PDB-4iel: Crystal structure of a glutathione s-transferase family protein f...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4iel

タイトル

Crystal structure of a glutathione s-transferase family protein from burkholderia ambifaria, target efi-507141, with bound glutathione

要素

Glutathione S-transferase, N-terminal domain protein
Tripeptide likely a portion of the N-terminal tag

キーワード

TRANSFERASE / GST / glutathione S-transferase / enzyme function initiative / EFI / Structural Genomics

機能・相同性

機能・相同性情報

transferase activity
類似検索 - 分子機能

生物種

Burkholderia ambifaria (バクテリア)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 1.6 Å

データ登録者

Vetting, M.W. / Toro, R. / Bhosle, R. / Al Obaidi, N.F. / Morisco, L.L. / Wasserman, S.R. / Sojitra, S. / Stead, M. / Washington, E. / Scott Glenn, A. ...

引用

ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of a glutathione s-transferase family protein from burkholderia ambifaria, target efi-507141, with bound glutathione
著者: Vetting, M.W. / Toro, R. / Bhosle, R. / Al Obaidi, N.F. / Morisco, L.L. / Wasserman, S.R. / Sojitra, S. / Stead, M. / Washington, E. / Scott Glenn, A. / Chowdhury, S. / Evans, B. / Hammonds, ...

履歴

登録	2012年12月13日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2012年12月26日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2023年9月20日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	4iel.cif.gz	185.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb4iel.ent.gz	146.7 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	4iel.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/4iel ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ie/4iel	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	3m3mS S: 精密化の開始モデル
類似構造データ	4q5r-1 1f2e-1 4mk3-1 1f2e-2 1n2a-d 4q5r-2 4edz-1 6m1t-d 2dsa-1 3wyw-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索
その他のデータベース	TargetTrack: EFI-507141

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#212 - 2017年8月グルタチオン転移酵素 (Glutathione Transferases) 類似性 (9) #255 - 2021年3月シスプラチンとDNA (Cisplatin and DNA) 類似性 (7)

登録構造単位

A: Glutathione S-transferase, N-terminal domain protein

B: Glutathione S-transferase, N-terminal domain protein

C: Tripeptide likely a portion of the N-terminal tag

ヘテロ分子

52.4 kDa, 3 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Glutathione S-transferase, N-terminal domain protein

ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase, N-terminal domain protein

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
52.1 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

B: Glutathione S-transferase, N-terminal domain protein

ヘテロ分子

B: Glutathione S-transferase, N-terminal domain protein

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
52.1 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

3

C: Tripeptide likely a portion of the N-terminal tag

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
273 Da, 1 ポリマー

単位格子

Length a, b, c (Å)	100.040, 170.730, 50.781
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	20
Space group name H-M	C222₁

Components on special symmetry positions

ID	モデル	要素
1	1	A-429- HOH
2	1	A-558- HOH
3	1	B-621- HOH

#1: タンパク質	Glutathione S-transferase, N-terminal domain protein 分子量: 25726.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Burkholderia ambifaria (バクテリア) 株: ATCC BAA-244 / AMMD / 遺伝子: Bamb_4793 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q0B681
#2: タンパク質・ペプチド	Tripeptide likely a portion of the N-terminal tag 分子量: 273.330 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Burkholderia ambifaria (バクテリア) 株: ATCC BAA-244 / AMMD / 遺伝子: Bamb_4793 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#3: 化合物	ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₇N₃O₆S
#4: 化合物	ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 403 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
構成要素の詳細	AUTHORS STATE THAT THE TRIPEPTIDE IS MOST LIKELY A PORTION OF THE N-TERMINAL TAG, BUT IT WAS NOT ...AUTHORS STATE THAT THE TRIPEPTIDE IS MOST LIKELY A PORTION OF THE N-TERMINAL TAG, BUT IT WAS NOT DEFINED ENOUGH TO DEFINITIVELY DEFINE WHICH THREE RESIDUES FROM THE TAG THEY WERE OR EVEN WHICH SUBUNIT IT WAS COMING FROM. COMPLICATING THIS ANALYSIS IS THAT THE TAG IS CLEAVABLE AND TEV WAS INCLUDED IN THE CRYSTALLIZATION SETUP, SO THE TAG MAY BE CLEAVED AND FREE IN SOLUTION.

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.1 Å³/Da / 溶媒含有率: 41.31 %
結晶化	温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: Protein (10 mM Hepes pH 7.5, 150 mM NaCl, 5% glycerol). Reservoir (0.2 M MgFormate pH 5.9, 20% peg3350). Cryoprotection (Reservoir + 20% diethylene glycol), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

APS

/ ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å

検出器

タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月9日 / 詳細: MIRRORS

放射

モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.9793 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 1.6→86.314 Å / Num. all: 57737 / Num. obs: 57737 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / R_sym value: 0.082 / Net I/σ(I): 11.5

反射シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Mean I/σ(I) obs	Num. measured all	Num. unique all	R_sym value	% possible all
1.6-1.69	7.4	0.705	1.1	61742	8365	0.705	100
1.69-1.79	7.4	0.477	1.6	58387	7886	0.477	100
1.79-1.91	7.4	0.315	2.4	55156	7427	0.315	100
1.91-2.07	7.4	0.191	3.9	51746	6952	0.191	100
2.07-2.26	7.5	0.133	5.1	47698	6396	0.133	100
2.26-2.53	7.5	0.113	5.5	43604	5840	0.113	100
2.53-2.92	7.4	0.108	5.4	38183	5132	0.108	100
2.92-3.58	7.4	0.078	7.5	32643	4395	0.078	100
3.58-5.06	7.3	0.036	15.8	25123	3440	0.036	99.8
5.06-27.355	6.8	0.029	19.8	12978	1904	0.029	96.7

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
SCALA	3.3.20	データスケーリング
PHENIX	1.8.1_1168	精密化
PDB_EXTRACT	3.11	データ抽出
MOSFLM		データ削減
BALBES		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 3M3M

3m3m

解像度: 1.6→27.355 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8451 / SU ML: 0.16 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 22.3 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.2162	2921	5.06 %	RANDOM
R_work	0.1865	-	-	-
obs	0.188	57709	99.84 %	-
all	-	57709	-	-

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso max: 78.47 Å² / B_iso mean: 28.7031 Å² / B_iso min: 7.37 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.355 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	3222	0	41	403	3666

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.007	3378
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.076	4607
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.077	478
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.005	608
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	14.284	1229

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Num. reflection all	% reflection obs (%)
1.6-1.6262	0.29	138	0.2455	2582	2720	100
1.6262-1.6543	0.2638	135	0.2383	2579	2714	100
1.6543-1.6843	0.2597	160	0.2218	2568	2728	100
1.6843-1.7167	0.2545	107	0.2221	2588	2695	100
1.7167-1.7518	0.2798	140	0.2233	2600	2740	100
1.7518-1.7899	0.2374	147	0.2086	2556	2703	100
1.7899-1.8315	0.2417	144	0.2071	2573	2717	100
1.8315-1.8773	0.254	139	0.2043	2624	2763	100
1.8773-1.928	0.2208	116	0.2206	2591	2707	100
1.928-1.9847	0.2082	136	0.2012	2601	2737	100
1.9847-2.0488	0.2285	146	0.1893	2581	2727	100
2.0488-2.122	0.2251	157	0.1908	2583	2740	100
2.122-2.2069	0.2563	137	0.1854	2601	2738	100
2.2069-2.3073	0.2674	151	0.1934	2612	2763	100
2.3073-2.4289	0.2218	145	0.1786	2598	2743	100
2.4289-2.5809	0.21	141	0.1818	2614	2755	100
2.5809-2.78	0.2216	149	0.1794	2615	2764	100
2.78-3.0595	0.2066	135	0.1807	2621	2756	100
3.0595-3.5014	0.2056	138	0.1806	2662	2800	100
3.5014-4.4084	0.1651	129	0.1569	2692	2821	100
4.4084-27.3589	0.2008	131	0.1889	2747	2878	97

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	0.0882	0.0069	-0.0005	0.0555	-0.0612	0.0731	-0.0957	-0.0698	0.3198	-0.0311	-0.0001	0.0133	-0.0836	-0.0392	-0.0355	0.0981	0.0407	-0.0603	0.1403	-0.0755	0.1712	41.8424	59.9597	45.529
2	0.0803	-0.0203	-0.0721	0.0719	0.0276	0.0767	0.1191	0.1067	0.3972	-0.1339	0.0379	0.0703	-0.2765	-0.1361	0.1896	0.1585	0.1093	-0.1151	0.133	0.1241	0.4197	34.8433	70.8562	31.5356
3	0.1095	-0.0546	0.064	0.1348	0.0425	0.0674	0.0183	0.1059	0.088	-0.0186	-0.0391	-0.1478	-0.0064	-0.0045	-0.0013	0.098	0.0063	0.0077	0.1413	0.0175	0.111	11.4214	56.7424	9.7147
4	0.2234	-0.1216	-0.0808	0.0957	0.0514	0.0675	0.0853	-0.0786	0.3737	0.2178	0.0788	-0.3688	-0.1156	0.0574	0.0561	0.1941	0.0122	-0.1195	0.1072	-0.0794	0.1656	9.4304	67.3097	24.8467
5	0.0342	0.0532	-0.0125	0.2667	-0.0659	0.0523	-0.0022	-0.0011	0.001	0.004	-0.0042	-0	0.0005	-0.0026	-0.0007	0.3723	0.0374	0.0017	0.4068	-0.0126	0.4608	27.2132	55.2551	9.2823

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	CHAIN A AND (RESID 0:102)	A
2	X-RAY DIFFRACTION	2	CHAIN A AND (RESID 103:207)	A
3	X-RAY DIFFRACTION	3	CHAIN B AND (RESID 2:101)	B
4	X-RAY DIFFRACTION	4	CHAIN B AND (RESID 102:207)	B
5	X-RAY DIFFRACTION	5	CHAIN C AND (RESID 332:334)	C

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

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