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万見
- PDB-4ivq: Crystal structure of thymidine kinase from Herpes simplex virus t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ivq
タイトルCrystal structure of thymidine kinase from Herpes simplex virus type 1 in complex with IN43/5
要素Thymidine kinase
キーワードTRANSFERASE / DNA synthesis / PET imaging TRACER / ATP binding / nucleotide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


TMP biosynthetic process / thymidine kinase / thymidine kinase activity / DNA biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus thymidine kinase / Thymidine kinase from herpesvirus / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-I43 / Thymidine kinase / Thymidine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pernot, L. / Novakovic, I. / Westermaier, Y. / Perozzo, R. / Raic-Malic, S. / Scapozza, L.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: New thymine derivatives as HSV1-TK ligand for the development of PET imaging tracer
著者: Pernot, L. / Novakovic, I. / Perozzo, R. / Raic-Malic, S. / Scapozza, L.
#1: ジャーナル: Nucleosides Nucleotides Nucleic Acids / 年: 2011
タイトル: Synthesis, crystal structure, and in vitro biological evaluation of C-6 pyrimidine derivatives: new lead structures for monitoring gene expression in vivo.
著者: Martic, M. / Pernot, L. / Westermaier, Y. / Perozzo, R. / Kraljevic, T.G. / Kristafor, S. / Raic-Malic, S. / Scapozza, L. / Ametamey, S.
#2: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: A new N-methyl thymine derivative comprising a dihydroxyisobutenyl unit as ligand for thymidine kinase of herpes simplex virus type 1 (HSV-1 TK).
著者: Kristafor, S. / Novakovic, I. / Gazivoda Kraljevic, T. / Kraljevic Pavelic, S. / Lucin, P. / Westermaier, Y. / Pernot, L. / Scapozza, L. / Ametamey, S.M. / Raic-Malic, S.
履歴
登録2013年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月2日Group: Experimental preparation / Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidine kinase
B: Thymidine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3277
ポリマ－71,5582
非ポリマー7695
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area23060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.435, 117.069, 107.775
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-693-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Thymidine kinase / HSV1-TK


分子量: 35779.086 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 46-376 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
株: 17 / 遺伝子: TK, TK (UL23), UL23 / プラスミド: pGEX-6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P03176, UniProt: P0DTH5*PLUS, thymidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-I43 / 6-[3-hydroxy-2-(hydroxymethyl)prop-1-en-1-yl]-4-methoxy-1,5-dimethylpyrimidin-2(1H)-one


分子量: 240.256 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16N2O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.9-1.2 M lithium sulfate, 1 mM DTT, 0.1 M HEPES, pH 7.5-8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月11日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→27.155 Å / Num. all: 56669 / Num. obs: 55929 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 6.3 / Num. unique all: 7928 / Rsym value: 0.312 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3F0T

3f0t


解像度: 1.9→27.155 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2218 1999 3.58 %RANDOM
Rwork0.1923 ---
all0.213 55831 --
obs0.1934 55816 98.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→27.155 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4695 0 49 203 4947
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074908
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0976713
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5611792
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073783
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005852
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.94750.30051350.23213652X-RAY DIFFRACTION95
1.9475-2.00020.28331410.21893819X-RAY DIFFRACTION99
2.0002-2.0590.26111420.20593816X-RAY DIFFRACTION99
2.059-2.12540.25331430.20893821X-RAY DIFFRACTION99
2.1254-2.20140.24111430.19853848X-RAY DIFFRACTION99
2.2014-2.28950.23491410.19723805X-RAY DIFFRACTION99
2.2895-2.39360.25611440.20243854X-RAY DIFFRACTION99
2.3936-2.51970.24381420.20033839X-RAY DIFFRACTION99
2.5197-2.67740.22281440.20273880X-RAY DIFFRACTION99
2.6774-2.8840.21561390.19883737X-RAY DIFFRACTION96
2.884-3.17380.26191440.19973881X-RAY DIFFRACTION100
3.1738-3.63210.20291460.18583926X-RAY DIFFRACTION100
3.6321-4.57250.19221470.16523953X-RAY DIFFRACTION100
4.5725-27.15770.19931480.19473986X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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