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万見
- PDB-4huh: Structure of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15 (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4huh
タイトルStructure of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15 (C-terminal truncation mutant 1-261).
要素Tail connector protein Gp15
キーワードVIRAL PROTEIN
機能・相同性Myoviridae tail sheath stabiliser / STM4215-like / Myoviridae tail sheath stabiliser / Myoviridae tail sheath stabiliser superfamily / T4-like virus Myoviridae tail sheath stabiliser / virion component / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / Tail completion protein gp15
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / SIRAS (using Pt derivative) / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Fokine, A. / Zhang, Z. / Kanamaru, S. / Bowman, V.D. / Aksyuk, A. / Arisaka, F. / Rao, V.B. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2013
タイトル: The molecular architecture of the bacteriophage T4 neck.
著者: Andrei Fokine / Zhihong Zhang / Shuji Kanamaru / Valorie D Bowman / Anastasia A Aksyuk / Fumio Arisaka / Venigalla B Rao / Michael G Rossmann /
要旨: A hexamer of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15, attaches to the top of the phage tail stabilizing the contractile sheath and forming the interface for binding of the independently ...A hexamer of the bacteriophage T4 tail terminator protein, gp15, attaches to the top of the phage tail stabilizing the contractile sheath and forming the interface for binding of the independently assembled head. Here we report the crystal structure of the gp15 hexamer, describe its interactions in T4 virions that have either an extended tail or a contracted tail, and discuss its structural relationship to other phage proteins. The neck of T4 virions is decorated by the "collar" and "whiskers", made of fibritin molecules. Fibritin acts as a chaperone helping to attach the long tail fibers to the virus during the assembly process. The collar and whiskers are environment-sensing devices, regulating the retraction of the long tail fibers under unfavorable conditions, thus preventing infection. Cryo-electron microscopy analysis suggests that twelve fibritin molecules attach to the phage neck with six molecules forming the collar and six molecules forming the whiskers.
履歴
登録2012年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月13日Group: Database references
改定 1.22013年5月22日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail connector protein Gp15
B: Tail connector protein Gp15
C: Tail connector protein Gp15
D: Tail connector protein Gp15
E: Tail connector protein Gp15
F: Tail connector protein Gp15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,7556
ポリマ－182,7556
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13520 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area54820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.874, 76.305, 93.893
Angle α, β, γ (deg.)109.04, 104.62, 89.30
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain B and ((resseq 5:28)) or chain B and ((resseq...
21chain A and ((resseq 5:28)) or chain A and ((resseq...
31chain C and ((resseq 5:28)) or chain C and ((resseq...
41chain D and ((resseq 5:28)) or chain D and ((resseq...
51chain E and ((resseq 5:28)) or chain E and ((resseq...
61chain F and ((resseq 5:28)) or chain F and ((resseq...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain 'B' and ((resseq 5:28)) or chain 'B' and ((resseq...B0
211chain 'A' and ((resseq 5:28)) or chain 'A' and ((resseq...A0
311chain 'C' and ((resseq 5:28)) or chain 'C' and ((resseq...C0
411chain 'D' and ((resseq 5:28)) or chain 'D' and ((resseq...D0
511chain 'E' and ((resseq 5:28)) or chain 'E' and ((resseq...E0
611chain 'F' and ((resseq 5:28)) or chain 'F' and ((resseq...F0

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要素

#1: タンパク質
Tail connector protein Gp15 / Tail completion protein 15


分子量: 30459.240 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: 15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11112

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 20% w/v Polyethylene glycol 3,350, 0.2 M Ammonium formate., pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97941 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月3日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97941 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→45.911 Å / Num. all: 25229 / Num. obs: 25229 / % possible obs: 91.72 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / % possible all: 72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JBluIce-EPICS- EPICSデータ収集
PHENIXAutoSolモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIXAutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: SIRAS (using Pt derivative) / 解像度: 3.2→45.911 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 26.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2021 1276 5.06 %The test set was selected in thin resolution shells because of presence of NCS.
Rwork0.1711 ---
all0.1727 25229 --
obs0.1727 25229 91.72 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→45.911 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10145 0 0 0 10145
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910410
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22314097
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7573823
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0821501
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051813
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B1512X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
12A1512X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
13C1512X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
14D1512X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.042
15E1512X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
16F1512X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.32810.2832930.20952113X-RAY DIFFRACTION72
3.3281-3.47950.21011020.1922332X-RAY DIFFRACTION79
3.4795-3.66290.20631830.16752464X-RAY DIFFRACTION87
3.6629-3.89230.19441330.16042686X-RAY DIFFRACTION93
3.8923-4.19260.19791390.15242857X-RAY DIFFRACTION98
4.1926-4.61420.13971390.1362868X-RAY DIFFRACTION99
4.6142-5.2810.18662080.13772856X-RAY DIFFRACTION99
5.281-6.65030.23251390.19412913X-RAY DIFFRACTION99
6.6503-45.91560.23361400.20672864X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -11.3821 Å / Origin y: -10.0467 Å / Origin z: -7.3768 Å
111213212223313233
T-0.2398 Å2-0.3124 Å20.0782 Å2--0.2343 Å20.0536 Å2--0.2837 Å2
L1.4005 °2-1.2629 °20.3334 °2-1.8164 °20.001 °2--3.2859 °2
S0.0363 Å °0.071 Å °-0.17 Å °0.0949 Å °0.0569 Å °0.1744 Å °0.1987 Å °-0.0747 Å °-0.0344 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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