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万見
- PDB-4gzd: Crystal structure of yeast Ent2 ENTH domain triple mutant N112D,S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gzd
タイトルCrystal structure of yeast Ent2 ENTH domain triple mutant N112D,S114E, E118Q
要素Epsin-2
キーワードENDOCYTOSIS / LIPID BINDING PROTEIN / ENTH
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / actin cortical patch assembly / clathrin vesicle coat / mating projection tip / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / clathrin binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / actin filament organization / phospholipid binding / endocytosis ...Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / actin cortical patch assembly / clathrin vesicle coat / mating projection tip / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / clathrin binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / actin filament organization / phospholipid binding / endocytosis / endosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...ENTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Epsin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Costakes, G.T. / Stauffacher, C.V.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2013
タイトル: Crystallographic analysis of the ENTH domain from yeast epsin Ent2 that induces a cell division phenotype.
著者: Costakes, G.T. / Sen, A. / Aguilar, R.C. / Stauffacher, C.V.
履歴
登録2012年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月12日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epsin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1603
ポリマ－21,0651
非ポリマー962
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.714, 54.182, 70.685
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Epsin-2


分子量: 21064.754 Da / 分子数: 1 / 断片: epsin 2 N-terminal homology domain / 変異: N112D, S114E, E118Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ENT2, YLR206W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05785
#2: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 85mM HEPES, 17% PEG 4,000, 8.5% 2-propanol, 15% Glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年1月17日
放射モノクロメーター: Yale Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 16722 / 冗長度: 6.1 %
反射 シェル解像度: 1.75→1.79 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→29.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 2.067 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.122 / ESU R Free: 0.118 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23847 976 5.9 %RANDOM
Rwork0.20447 ---
obs0.20627 15701 99.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.996 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→29.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1096 0 5 81 1182
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0191149
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5321.9561553
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2785143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.77223.38565
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.94715219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1641514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2170
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.746→1.791 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 69 -
Rwork0.331 904 -
obs--87.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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