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万見
- PDB-4gbc: Crystal structure of aspart insulin at pH 6.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gbc
タイトルCrystal structure of aspart insulin at pH 6.5
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / T3R3
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / activation of protein kinase B activity / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / cognition / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
M-CRESOL / Insulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.778 Å
データ登録者Lima, L.M.T.R. / Favero-Retto, M.P. / Palmieri, L.C.
引用ジャーナル: Biophys.Chem. / 年: 2013
タイトル: A T3R3 hexamer of the human insulin variant B28Asp.
著者: Palmieri, L.C. / Favero-Retto, M.P. / Lourenco, D. / Lima, L.M.
履歴
登録2012年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22018年8月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: entity / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.details / _entity.pdbx_mutation / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,08910
ポリマ－11,6714
非ポリマー4186
水28816
1
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子

A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子

A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: Insulin A chain
D: Insulin B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,26830
ポリマ－35,01412
非ポリマー1,25418
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area21510 Å2
ΔGint-514 kcal/mol
Surface area11500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.150, 78.150, 36.850
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

ZN

21B-102-

CL

31D-101-

ZN

41D-102-

CL

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 90-110 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 3451.926 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 25-54 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: P28D Aspart variant / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 22分子

#3: 化合物 ChemComp-CRS / M-CRESOL / m-クレゾ-ル


分子量: 108.138 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8O
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2 uL mother liquor (0.1 M MES monohydrate, pH 6.5, 1.6 M magnesium sulfate heptahydrate) + 2 uL protein (aspart insulin, 100 U/mL), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA
検出器タイプ: OXFORD TITAN CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.608
11K, H, -L20.392
反射解像度: 1.778→39.075 Å / Num. all: 7666 / Num. obs: 7666 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.6 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.778-1.8810.4591.99959880.45982.4
1.88-1.991.20.2582.7123610390.25893.7
1.99-2.131.40.3280.5144110000.32895.2
2.13-2.31.70.1112.715639370.11195.5
2.3-2.5220.082617218770.08299
2.52-2.812.10.04615.416768160.04699.9
2.81-3.252.10.03718.814637070.03799.9
3.25-3.9820.0415.712286120.0499.7
3.98-5.631.90.03816.58574540.03897.4
5.63-17.7781.80.04613.64322360.04693.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrysalisProデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.778→39.075 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / WRfactor Rfree: 0.2248 / WRfactor Rwork: 0.1736 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.8385 / SU B: 5.092 / SU ML: 0.127 / SU R Cruickshank DPI: 0.0308 / SU Rfree: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.031 / ESU R Free: 0.03 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2239 370 4.8 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.1695 7665 94.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 76 Å2 / Biso mean: 37.846 Å2 / Biso min: 18.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0 Å2
2---0.03 Å2-0 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.778→39.075 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数803 0 20 16 839
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02862
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.02554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6111.9621169
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0933.0181329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6935101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.69324.65143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.02515134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.501152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02967
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02191
LS精密化 シェル解像度: 1.778→1.824 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 19 -
Rwork0.343 432 -
all-451 -
obs--74.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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