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万見
- PDB-4gy1: Round 18 Arylesterase Variant of Phosphotriesterase with Bound Ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gy1
タイトルRound 18 Arylesterase Variant of Phosphotriesterase with Bound Cacodylate
要素arylesterase variant of phosphotriesterase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta hydrolase / arylesterase / carboxylated lysine
機能・相同性
機能・相同性情報


aryldialkylphosphatase / aryldialkylphosphatase activity / catabolic process / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIM Barrel ...Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Parathion hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Jackson, C.J. / Tokuriki, N. / Tawfik, D.S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2012
タイトル: Diminishing returns and tradeoffs constrain the laboratory optimization of an enzyme
著者: Tokuriki, N. / Jackson, C.J. / Afriat-Jurnou, L. / Wyganowski, K.T. / Tang, R. / Tawfik, D.S.
履歴
登録2012年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: arylesterase variant of phosphotriesterase
B: arylesterase variant of phosphotriesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,16910
ポリマ－72,5032
非ポリマー6668
水10,431579
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4090 Å2
ΔGint-237 kcal/mol
Surface area22560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.223, 87.019, 88.939
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 arylesterase variant of phosphotriesterase


分子量: 36251.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A434*PLUS, aryldialkylphosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 579 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN IS GENBANK, AFL46607.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.54 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% MPD, 2% PEG 8K, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9395 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月12日
放射モノクロメーター: Si (1 1 1) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→44.47 Å / Num. all: 107473 / Num. obs: 107366 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 14.82 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→39.598 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8549 / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2149 5353 4.99 %RANDOM
Rwork0.1941 ---
all0.1951 107366 --
obs0.1951 107280 99.8 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.676 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 76.97 Å2 / Biso mean: 19.2813 Å2 / Biso min: 6.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9311 Å20 Å2-0 Å2
2--4.894 Å20 Å2
3----3.9629 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→39.598 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5039 0 16 579 5634
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076927
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1289625
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071138
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061275
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3072656
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5-1.5170.28241670.26763341350899
1.517-1.53490.29741580.255633683526100
1.5349-1.55360.28351850.261333623547100
1.5536-1.57330.28581630.2533463509100
1.5733-1.5940.25221750.235533873562100
1.594-1.61580.2741940.225833393533100
1.6158-1.63890.24831950.227433183513100
1.6389-1.66340.26081640.229833863550100
1.6634-1.68940.23441850.219633783563100
1.6894-1.71710.23521720.217833793551100
1.7171-1.74670.24711690.217733703539100
1.7467-1.77840.2341660.210434113577100
1.7784-1.81260.26011700.205933553525100
1.8126-1.84960.23321910.209933983589100
1.8496-1.88990.21841740.203533613535100
1.8899-1.93380.24771970.214533723569100
1.9338-1.98220.23871820.208933863568100
1.9822-2.03580.21531750.204633983573100
2.0358-2.09570.22451860.201133753561100
2.0957-2.16330.22421810.233843565100
2.1633-2.24060.22531790.198133893568100
2.2406-2.33030.23061670.192134393606100
2.3303-2.43640.20941800.181734063586100
2.4364-2.56480.1821670.188134393606100
2.5648-2.72540.20711540.190634423596100
2.7254-2.93580.21051640.183934443608100
2.9358-3.23110.21452280.185934173645100
3.2311-3.69840.19051660.178534833649100
3.6984-4.65840.16441920.155434873679100
4.6584-39.61220.20292070.1853567377498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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