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- PDB-4i0y: CRYSTAL STRUCTURE OF RABBIT RYANODINE RECEPTOR 1 (RESIDUES 1-536)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i0y
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RABBIT RYANODINE RECEPTOR 1 (RESIDUES 1-536) DISEASE MUTANT C36R
要素Ryanodine receptor 1
キーワードMETAL TRANSPORT / calcium channel / ER/SR membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / cellular response to caffeine / skin development / organelle membrane / smooth endoplasmic reticulum ...ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / cellular response to caffeine / skin development / organelle membrane / smooth endoplasmic reticulum / intracellularly gated calcium channel activity / outflow tract morphogenesis / toxic substance binding / striated muscle contraction / voltage-gated calcium channel activity / skeletal muscle fiber development / release of sequestered calcium ion into cytosol / sarcoplasmic reticulum membrane / muscle contraction / cellular response to calcium ion / sarcoplasmic reticulum / sarcolemma / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
IP3 receptor type 1 binding core, RIH domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr ...IP3 receptor type 1 binding core, RIH domain / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / Leucine-rich Repeat Variant / SPRY domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Alpha Horseshoe / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Van Petegem, F. / Kimlicka, L.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2013
タイトル: Disease mutations in the ryanodine receptor N-terminal region couple to a mobile intersubunit interface.
著者: Kimlicka, L. / Lau, K. / Tung, C.C. / Van Petegem, F.
履歴
登録2012年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ryanodine receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6232
ポリマ－59,5301
非ポリマー921
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)170.381, 170.381, 302.113
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Ryanodine receptor 1 / RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / ...RYR-1 / RyR1 / Skeletal muscle calcium release channel / Skeletal muscle ryanodine receptor / Skeletal muscle-type ryanodine receptor / Type 1 ryanodine receptor


分子量: 59530.430 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DISEASE HOT SPOT, RESIDUES 1-536 / 変異: C36R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: RYR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P11716
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 7.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 82.65 %
結晶化手法: 蒸発脱水法 / pH: 9.5 / 詳細: pH 9.5, EVAPORATION

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月23日
放射モノクロメーター: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→49.18 Å / Num. all: 476570 / Num. obs: 41758 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.4 % / Net I/σ(I): 18
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Diffraction-ID% possible all
2.8-2.9511.51100
2.95-3.1311.51100
3.13-3.3511.51100
3.35-3.6111.51100
3.61-3.9611.51100
3.96-4.4311.41100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxDCデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5精密化
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→49.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 20.835 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.256 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2465 2088 5 %RANDOM
Rwork0.2426 ---
all0.2426 41758 --
obs0.24284 39670 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 79.976 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.98 Å2-0.99 Å20 Å2
2---1.98 Å20 Å2
3---2.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3495 0 6 17 3518
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0213566
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9751.9534849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9995464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.47322.929140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.12815521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2651523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212672
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2411.52339
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.45623674
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.44331227
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.7724.51175
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 152 -
Rwork0.332 2909 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.38330.93950.47723.41580.29416.38310.2965-0.2843-0.33730.32180.0494-0.21250.01790.1841-0.34580.638-0.1335-0.19960.9753-0.10930.2719-45.97853.797-9.671
23.92670.1522-0.30671.5885-0.33061.80.1617-0.0830.33360.13260.078-0.184-0.24430.0729-0.23970.578-0.05020.03230.5643-0.090.1011-71.47862.15-25.063
34.2056-0.2946-1.59212.4319-0.08385.69230.16720.1768-0.12920.03940.1225-0.4376-0.23150.858-0.28960.4335-0.0863-0.02620.9247-0.21250.1694-45.98354.536-40.598
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A12 - 205
2X-RAY DIFFRACTION2A206 - 394
3X-RAY DIFFRACTION3A395 - 532

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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