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- PDB-4j6s: 14-3-3gamma complexed with the N-terminal sequence of tyrosine hy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j6s
タイトル14-3-3gamma complexed with the N-terminal sequence of tyrosine hydroxylase (residues 1-43)
要素
  • 14-3-3 protein gamma
  • N-terminal motif of tyrosine hydroxylase
キーワードHYDROLASE / 14-3-3 proteins / peptide binding / Dopamine synthesis / signal transduction / regulatory proteins / tyrosine hydroxylase / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / dopamine biosynthetic process from tyrosine / embryonic camera-type eye morphogenesis / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / norepinephrine biosynthetic process / hyaloid vascular plexus regression / positive regulation of cell-cell adhesion / eye photoreceptor cell development ...tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / dopamine biosynthetic process from tyrosine / embryonic camera-type eye morphogenesis / epinephrine biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / norepinephrine biosynthetic process / hyaloid vascular plexus regression / positive regulation of cell-cell adhesion / eye photoreceptor cell development / phosphorylation-dependent protein binding / melanosome membrane / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / synaptic transmission, dopaminergic / mating behavior / regulation of neuron differentiation / eating behavior / dopamine biosynthetic process / pigmentation / protein kinase C inhibitor activity / regulation of heart contraction / smooth endoplasmic reticulum / Regulation of localization of FOXO transcription factors / anatomical structure morphogenesis / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / heart morphogenesis / negative regulation of protein kinase activity / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / insulin-like growth factor receptor binding / negative regulation of TORC1 signaling / visual perception / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein sequestering activity / protein kinase C binding / AURKA Activation by TPX2 / animal organ morphogenesis / learning / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / locomotory behavior / receptor tyrosine kinase binding / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of T cell activation / memory / cytoplasmic side of plasma membrane / cellular response to insulin stimulus / synaptic vesicle / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / presynapse / regulation of protein localization / heart development / cytoplasmic vesicle / response to ethanol / perikaryon / response to hypoxia / neuron projection / mitochondrial matrix / iron ion binding / protein domain specific binding / axon / focal adhesion / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / signal transduction / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase ...Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / ACT-like domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine 3-monooxygenase / 14-3-3 protein gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Mileni, M. / Martinez, A. / Stevens, R.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: The N-terminal sequence of tyrosine hydroxylase is a conformationally versatile motif that binds 14-3-3 proteins and membranes.
著者: Skjevik, A.A. / Mileni, M. / Baumann, A. / Halskau, O. / Teigen, K. / Stevens, R.C. / Martinez, A.
履歴
登録2013年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Database references
改定 1.22021年4月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
C: 14-3-3 protein gamma
D: 14-3-3 protein gamma
E: N-terminal motif of tyrosine hydroxylase
F: N-terminal motif of tyrosine hydroxylase
G: N-terminal motif of tyrosine hydroxylase
H: N-terminal motif of tyrosine hydroxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,1008
ポリマ－136,1008
非ポリマー00
水00
1
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
E: N-terminal motif of tyrosine hydroxylase
F: N-terminal motif of tyrosine hydroxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0504
ポリマ－68,0504
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: 14-3-3 protein gamma
D: 14-3-3 protein gamma
G: N-terminal motif of tyrosine hydroxylase
H: N-terminal motif of tyrosine hydroxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0504
ポリマ－68,0504
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.190, 115.120, 136.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.969915, -0.173886, 0.170376), (-0.169959, -0.984738, -0.037484), (0.174294, 0.0074, -0.984666)2.45011, -5.52172, -28.90455
3given(-0.991492, -0.038446, -0.124363), (-0.113003, -0.219996, 0.968933), (-0.064611, 0.974743, 0.21378)-47.99815, 5.6204, -8.37577
4given(-0.966844, 0.142667, -0.2118), (0.238886, 0.21214, -0.947592), (-0.090259, -0.966769, -0.239187)-46.93277, -3.89462, -28.48492

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein gamma / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / 14-3-3 protein gamma / N-terminally processed


分子量: 29165.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61981
#2: タンパク質・ペプチド
N-terminal motif of tyrosine hydroxylase / Tyrosine 3-hydroxylase / TH


分子量: 4859.459 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07101*PLUS, tyrosine 3-monooxygenase
Has protein modificationY
配列の詳細THE CRYSTALLIZED SEQUENCE CORRESPONDING TO TYROSINE 3-MONOOXYGENASE REPRESENTS THE SPLICING-ISOFORM ...THE CRYSTALLIZED SEQUENCE CORRESPONDING TO TYROSINE 3-MONOOXYGENASE REPRESENTS THE SPLICING-ISOFORM TH1. THIS FORM IS THE MOST ABUNDANT IN BRAIN AND IS THE ONE USED FOR THE CURRENT WORK. THE CLOSEST DATABASE REFERENCE ACCESSION CODE IS THE UNPROT ENTRY P07101-3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.53 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.1
詳細: 30% PEG 2000 MME, 0.1M Potassium Thiocyanate, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, temperature 283.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0331 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0331 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.08→30 Å / Num. all: 22015 / Num. obs: 111792 / % possible obs: 87.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 3.08→3.16 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.492 / Mean I/σ(I) obs: 3.29 / Num. unique all: 1656 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSpackageデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
XDSpackageデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A4O

1a4o


解像度: 3.08→29.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.514 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25377 1100 5 %RANDOM
Rwork0.21004 ---
obs0.21223 20915 86.95 %-
all-22015 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.709 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å2-0 Å2
2---0.51 Å20 Å2
3---0.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.08→29.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7970 0 0 0 7970
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0198078
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.027674
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1921.97110901
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.587317671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0925982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.46524.915413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.284151513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8521559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.21220
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.029121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021778
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.08→3.16 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 83 -
Rwork0.281 1565 -
obs--89.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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