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- PDB-4ij6: Crystal Structure of a Novel-type Phosphoserine Phosphatase Mutan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ij6
タイトルCrystal Structure of a Novel-type Phosphoserine Phosphatase Mutant (H9A) from Hydrogenobacter thermophilus TK-6 in Complex with L-phosphoserine
要素Phosphoserine phosphatase 1
キーワードHYDROLASE / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine phosphatase / L-phosphoserine phosphatase activity / L-serine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOSERINE / Phosphoserine phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Hydrogenobacter thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chiba, Y. / Horita, S. / Ohtsuka, J. / Arai, H. / Nagata, K. / Igarashi, Y. / Tanokura, M. / Ishii, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural units important for activity of a novel-type phosphoserine phosphatase from Hydrogenobacter thermophilus TK-6 revealed by crystal structure analysis
著者: Chiba, Y. / Horita, S. / Ohtsuka, J. / Arai, H. / Nagata, K. / Igarashi, Y. / Tanokura, M. / Ishii, M.
履歴
登録2012年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoserine phosphatase 1
B: Phosphoserine phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,92813
ポリマ－49,0532
非ポリマー87611
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area17180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.330, 68.920, 123.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphoserine phosphatase 1 / PSP 1 / PSPase 1 / Metal-independent phosphoserine phosphatase 1 / iPSP1 / O-phosphoserine phosphohydrolase 1


分子量: 24526.275 Da / 分子数: 2 / 変異: H9A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hydrogenobacter thermophilus (バクテリア)
株: DSM 6534 / IAM 12695 / TK-6 / 遺伝子: pspA, pgmA, HTH_0103, Hydth_0104 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3DFG8, phosphoserine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SEP / PHOSPHOSERINE / PHOSPHONOSERINE / L-ホスホセリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 185.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8NO6P
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 100 mM sodium acetate trihydrate, 20 mM calcium chloride dihydrate, and 30% (v/v)-2-methyl-2,4-pentanediol, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→38.2 Å / Num. all: 39857 / Num. obs: 39566

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IJ5

4ij5


解像度: 1.8→38.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 4.726 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2175 1989 5 %RANDOM
Rwork0.1904 ---
obs0.1918 39565 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 56.03 Å2 / Biso mean: 17.555 Å2 / Biso min: 6.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.37 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.43 Å20 Å2
3----0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→38.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3347 0 52 147 3546
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0193484
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023389
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0991.9654700
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6823.0017788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.775418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.67423.554166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.4215641
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4241528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2513
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023835
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02797
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.848 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 141 -
Rwork0.205 2632 -
all-2773 -
obs--95.46 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.00570.0355-0.27170.47920.00611.20670.0338-0.03920.01040.0166-0.0088-0.03230.010.0267-0.0250.0087-0.00540.00620.0051-0.01130.0816.92073.545929.4144
20.6170.1755-0.24370.32690.08681.3106-0.0070.00690.0428-00.00860.02710.0308-0.032-0.00160.0135-0.0033-0.00180.0027-0.00810.08257.69840.11643.2731
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 207
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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