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- PDB-4gpk: Crystal structure of NprR in complex with its cognate peptide NprX -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gpk | ||||||
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Title | Crystal structure of NprR in complex with its cognate peptide NprX | ||||||
![]() |
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![]() | Transcription / Peptide binding protein / TPR motif / Transcription factor / Quorum sensor / Transcription-Signaling peptide complex | ||||||
Function / homology | ![]() Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #1000 / : / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha Similarity search - Domain/homology | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zouhir, S. / Guimaraes, B. / Perchat, S. / Nicaise, M. / Lereclus, D. / Nessler, S. | ||||||
![]() | ![]() Title: Peptide-binding dependent conformational changes regulate the transcriptional activity of the quorum-sensor NprR. Authors: Zouhir, S. / Perchat, S. / Nicaise, M. / Perez, J. / Guimaraes, B. / Lereclus, D. / Nessler, S. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 840.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 704 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 614.9 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 674.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 135.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 181.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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Unit cell |
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Details | AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A TETRAMER OF NPRR, WITH A PEPTIDE BOUND IN EACH SUBUNIT. |
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Components
#1: Protein | Mass: 44531.219 Da / Num. of mol.: 12 Fragment: THIS IS A TRUNCATED FORM OF THE FULL-LENGTH PROTEIN, MISSING THE 60 RESIDUES OF THE N-TERMINAL HTH DOMAIN, AND WITH AN ADDITIONAL C-TERMINAL HIS-TAG Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: nprR / Production host: ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 802.894 Da / Num. of mol.: 12 / Source method: obtained synthetically |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.55 Å3/Da / Density % sol: 65.32 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.6 Details: 0.975M Natrium Citrate, 0.1M HEPES, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Number: 715889 / Rmerge(I) obs: 0.098 / D res high: 3.47 Å / Num. obs: 187712 / % possible obs: 96.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 3.09→50 Å / Num. all: 132686 / Num. obs: 132663 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 110.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 16.87 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD set site |
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