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万見
- PDB-4ijd: Crystal structure of methyltransferase domain of human PR domain-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ijd
タイトルCrystal structure of methyltransferase domain of human PR domain-containing protein 9
要素Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
キーワードTRANSFERASE / PRDM9 / Methyltransferase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


recombination hotspot binding / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / male gamete generation / meiotic gene conversion / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / positive regulation of fertilization / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H3K9 trimethyltransferase activity ...recombination hotspot binding / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / male gamete generation / meiotic gene conversion / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / positive regulation of fertilization / histone H4K20me methyltransferase activity / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H3K9 trimethyltransferase activity / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / female gamete generation / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / histone H3K36 trimethyltransferase activity / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / chromosome / regulation of gene expression / methylation / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
PRDM7/PRDM9, PR/SET domain / : / C2H2-type zinc finger / Ancestral KRAB domain / SSXRD motif / SSXRD motif / KRAB-related domain profile. / PR domain zinc finger protein 2, PR domain / KRAB box / krueppel associated box ...PRDM7/PRDM9, PR/SET domain / : / C2H2-type zinc finger / Ancestral KRAB domain / SSXRD motif / SSXRD motif / KRAB-related domain profile. / PR domain zinc finger protein 2, PR domain / KRAB box / krueppel associated box / Krueppel-associated box / KRAB domain superfamily / Beta-clip-like / SET domain / Classic Zinc Finger / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, C2H2 type / Double Stranded RNA Binding Domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Dong, A. / Dombrovski, L. / Li, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of methyltransferase domain of human PR domain-containing protein 9
著者: Dombrovski, L. / Dong, A. / Li, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2012年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
B: Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,95130
ポリマ－50,6902
非ポリマー26228
水1,06359
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,47619
ポリマ－25,3451
非ポリマー13118
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,47611
ポリマ－25,3451
非ポリマー13110
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.734, 48.782, 78.713
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9 / PR domain zinc finger protein 9 / PR domain-containing protein 9


分子量: 25344.838 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 195-415 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRDM9, PFM6 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9NQV7, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 24 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 23% PEG 3350, 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M BisTris pH5.5, vapor diffusion hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. all: 21804 / Num. obs: 21804 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 2.565 / Net I/σ(I): 31.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.15-2.25.20.80410891.015199.7
2.2-2.245.70.76910500.9911100
2.24-2.2860.78211031.059199.9
2.28-2.336.20.61410761.0291100
2.33-2.386.30.51510811.071100
2.38-2.436.40.42110931.1391100
2.43-2.496.40.410711.1221100
2.49-2.566.40.34610801.1731100
2.56-2.646.50.28210771.2171100
2.64-2.726.50.22911071.3271100
2.72-2.826.50.18710751.441100
2.82-2.936.60.15510741.5591100
2.93-3.066.60.11610831.8521100
3.06-3.236.50.09910992.2911100
3.23-3.436.50.08111102.8891100
3.43-3.696.40.07310843.6281100
3.69-4.066.30.06510954.3131100
4.06-4.656.20.05910994.899199.9
4.65-5.866.10.06311106.093199.9
5.86-506.10.066114810.731199

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データスケーリング
SOLVE位相決定
Coot0.6.2モデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.15→36.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / WRfactor Rfree: 0.2603 / WRfactor Rwork: 0.1916 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.8295 / SU B: 13.123 / SU ML: 0.164 / SU R Cruickshank DPI: 0.29 / SU Rfree: 0.2333 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 911 4.2 %RANDOM
Rwork0.1964 ---
all0.1991 21794 --
obs0.1991 21794 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 119 Å2 / Biso mean: 50.9656 Å2 / Biso min: 25.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20 Å2-0.35 Å2
2--0.56 Å20 Å2
3----1.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→36.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3275 0 28 59 3362
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.023413
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022913
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1951.9394650
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7193.0046668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.845431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.44723.734158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.18815435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5371517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2467
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214000
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02839
LS精密化 シェル解像度: 2.152→2.208 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 40 -
Rwork0.231 951 -
all-991 -
obs--60.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8416-2.28250.09463.282-0.33160.926-0.0964-0.1070.13470.11250.0702-0.1115-0.132-0.04080.02620.0342-0.0061-0.01620.0332-0.02120.063110.2363-0.48640.3803
22.41320.6363-0.51773.5819-0.77341.36890.04580.0920.1114-0.1552-0.0912-0.15920.07910.07470.04540.1930.06430.04750.19620.02460.105330.533-5.611236.127
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A195 - 413
2X-RAY DIFFRACTION1A501 - 502
3X-RAY DIFFRACTION2B195 - 411
4X-RAY DIFFRACTION2B501 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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