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万見
- PDB-4i6j: A ubiquitin ligase-substrate complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i6j
タイトルA ubiquitin ligase-substrate complex
要素
  • Cryptochrome-2
  • F-box/LRR-repeat protein 3
  • S-phase kinase-associated protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / Circadian Clock / Ubiquitination / LRR / F-box / Photolyase fold / Periods / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of sodium-dependent phosphate transport / Cry-Per complex / negative regulation of glucocorticoid secretion / negative regulation of glucocorticoid receptor signaling pathway / F-box domain binding / negative regulation of circadian rhythm / PcG protein complex / lipid storage / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex ...regulation of sodium-dependent phosphate transport / Cry-Per complex / negative regulation of glucocorticoid secretion / negative regulation of glucocorticoid receptor signaling pathway / F-box domain binding / negative regulation of circadian rhythm / PcG protein complex / lipid storage / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / entrainment of circadian clock by photoperiod / Prolactin receptor signaling / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / photoreceptor activity / response to light stimulus / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / phosphatase binding / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ubiquitin ligase complex / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / FAD binding / molecular function activator activity / response to activity / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / nuclear receptor binding / Vpu mediated degradation of CD4 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Iron uptake and transport / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / protein destabilization / circadian regulation of gene expression / response to insulin / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / regulation of circadian rhythm / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / kinase binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / beta-catenin binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / circadian rhythm / protein import into nucleus / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / rhythmic process / Circadian Clock / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / glucose homeostasis / single-stranded DNA binding / Neddylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / nuclear body / transcription cis-regulatory region binding / protein ubiquitination / nuclear speck / chromatin remodeling / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Monooxygenase - #50 / DNA Cyclobutane Dipyrimidine Photolyase, subunit A; domain 3 / DNA Cyclobutane Dipyrimidine Photolyase, subunit A, domain 3 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #80 / Cryptochrome/DNA photolyase class 1 / Cryptochrome/DNA photolyase, FAD-binding domain / FAD binding domain of DNA photolyase / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation ...Monooxygenase - #50 / DNA Cyclobutane Dipyrimidine Photolyase, subunit A; domain 3 / DNA Cyclobutane Dipyrimidine Photolyase, subunit A, domain 3 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #80 / Cryptochrome/DNA photolyase class 1 / Cryptochrome/DNA photolyase, FAD-binding domain / FAD binding domain of DNA photolyase / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box-like / DNA photolyase, N-terminal / Cryptochrome/photolyase, N-terminal domain superfamily / DNA photolyase / Photolyase/cryptochrome alpha/beta domain profile. / F-box domain / Cryptochrome/DNA photolyase, FAD-binding domain-like superfamily / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Monooxygenase / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Alpha-Beta Horseshoe / HUPs / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Up-down Bundle / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-phase kinase-associated protein 1 / Cryptochrome-2 / F-box/LRR-repeat protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / molecular replacement-SAD / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Xing, W. / Busino, L. / Hinds, T.R. / Marionni, S.T. / Saifee, N.H. / Bush, M.F. / Pagano, M. / Zheng, N.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: SCFFBXL3 ubiquitin ligase targets cryptochromes at their cofactor pocket.
著者: Xing, W. / Busino, L. / Hinds, T.R. / Marionni, S.T. / Saifee, N.H. / Bush, M.F. / Pagano, M. / Zheng, N.
履歴
登録2012年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月1日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cryptochrome-2
B: F-box/LRR-repeat protein 3
C: S-phase kinase-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,2933
ポリマ－129,2933
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8180 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area44730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.389, 125.389, 145.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Cryptochrome-2


分子量: 61840.605 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-544 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cry2, Kiaa0658
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9R194
#2: タンパク質 F-box/LRR-repeat protein 3 / F-box and leucine-rich repeat protein 3A / F-box/LRR-repeat protein 3A


分子量: 48772.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBXL3, FBL3A, FBXL3A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UKT7
#3: タンパク質 S-phase kinase-associated protein 1 / Cyclin-A/CDK2-associated protein p19 / Organ of Corti protein 2 / OCP-2 / Organ of Corti protein II ...Cyclin-A/CDK2-associated protein p19 / Organ of Corti protein 2 / OCP-2 / Organ of Corti protein II / OCP-II / RNA polymerase II elongation factor-like protein / SIII / Transcription elongation factor B / p19A / p19skp1


分子量: 18679.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SKP1, EMC19, OCP2, SKP1A, TCEB1L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63208
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M ammonium citrate, 13-14% PEG3350 7% Acetonitrile, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月12日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. all: 36840 / Num. obs: 36840 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 28.03
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.356 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 0.356 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7.1_743位相決定
精密化構造決定の手法: molecular replacement-SAD / 解像度: 2.7→47.522 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2653 1859 5.05 %
Rwork0.2026 --
obs0.2058 36840 99.84 %
all-36840 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.5192 Å2-0 Å2-0 Å2
2--3.5192 Å20 Å2
3----7.0384 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→47.522 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8279 0 0 156 8435
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098488
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2911507
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5793139
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0881259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051471
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.7730.31951380.25792673X-RAY DIFFRACTION100
2.773-2.85460.39381430.25382683X-RAY DIFFRACTION100
2.8546-2.94670.34881470.25942624X-RAY DIFFRACTION100
2.9467-3.0520.3721410.26712698X-RAY DIFFRACTION100
3.052-3.17420.34041380.24892626X-RAY DIFFRACTION100
3.1742-3.31860.33421340.24292711X-RAY DIFFRACTION100
3.3186-3.49360.33161450.22642666X-RAY DIFFRACTION100
3.4936-3.71240.30011420.20272662X-RAY DIFFRACTION100
3.7124-3.99890.24831480.1862682X-RAY DIFFRACTION100
3.9989-4.4010.22861640.17722676X-RAY DIFFRACTION100
4.401-5.03730.21571240.16162749X-RAY DIFFRACTION100
5.0373-6.3440.20851440.18982729X-RAY DIFFRACTION100
6.344-47.5290.19611510.1742802X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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