登録情報 データベース : PDB / ID : 4hss 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Structure of the Full-Length Major Pilin SpaD from Corynebacterium diphtheriae 要素Putative fimbrial subunit 詳細 キーワード CELL ADHESION / CnaA/CnaB folded domains / Major pilin polymer / Homopolymer / Isopeptide bonding between Lys and Asn sidechains機能・相同性 機能・相同性情報分子機能 ドメイン・相同性 構成要素
carbohydrate metabolic process / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 Sgo0707-like, N2 domain / Sgo0707 N2 domain / : / Fimbrial isopeptide formation D2 domain / Immunoglobulin-like - #740 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like ... Sgo0707-like, N2 domain / Sgo0707 N2 domain / : / Fimbrial isopeptide formation D2 domain / Immunoglobulin-like - #740 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta 類似検索 - ドメイン・相同性生物種 Corynebacterium diphtheriae (ジフテリア菌)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 2.5 Å 詳細データ登録者 Paterson, N.G. / Kang, H.J. / Baker, E.N. 引用ジャーナル : Acta Crystallogr.,Sect.D / 年 : 2014タイトル : A slow-forming isopeptide bond in the structure of the major pilin SpaD from Corynebacterium diphtheriae has implications for pilus assembly.著者 : Kang, H.J. / Paterson, N.G. / Kim, C.U. / Middleditch, M. / Chang, C. / Ton-That, H. / Baker, E.N. 履歴 登録 2012年10月30日 登録サイト : RCSB / 処理サイト : RCSB改定 1.0 2013年11月13日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2014年5月14日 Group : Database references改定 1.2 2014年6月25日 Group : Database references改定 1.3 2023年9月20日 Group : Data collection / Database references ... Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description カテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond ... chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
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