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- PDB-4gty: Crystal structure of mouse Enpp1 in complex with GMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gty
タイトルCrystal structure of mouse Enpp1 in complex with GMP
要素Ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase family member 2, Alkaline phosphodiesterase I
キーワードHYDROLASE / Bone Mineralization / Phosphodiesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


dinucleotide phosphatase activity / biomineral tissue development / phosphodiesterase I / nucleotide diphosphatase / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / phosphate ion homeostasis / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase / sphingolipid catabolic process / phospholipase D / phosphatidylcholine catabolic process ...dinucleotide phosphatase activity / biomineral tissue development / phosphodiesterase I / nucleotide diphosphatase / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / phosphate ion homeostasis / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase / sphingolipid catabolic process / phospholipase D / phosphatidylcholine catabolic process / phospholipid catabolic process / D-type glycerophospholipase activity / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / phosphodiesterase I activity / phosphatidylcholine lysophospholipase A1 activity / scavenger receptor activity / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / polysaccharide binding / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of epithelial cell migration / negative regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of focal adhesion assembly / estrous cycle / ATP metabolic process / phospholipid metabolic process / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of cell migration / cell chemotaxis / nucleic acid binding / basolateral plasma membrane / immune response / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / : / extracellular region / zinc ion binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Extracellular Endonuclease; Chain A / Extracellular Endonuclease, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Somatomedin B domain, chordata / Somatomedin B -like domains / Somatomedin B domain / Somatomedin B-like domain superfamily / Somatomedin B domain / Somatomedin B domain (SMB) signature. ...Extracellular Endonuclease; Chain A / Extracellular Endonuclease, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Somatomedin B domain, chordata / Somatomedin B -like domains / Somatomedin B domain / Somatomedin B-like domain superfamily / Somatomedin B domain / Somatomedin B domain (SMB) signature. / Somatomedin B (SMB) domain profile. / Type I phosphodiesterase/nucleotide pyrophosphatase/phosphate transferase / Type I phosphodiesterase / nucleotide pyrophosphatase / Extracellular Endonuclease, subunit A / DNA/RNA non-specific endonuclease / DNA/RNA non-specific endonuclease / DNA/RNA non-specific endonuclease / DNA/RNA non-specific endonuclease / DNA/RNA non-specific endonuclease superfamily / His-Me finger superfamily / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase family member 1 / Autotaxin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Kato, K. / Nishimasu, H. / Ishitani, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of Enpp1, an extracellular glycoprotein involved in bone mineralization and insulin signaling.
著者: Kato, K. / Nishimasu, H. / Okudaira, S. / Mihara, E. / Ishitani, R. / Takagi, J. / Aoki, J. / Nureki, O.
履歴
登録2012年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年6月20日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase family member 2, Alkaline phosphodiesterase I
B: Ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase family member 2, Alkaline phosphodiesterase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,57116
ポリマ－189,1202
非ポリマー3,45014
水00
1
A: Ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase family member 2, Alkaline phosphodiesterase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6108
ポリマ－94,5601
非ポリマー2,0497
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase family member 2, Alkaline phosphodiesterase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,9618
ポリマ－94,5601
非ポリマー1,4017
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.863, 104.863, 174.831
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase family member 2, Alkaline phosphodiesterase I / E-NPP 2 / Autotaxin / Extracellular lysophospholipase D / LysoPLD / Ectonucleotide ...E-NPP 2 / Autotaxin / Extracellular lysophospholipase D / LysoPLD / Ectonucleotide pyrophosphatase/phosphodiesterase 1 / isoform CRA_d


分子量: 94560.203 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 51-59, 92-905 / 変異: K59R / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE FUSION PROTEIN OF ENPP2 (UNP RESIDUES 51-59) AND ENPP1 (UNP RESIDUES 92-905)
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell: mammalian cells / 遺伝子: Enpp2, Npps2, Pdnp2, Enpp1, mCG_9001 / プラスミド: modified pcDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnT1- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9R1E6, UniProt: G3X9S2, alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase

-
糖 , 3種, 6分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e3-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 8分子

#5: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 363.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE FUSION PROTEIN OF ENPP2 (UNP RESIDUES 51-59) AND ENPP1 (UNP RESIDUES 92-905)

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.08 % / Mosaicity: 0.393 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5
詳細: PEG 600, MgOAc, NaCl, ZnSO4, pH 4.5, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.19→50 Å / Num. all: 35428 / Num. obs: 35428 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Χ2: 1.507 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.2-3.264.10.52117580.695198.4
3.26-3.314.20.51417860.73198.9
3.31-3.384.30.50517400.758198.3
3.38-3.454.10.51817261.044198.1
3.45-3.524.40.52918051.396198.4
3.52-3.64.50.47717520.985198.5
3.6-3.694.90.50817341.913198.4
3.69-3.794.70.42817671.285198.6
3.79-3.915.20.44817681.757197.8
3.91-4.035.50.38417571.598198.3
4.03-4.186.70.29317611.228199.5
4.18-4.347.10.25918131.385199.5
4.34-4.547.60.21417741.525199.7
4.54-4.787.90.18717711.559199.6
4.78-5.088.20.15817861.604199.9
5.08-5.478.10.16517721.433199.8
5.47-6.028.40.14917811.538199.7
6.02-6.898.80.12617931.768199.9
6.89-8.679.80.07817891.829199.9
8.67-5010.80.04617952.044199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
BSSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GTW

4gtw


解像度: 3.19→49.047 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7755 / SU ML: 1.01 / σ(F): 2 / 位相誤差: 30.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2808 1759 4.97 %
Rwork0.2581 --
all0.2593 35397 -
obs0.2593 35397 98.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 17.658 Å2 / ksol: 0.295 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 208.4 Å2 / Biso mean: 92.8261 Å2 / Biso min: 34.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.4465 Å20 Å2-0 Å2
2--6.4465 Å2-0 Å2
3----12.893 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.19→49.047 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10971 0 210 0 11181
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00611560
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85415756
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441761
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042002
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5644140
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1903-3.27660.44511370.42132554269198
3.2766-3.3730.41081310.38762549268098
3.373-3.48180.36621390.38552562270198
3.4818-3.60620.35691450.34122581272698
3.6062-3.75060.33361320.33452571270398
3.7506-3.92120.35081360.29172549268598
3.9212-4.12780.27791360.24552590272699
4.1278-4.38630.24841370.212626002737100
4.3863-4.72470.21291340.193526292763100
4.7247-5.19970.23141400.190726072747100
5.1997-5.9510.26871370.221925902727100
5.951-7.49330.23821310.208826402771100
7.4933-49.05250.20871240.209326162740100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3673-0.1156-1.12830.2039-0.05560.999-0.01220.47820.2864-0.17170.17450.0701-0.11240.118300.7593-0.0792-0.03440.51170.07350.656-3.394731.6789-25.0118
20.7986-0.67180.64140.963-1.35592.07230.08190.65340.4314-0.58610.033-0.1656-0.6037-0.3826-0.00390.7069-0.1080.09770.64570.08620.7012-0.840838.3422-29.1731
30.77740.1118-0.29790.7580.37330.330.05510.35780.2424-0.4617-0.12690.06370.2987-0.55690.03170.9757-0.3327-0.25161.1147-0.05120.4304-20.20911.5384-41.5914
40.6577-0.2932-0.88710.15610.40151.10230.09880.5413-0.0037-0.47780.263-0.11310.4604-0.99280.16350.59340.0427-0.2560.25460.06660.3531-9.726924.235-25.8193
50.5131-0.0961-0.4390.00360.09840.38780.19040.50680.25960.0670.31540.2335-0.2004-0.53460.2630.368-0.2947-0.09230.72930.04820.8053-31.371618.0591-3.9346
60.77780.1464-0.98930.3551-0.13481.17550.18210.4253-0.31330.03270.2519-0.18540.9689-0.76640.02150.703-0.3086-0.25290.95930.15530.7918-34.97064.623-7.4614
70.8598-0.1267-0.80720.2052-0.18131.0588-0.07220.2637-0.12490.19940.22720.07410.2916-0.02820.00090.4591-0.1186-0.21280.45120.0490.4389-23.107910.8435-14.5174
80.94270.069-0.82461.4485-0.23292.17840.2594-0.54340.26260.7850.08260.184-0.3658-0.33040.0580.43160.28290.07650.5569-0.06340.4807-22.672727.504327.58
90.1528-0.1237-0.00870.7629-0.54850.4618-0.1161-0.34480.13690.41210.1466-0.0432-0.40470.50450.00610.92520.0598-0.21431.1934-0.15560.49613.362622.10939.8401
101.12590.213-0.51020.422-0.35681.8394-0.0015-0.2493-0.09960.0326-0.0019-0.1244-0.21330.62160.00230.3598-0.0791-0.12280.6116-0.17970.537410.673127.658611.4753
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 170:278)A170 - 278
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 279:415)A279 - 415
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 416:481)A416 - 481
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 482:573)A482 - 573
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 574:628)A574 - 628
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 629:758)A629 - 758
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 759:902)A759 - 902
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESSEQ 170:415)B170 - 415
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESSEQ 416:526)B416 - 526
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESSEQ 527:902)B527 - 902

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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