonic pattern specification / embryonic cranial skeleton morphogenesis / lung-associated mesenchyme development / pyramidal neuron development / outflow tract septum morphogenesis / regulation of smoothened signaling pathway / mesodermal cell differentiation / bone morphogenesis / digestive tract development / odontogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / skeletal system morphogenesis / organ growth / hair follicle morphogenesis / inner ear morphogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / lung alveolus development / regulation of osteoblast differentiation / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / PI-3K cascade:FGFR2 / prostate epithelial cord elongation / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / bone mineralization / midbrain development / fibroblast growth factor binding / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / epithelial to mesenchymal transition / excitatory synapse / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / cell fate commitment / embryonic organ development / negative regulation of keratinocyte proliferation / positive regulation of Wnt signaling pathway / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SHC-mediated cascade:FGFR2 / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR2 signaling / cellular response to retinoic acid / positive regulation of cell cycle / Signaling by FGFR2 in disease / epithelial cell differentiation / axonogenesis / lung development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / post-embryonic development / Negative regulation of FGFR2 signaling / receptor protein-tyrosine kinase / bone development / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. ...Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / Fibroblast growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8474 Å
データ登録者Chen, H. / Mohammadi, M.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Cracking the Molecular Origin of Intrinsic Tyrosine Kinase Activity through Analysis of Pathogenic Gain-of-Function Mutations.
著者: Chen, H. / Huang, Z. / Dutta, K. / Blais, S. / Neubert, T.A. / Li, X. / Cowburn, D. / Traaseth, N.J. / Mohammadi, M.
履歴
登録2013年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22016年12月28日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
C: Fibroblast growth factor receptor 2
D: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,09618
ポリマ－148,3304
非ポリマー2,76614
水8,737485
1
A: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7804
ポリマ－37,0831
非ポリマー6973
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7804
ポリマ－37,0831
非ポリマー6973
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8045
ポリマ－37,0831
非ポリマー7224
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7325
ポリマ－37,0831
非ポリマー6504
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Fibroblast growth factor receptor 2
B: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5608
ポリマ－74,1652
非ポリマー1,3956
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area25430 Å2
手法PISA
6
C: Fibroblast growth factor receptor 2
D: Fibroblast growth factor receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,53710
ポリマ－74,1652
非ポリマー1,3728
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area25620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)278.508, 78.395, 73.197
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-912-

HOH

21A-945-

HOH

31A-954-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Fibroblast growth factor receptor 2 / FGFR-2 / K-sam / KGFR / Keratinocyte growth factor receptor


分子量: 37082.508 Da / 分子数: 4
断片: Human FGF Receptor 2 Kinase Domain (UNP Residues 458-768)
変異: C491A, K659T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BEK, FGFR2, KGFR, KSAM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLys-S / 参照: UniProt: P21802, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE


分子量: 505.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 485 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES pH7.5, 25% PEG 4000, 200mM (NH4)2SO4, 100mM KCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月22日
放射モノクロメーター: KOHZU double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.847→50 Å / Num. obs: 127643 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.031 / Net I/σ(I): 45
反射 シェル解像度: 1.847→1.88 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Rsym value: 0.319 / % possible all: 89.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PVY

2pvy


解像度: 1.8474→42.308 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2405 1991 1.56 %Random
Rwork0.2057 ---
obs0.2062 127608 96.27 %-
all-127643 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8474→42.308 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9028 0 162 485 9675
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099469
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21312871
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.653582
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081416
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061621
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8474-1.89360.31931170.25288152X-RAY DIFFRACTION88
1.8936-1.94480.26521390.23418513X-RAY DIFFRACTION92
1.9448-2.0020.26291290.22398692X-RAY DIFFRACTION94
2.002-2.06660.24381400.21548906X-RAY DIFFRACTION95
2.0666-2.14050.23611360.21748902X-RAY DIFFRACTION96
2.1405-2.22620.27111470.2229071X-RAY DIFFRACTION98
2.2262-2.32750.24741520.22299125X-RAY DIFFRACTION98
2.3275-2.45020.26151390.22279160X-RAY DIFFRACTION98
2.4502-2.60370.25951520.22239141X-RAY DIFFRACTION99
2.6037-2.80470.27351350.22599227X-RAY DIFFRACTION99
2.8047-3.08690.27561590.22469199X-RAY DIFFRACTION99
3.0869-3.53330.25041530.20969268X-RAY DIFFRACTION99
3.5333-4.45090.20121480.1739253X-RAY DIFFRACTION99
4.4509-42.31890.20911450.18519008X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.7971 Å / Origin y: 20.5995 Å / Origin z: 14.5149 Å
111213212223313233
T0.2355 Å20.0052 Å20.025 Å2-0.2607 Å20.0591 Å2--0.2278 Å2
L0.1225 °20.1001 °20.0301 °2-0.5041 °2-0.0377 °2---0.005 °2
S-0.0404 Å °0.07 Å °0.0521 Å °-0.159 Å °0.0099 Å °-0.1372 Å °-0.0191 Å °-0.039 Å °0.0281 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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