[日本語] English
万見
- PDB-4hiz: Phage phi92 endosialidase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hiz
タイトルPhage phi92 endosialidase
要素Endosialidase
キーワードHYDROLASE / VIRAL PROTEIN / sialidase fold / beta-helix / endo-alpha2 / 8-sialidase / 9-sialidase / Sialic acid polymer
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-alpha-sialidase / endo-alpha-(2,8)-sialidase activity / virus tail / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Endosialidase, N-terminal extension domain / Endosialidase, domain 4 / Endosialidase, domain 4 / Glycosyl hydrolase 58 / Endosialidase, beta barrel domain / Endosialidase, beta propeller domain / Endosialidase, N-terminal extension domain / Endosialidase, C-terminal domain / Beta barrel domain of bacteriophage endosialidase / Catalytic beta propeller domain of bacteriophage endosialidase ...Endosialidase, N-terminal extension domain / Endosialidase, domain 4 / Endosialidase, domain 4 / Glycosyl hydrolase 58 / Endosialidase, beta barrel domain / Endosialidase, beta propeller domain / Endosialidase, N-terminal extension domain / Endosialidase, C-terminal domain / Beta barrel domain of bacteriophage endosialidase / Catalytic beta propeller domain of bacteriophage endosialidase / N terminal extension of bacteriophage endosialidase / Catalytic domain of bacteriophage endosialidase / Endosialidase, C-terminal domain superfamily / Intramolecular chaperone auto-processing domain / Chaperone of endosialidase / Intramolecular chaperone auto-processing (ICA) domain profile. / Transcription Regulator spoIIAA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Few Secondary Structures / Irregular / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose / Phi92_gp143
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage phi92 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.601 Å
データ登録者Schwarzer, D. / Browning, C. / Leiman, P.G.
引用ジャーナル: Virology / 年: 2015
タイトル: Structure and biochemical characterization of bacteriophage phi92 endosialidase.
著者: Schwarzer, D. / Browning, C. / Stummeyer, K. / Oberbeck, A. / Muhlenhoff, M. / Gerardy-Schahn, R. / Leiman, P.G.
履歴
登録2012年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22025年4月16日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Endosialidase
B: Endosialidase
C: Endosialidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)234,19676
ポリマ－227,9923
非ポリマー6,20473
水63,0343499
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area41410 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area62840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.858, 137.584, 140.778
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2023-

HOH

21B-1598-

HOH

31B-1606-

HOH

41B-1835-

HOH

51C-1874-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Endosialidase / Phi92_gp143


分子量: 75997.320 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 76-756 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage phi92 (ファージ)
株: ATCC 35860-B1 / 遺伝子: gene 143, PHI92_gene_143 / プラスミド: pET22b-Strep / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): E.coli BL21-Gold(DE3) / 参照: UniProt: I7HXG2, endo-alpha-sialidase

-
糖 , 2種, 6分子

#2: 多糖 N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-9)-N-acetyl-beta-neuraminic acid


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 600.525 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DNeup5Aca2-9DNeup5Acb2-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[Aad21122h-2b_2-6_5*NCC/3=O][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-2/a9-b2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Neup5Ac]{[(9+2)][a-D-Neup5Ac]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 6種, 3566分子

#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 6% PEG 3350 70 mM CHES pH 9.5 70 mM Strontium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月7日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→91.52 Å / Num. obs: 305050 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.269 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Rsym value: 0.362 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
AMoRE位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
RemDAqデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.601→19.968 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.989 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.975 / SU ML: 0.12 / σ(F): 0.2 / 位相誤差: 15.79 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1468 3113 1.02 %
Rwork0.107 --
obs0.1074 304531 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.573 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-0 Å2-0.06 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.601→19.968 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15517 0 388 3499 19404
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01416755
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.52322860
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2496164
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1662442
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072922
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6011-1.62610.22491420.157313446X-RAY DIFFRACTION98
1.6261-1.65270.19661390.148913648X-RAY DIFFRACTION100
1.6527-1.68120.191420.142313675X-RAY DIFFRACTION100
1.6812-1.71180.21041480.135713695X-RAY DIFFRACTION100
1.7118-1.74470.16941510.123713651X-RAY DIFFRACTION100
1.7447-1.78030.1621310.117113706X-RAY DIFFRACTION100
1.7803-1.81890.15541110.11213697X-RAY DIFFRACTION100
1.8189-1.86120.16841400.1113648X-RAY DIFFRACTION100
1.8612-1.90770.14961500.107613692X-RAY DIFFRACTION100
1.9077-1.95930.14821430.099213752X-RAY DIFFRACTION100
1.9593-2.01690.14531570.097813619X-RAY DIFFRACTION100
2.0169-2.08190.13851520.092713690X-RAY DIFFRACTION100
2.0819-2.15620.13661510.092213741X-RAY DIFFRACTION100
2.1562-2.24240.14041800.09313645X-RAY DIFFRACTION100
2.2424-2.34440.13641440.096913692X-RAY DIFFRACTION100
2.3444-2.46770.15751380.100113719X-RAY DIFFRACTION100
2.4677-2.6220.15751350.10313739X-RAY DIFFRACTION100
2.622-2.8240.14511210.105213740X-RAY DIFFRACTION100
2.824-3.10720.16371330.110413739X-RAY DIFFRACTION100
3.1072-3.55460.12791610.101913761X-RAY DIFFRACTION100
3.5546-4.47020.10121200.091613802X-RAY DIFFRACTION100
4.4702-19.96950.14851240.124613921X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る