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- PDB-4ipy: HIV capsid C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ipy
タイトルHIV capsid C-terminal domain
要素Capsid protein p24
キーワードVIRAL PROTEIN / CAPSID / CORE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Retrovirus capsid C-terminal domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain ...Retrovirus capsid C-terminal domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Lampel, A. / Yaniv, O. / Berger, O. / Bachrach, E. / Gazit, E. / Frolow, F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2013
タイトル: A triclinic crystal structure of the carboxy-terminal domain of HIV-1 capsid protein with four molecules in the asymmetric unit reveals a novel packing interface.
著者: Lampel, A. / Yaniv, O. / Berger, O. / Bacharach, E. / Gazit, E. / Frolow, F.
履歴
登録2013年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein p24
B: Capsid protein p24
C: Capsid protein p24
D: Capsid protein p24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7115
ポリマ－38,6484
非ポリマー621
水6,233346
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Capsid protein p24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,7242
ポリマ－9,6621
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Capsid protein p24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6621
ポリマ－9,6621
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: Capsid protein p24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6621
ポリマ－9,6621
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
D: Capsid protein p24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6621
ポリマ－9,6621
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.141, 43.578, 55.189
Angle α, β, γ (deg.)74.02, 74.21, 69.77
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Capsid protein p24 / CA


分子量: 9662.116 Da / 分子数: 4 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 278-363 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NEW YORK-5 ISOLATE / 遺伝子: gag-pol / プラスミド: WISP97-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12497
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: reservoir contained 0.2 M magnesium formate dihydrate (pH 7.0) and 20% (w/v) polyethylene glycol 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9725 Å
検出器日付: 2012年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9725 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→19.7 Å / Num. all: 40722 / Num. obs: 40722 / % possible obs: 95.32 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 11.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 22.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1261)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1A8O

1a8o


解像度: 1.64→19.7 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 1949 5.05 %resolution shells
Rwork0.1758 ---
obs0.1779 38622 95.29 %-
all-40722 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2570 0 4 346 2920
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062695
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0743642
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9931049
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064404
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006480
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.64-1.6810.25591120.19762049X-RAY DIFFRACTION73
1.681-1.72640.23631440.19212529X-RAY DIFFRACTION93
1.7264-1.77720.24681460.19082610X-RAY DIFFRACTION96
1.7772-1.83450.23951530.19792622X-RAY DIFFRACTION96
1.8345-1.90.24361190.19232684X-RAY DIFFRACTION96
1.9-1.9760.25261480.19072632X-RAY DIFFRACTION97
1.976-2.06590.24121210.17562700X-RAY DIFFRACTION97
2.0659-2.17470.19371370.1752691X-RAY DIFFRACTION97
2.1747-2.31070.20781470.16962650X-RAY DIFFRACTION97
2.3107-2.48880.23171350.18252714X-RAY DIFFRACTION98
2.4888-2.73870.24141390.18422696X-RAY DIFFRACTION98
2.7387-3.13370.23131600.18872680X-RAY DIFFRACTION99
3.1337-3.94310.20171450.16122719X-RAY DIFFRACTION99
3.9431-19.70.1721430.15142697X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8027-0.75531.64574.9326-0.46221.51510.00170.1347-0.0955-0.2669-0.0446-0.2430.20140.11690.12780.16790.02050.01240.0805-0.01580.08092.9725-3.5761-7.8276
24.24791.8609-0.52364.49390.11132.3935-0.1004-0.1257-0.04760.1810.0046-0.35440.11340.26380.09670.0740.0097-0.0180.1236-0.00620.07677.0679-0.0749-1.1805
32.66810.36040.24895.0656-0.77342.7820.0187-0.19950.21170.1587-0.0255-0.0392-0.23040.12660.00310.084-0.00810.00330.1108-0.00960.062-0.91467.4161-2.5822
42.3841.0373-0.69838.2694.72836.3538-0.0062-0.0375-0.0443-0.10060.02130.44370.176-0.77740.06390.1342-0.03220.0070.2860.03490.1423-7.7689-3.53414.4962
52.70010.9575-0.00843.99872.77063.24550.0264-0.3363-0.13760.22520.059-0.48330.37430.0707-0.08130.15580.01550.00060.17510.04110.0990.0082-6.22018.2239
63.04253.93620.68195.32751.51988.86240.08590.08210.2791-0.38290.16821.6206-0.1514-1.1294-0.27170.40180.0037-0.0210.35050.17750.5572-6.6961-19.98267.2237
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80.89460.4085-0.22551.77720.70920.77770.0026-0.10920.14240.140.02930.0469-0.10440.0083-0.13650.17760.0608-0.02350.054-0.05680.118-6.0478-8.2097-16.9813
91.4417-0.33540.35711.6050.3671.22190.03350.00020.01670.01330.00180.32990.1415-0.4257-0.00330.0592-0.0200.12080.00160.1332-9.5858-16.5588-21.8392
101.7576-0.0812-0.65263.85061.40854.2920.07850.2112-0.152-0.2190.029-0.09050.24120.0048-0.06250.11210.0166-0.00450.0792-0.01830.1276-0.6787-17.8378-28.9794
111.351-0.883-0.56976.10260.66021.9449-0.1315-0.08910.1745-0.19280.242-0.208-0.19010.248-0.08660.0891-0.0021-0.01920.0793-0.02660.14835.1611-17.0422-15.6217
122.16942.78851.53965.62864.32623.78830.0322-0.0787-0.19180.23850.00120.23840.4163-0.27950.20890.1118-0.0342-0.01110.15570.10120.2687-2.4338-22.9043-14.2124
135.89264.74381.63245.00012.47391.59390.1404-0.34240.3240.17-0.2370.29960.2191-0.18580.07940.1913-0.00730.07870.13560.02030.1833-12.6612-19.3047-11.0249
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152.35171.04850.01212.6177-0.12391.7999-0.16870.20420.0816-0.15050.24770.1063-0.01850.0034-0.04850.0644-0.0306-0.00740.11930.02320.1544-4.497812.3483-18.6491
164.625-4.5891-0.41344.72730.44810.05110.32260.9644-0.3764-0.7183-0.57690.0840.0756-0.20160.34770.5420.1099-0.02940.406-0.03560.3095-18.386612.8502-29.2312
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精密化 TLSグループ
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20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 175 through 195 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resid 196 through 205 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resid 206 through 221 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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