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- PDB-4i2z: Crystal structure of the myosin chaperone UNC-45 from C.elegans i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i2z
タイトルCrystal structure of the myosin chaperone UNC-45 from C.elegans in complex with a Hsp90 peptide
要素
  • Heat shock protein 90
  • Protein UNC-45
キーワードChaperone/protein binding / chaperone / myosin folding / protein filaments / myofilament formation / TPR-peptide interaction / UCS domain containing protein / Hsp70 and Hsp90 co-chaperone / Chaperone-protein binding complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein phosphatase 5 binding / eNOS activation / HSF1 activation / : / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Signaling by ERBB2 / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Attenuation phase / Downregulation of ERBB2 signaling / Aryl hydrocarbon receptor signalling ...protein phosphatase 5 binding / eNOS activation / HSF1 activation / : / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Signaling by ERBB2 / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Attenuation phase / Downregulation of ERBB2 signaling / Aryl hydrocarbon receptor signalling / ESR-mediated signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / dauer larval development / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / Neutrophil degranulation / nematode larval development / protein serine/threonine phosphatase complex / egg-laying behavior / HSP90-CDC37 chaperone complex / regulation of chemotaxis / nuclear glucocorticoid receptor binding / locomotion / protein folding chaperone complex / embryo development ending in birth or egg hatching / protein maturation by protein folding / muscle organ development / sarcomere organization / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / cleavage furrow / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / protein export from nucleus / protein dephosphorylation / determination of adult lifespan / ATP-dependent protein folding chaperone / Hsp90 protein binding / chemotaxis / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / cell cortex / response to heat / defense response to Gram-negative bacterium / protein stabilization / membrane raft / cell cycle / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
UNC-45/Cro1/She4, central domain / Myosin-binding striated muscle assembly central / Tetratricopeptide repeat domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...UNC-45/Cro1/She4, central domain / Myosin-binding striated muscle assembly central / Tetratricopeptide repeat domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
UNC-45 / Heat shock protein 90
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Clausen, T. / Gazda, L. / Hellerschmied, D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: The myosin chaperone UNC-45 is organized in tandem modules to support myofilament formation in C. elegans.
著者: Gazda, L. / Pokrzywa, W. / Hellerschmied, D. / Lowe, T. / Forne, I. / Mueller-Planitz, F. / Hoppe, T. / Clausen, T.
履歴
登録2012年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein UNC-45
B: Heat shock protein 90


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,1092
ポリマ－110,1092
非ポリマー00
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area41440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.633, 86.633, 815.015
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Protein UNC-45 / UNC-45


分子量: 108928.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: unc-45, CELE_F30H5.1, F30H5.1 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: G5EG62
#2: タンパク質・ペプチド Heat shock protein 90 / Abnormal dauer formation protein 21


分子量: 1181.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Caenorhabditis elegans (センチュウ) / 参照: UniProt: Q18688
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.32 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES, 10% PEG 8000, 12% ethylene glycol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 41180 / Rsym value: 0.102

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→19.931 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 0.05 / 位相誤差: 25.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2559 2009 5.07 %
Rwork0.2375 --
obs0.2384 39598 93.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.213 Å2 / ksol: 0.213 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.9598 Å2-0 Å20 Å2
2---9.9598 Å20 Å2
3---19.9196 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.931 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7015 0 0 43 7058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087117
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.449611
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.4972660
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0971121
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061241
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.97240.46341260.40492400X-RAY DIFFRACTION87
2.9724-3.05250.38451390.38292487X-RAY DIFFRACTION90
3.0525-3.1420.40131450.36012528X-RAY DIFFRACTION91
3.142-3.2430.35871200.34292599X-RAY DIFFRACTION93
3.243-3.35830.29111420.31622621X-RAY DIFFRACTION93
3.3583-3.49210.29651480.28812652X-RAY DIFFRACTION95
3.4921-3.65010.27771430.25382718X-RAY DIFFRACTION96
3.6501-3.84130.27031260.24362729X-RAY DIFFRACTION97
3.8413-4.080.20641550.22212775X-RAY DIFFRACTION98
4.08-4.39190.22831330.18872827X-RAY DIFFRACTION98
4.3919-4.82820.22191540.17572836X-RAY DIFFRACTION98
4.8282-5.51390.20621750.19482813X-RAY DIFFRACTION98
5.5139-6.89870.21931540.20622910X-RAY DIFFRACTION97
6.8987-19.93190.18941490.16422694X-RAY DIFFRACTION84
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.34950.38140.09880.6174-0.11510.53810.22121.2559-0.13130.0405-0.4017-0.0209-0.10380.3120.00240.0554-0.0567-0.0231.2023-0.20560.45162.129415.200633.613
22.3524-0.15660.19460.7590.11221.32440.14880.59540.12960.01890.05150.0244-0.0806-0.07820.0345-0.1397-0.1889-0.05530.52910.01030.049134.802125.186349.6446
30.34990.1544-0.5910.719-0.06711.05670.45570.20260.54720.191-0.12510.3087-0.3133-0.30780.02950.18140.02620.10870.99160.20240.609711.33441.582434.5778
40.37080.0311-0.06151.1461-0.230.41070.38210.2440.6065-0.3737-0.43070.38950.3373-0.12760.03360.1571-0.00270.12181.1160.11630.36330.445746.98328.0078
50.41890.06540.44350.3540.14950.4869-0.56630.2986-0.5039-0.19770.1514-0.6339-0.33390.2802-0.00550.4278-0.1630.28771.82970.3960.79161.162550.32514.8171
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 7:115)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 116:468)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 469:620)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 621:719)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 720:911)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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