+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gf1 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Certhrax | ||||||
Components | Putative ADP-ribosyltransferase Certhrax | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / ADP-ribosyltransferase | ||||||
Function / homology | Function and homology information glycosyltransferase activity / Transferases; Glycosyltransferases; Pentosyltransferases / nucleotidyltransferase activity / metallopeptidase activity / toxin activity / nucleotide binding / extracellular region / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus cereus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.25 Å | ||||||
Authors | Hong, B.S. / Dimov, S. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2012 Title: Certhrax Toxin, an Anthrax-related ADP-ribosyltransferase from Bacillus cereus. Authors: Visschedyk, D. / Rochon, A. / Tempel, W. / Dimov, S. / Park, H.W. / Merrill, A.R. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4gf1.cif.gz | 354.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4gf1.ent.gz | 289 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4gf1.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4gf1_validation.pdf.gz | 439.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4gf1_full_validation.pdf.gz | 445.6 KB | Display | |
Data in XML | 4gf1_validation.xml.gz | 30.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4gf1_validation.cif.gz | 42.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gf/4gf1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gf/4gf1 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4fk7SC 4fxqC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 53574.195 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: unp residues 18-471 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus cereus (bacteria) / Gene: BCE_G9241_pBC218_0027 / Plasmid: pNIC-CH / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q4MV79, Transferases; Glycosyltransferases; Pentosyltransferases #2: Chemical | ChemComp-UNX / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.8 Å3/Da / Density % sol: 55.2 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.2 Details: 5 micromoles of suramin and 1:100 mol/mol of elastase were added to protein stock solution. Crystallization condition: 2.4M sodium malonate, 0.01M HEPES, pH 7.2, vapor diffusion, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.97625 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jan 23, 2010 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.206→95.42 Å / Num. all: 53961 / Num. obs: 53961 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 7.3 % / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 12.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
---|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 4fk7 Resolution: 2.25→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / WRfactor Rfree: 0.247 / WRfactor Rwork: 0.216 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 17.113 / SU ML: 0.196 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.262 / ESU R Free: 0.206 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED. coot and the molprobity server were also used during refinement.
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK BULK SOLVENT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 138.25 Å2 / Biso mean: 56.268 Å2 / Biso min: 2.21 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.25→40 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|