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万見
- PDB-4ild: Crystal structure of truncated Bovine viral diarrhea virus 1 E2 e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ild
タイトルCrystal structure of truncated Bovine viral diarrhea virus 1 E2 envelope protein
要素Envelope glycoprotein E2
キーワードVIRAL PROTEIN / BVDV1 / viral envelope protein / viral membrane fusion / E1 envelope protein / viral surface membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


dopamine receptor binding / pestivirus NS3 polyprotein peptidase / ribonuclease T2 / RNA stabilization / DNA/DNA annealing activity / serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / RNA strand annealing activity / viral genome packaging / host cell cytoplasmic vesicle ...dopamine receptor binding / pestivirus NS3 polyprotein peptidase / ribonuclease T2 / RNA stabilization / DNA/DNA annealing activity / serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / RNA strand annealing activity / viral genome packaging / host cell cytoplasmic vesicle / protein-DNA complex / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / viral protein processing / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / GTP binding / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Pestivirus envelope glycoprotein E2, C-terminal domain / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Cleavage inducing molecular chaperone, Jiv / Cleavage inducing molecular chaperone / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus ...Pestivirus envelope glycoprotein E2, C-terminal domain / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Cleavage inducing molecular chaperone, Jiv / Cleavage inducing molecular chaperone / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain D / Pestivirus NS3 polyprotein peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Peptidase C53, pestivirus Npro, interaction domain / Peptidase C53, pestivirus Npro / Pestivirus Npro endopeptidase C53 / Pestivirus N-terminal protease Npro domain profile. / Ribonuclease T2, His active site 2 / Ribonuclease T2 family histidine active site 2. / Ribonuclease T2-like superfamily / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URANYL (VI) ION / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Bovine viral diarrhea virus 1-NADL (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / INITIAL SAD PLUS MULTIPLE HA SITE REFINEMENT / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Modis, Y. / Li, Y. / Wang, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of glycoprotein E2 from bovine viral diarrhea virus.
著者: Li, Y. / Wang, J. / Kanai, R. / Modis, Y.
履歴
登録2012年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月17日Group: Database references
改定 1.22013年5月8日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein E2
B: Envelope glycoprotein E2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,06918
ポリマ－57,4342
非ポリマー4,63616
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)136.720, 54.450, 95.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein E2 / gp55


分子量: 28716.760 Da / 分子数: 2
断片: N-terminal truncated BVDV1 E2 envelope protein, UNP residues 781-1030
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal His-tagged
由来: (組換発現) Bovine viral diarrhea virus 1-NADL (ウイルス)
プラスミド: pAcgp67a / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P19711
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


分子量: 424.401 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-IUM / URANYL (VI) ION


分子量: 270.028 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2U

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.4 %
結晶化温度: 294 K / pH: 5.5
詳細: 10% polyethylene glycol 3350, 0.1 M Bis-tris pH 5.5, 0.05 M cesium chloride, 0.04 M calcium acetate, 10% glycerol., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 195 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.2142
検出器タイプ: S/N 60-0107 / 検出器: PILATUS 6M / 日付: 2012年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2142 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.27→50 Å / Num. obs: 11169 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 12.08
反射 シェル解像度: 3.27→3.36 Å / 冗長度: 1.72 % / Mean I/σ(I) obs: 69.4 / % possible all: 89.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
MLPHARE位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: INITIAL SAD PLUS MULTIPLE HA SITE REFINEMENT
解像度: 3.27→47.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.843 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.801 / SU B: 56.081 / SU ML: 0.469 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.591
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 555 5 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs0.248 10539 99.1 %-
all-21043 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.88 Å20 Å20.44 Å2
2---3.41 Å2-0 Å2
3---1.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.27→47.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3734 0 240 0 3974
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.024087
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023739
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8952.0255551
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2443.0068566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2915468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.7724.32169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.06715658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2431518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2626
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02882
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.27→3.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 39 -
Rwork0.325 740 -
obs--94.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.4141-0.9429-1.06770.98881.80343.78240.11590.18860.128-0.27370.1808-0.1355-0.49150.1759-0.29670.1802-0.08030.05290.26220.10250.311275.72278.101-63.3022
26.43450.6676-5.54080.1498-0.60784.86250.28650.63510.3636-0.094-0.0342-0.0006-0.2011-0.6412-0.25240.20790.16450.05320.41370.05990.323246.877311.1301-43.5652
36.9107-0.2266-3.8311.7948-1.86514.3608-0.2515-0.1022-0.0008-0.04310.1105-0.10450.2183-0.15590.1410.0861-0.07220.00680.4101-0.17930.134726.09982.0212-17.7771
43.5163-1.2382-1.47164.55450.23534.05380.1941-0.64930.23430.3147-0.1152-0.03510.0550.4513-0.07890.16970.0571-0.08490.4453-0.15050.1088.858626.722470.5967
50.4435-0.752-1.70631.44623.31037.6977-0.2096-0.1933-0.00360.18090.1291-0.00010.46730.15860.08050.40250.25040.02110.4222-0.08970.094815.15699.791841.2229
62.07581.47670.78091.07890.75387.5385-0.07370.068-0.1966-0.06010.0191-0.1873-0.2802-0.74670.05450.19240.07720.0770.3906-0.08250.170813.54274.53876.9588
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A783 - 856
2X-RAY DIFFRACTION1A2401 - 2402
3X-RAY DIFFRACTION2A857 - 936
4X-RAY DIFFRACTION2A2403 - 2406
5X-RAY DIFFRACTION3A937 - 1023
6X-RAY DIFFRACTION3A2407 - 2408
7X-RAY DIFFRACTION4B783 - 856
8X-RAY DIFFRACTION4B2401 - 2402
9X-RAY DIFFRACTION5B857 - 936
10X-RAY DIFFRACTION5B2403 - 2406
11X-RAY DIFFRACTION6B937 - 1023
12X-RAY DIFFRACTION6B2407 - 2408

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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