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万見
- PDB-4j15: Crystal structure of human cytosolic aspartyl-tRNA synthetase, a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j15
タイトルCrystal structure of human cytosolic aspartyl-tRNA synthetase, a component of multi-tRNA synthetase complex
要素Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / aspartyl-tRNA synthetase / tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNA ligase / aminoacylase activity / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein-containing complex assembly / translation ...aspartate-tRNA ligase / aminoacylase activity / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / protein-containing complex assembly / translation / synapse / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. ...Aspartate-tRNA synthetase, type 2 / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Kim, K.R. / Park, S.H. / Kim, H.S. / Kim, B.-G. / Kim, D.G. / Rhee, K.H. / Park, M.S. / Kim, H.-J. / Kim, S. / Han, B.W.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of human cytosolic aspartyl-tRNA synthetase, a component of multi-tRNA synthetase complex
著者: Kim, K.R. / Park, S.H. / Kim, H.S. / Rhee, K.H. / Kim, B.-G. / Kim, D.G. / Park, M.S. / Kim, H.-J. / Kim, S. / Han, B.W.
履歴
登録2013年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月16日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,50610
ポリマ－118,7692
非ポリマー7378
水6,377354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9950 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area36790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.885, 141.921, 68.495
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.19, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Aspartate--tRNA ligase, cytoplasmic / Aspartyl-tRNA synthetase / AspRS / Cell proliferation-inducing gene 40 protein


分子量: 59384.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DARS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14868, aspartate-tRNA ligase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.99 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG3350, 8% tacsimate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月28日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→50 Å / Num. obs: 48428 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2.4 / Observed criterion σ(I): 2.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ASZ

1asz


解像度: 2.24→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 5.905 / SU ML: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.303 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22775 2419 5 %RANDOM
Rwork0.19724 ---
all0.19876 ---
obs0.19876 45979 98.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.184 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.36 Å20 Å2-2.66 Å2
2---1.86 Å20 Å2
3----0.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6949 0 48 354 7351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0227165
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.291.9659657
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9655861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.4224.044361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.275151301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1741558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21063
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215410
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6441.54317
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2327010
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.68932848
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8664.52647
LS精密化 シェル解像度: 2.242→2.3 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 160 -
Rwork0.277 3021 -
obs--87.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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