[日本語] English
万見
- PDB-4g2b: Structure of the Catalytic Domain of the Salmonella Virulence Fac... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g2b
タイトルStructure of the Catalytic Domain of the Salmonella Virulence Factor SseI
要素Secreted effector protein sseI
キーワードPROTEIN BINDING / cysteine protease superfamily
機能・相同性Tox-PLDMTX domain / Dermonecrotoxin of the Papain-like fold / Secreted effector protein ssei fold / Secreted effector protein ssei. / host cell cytoplasm / Roll / extracellular region / Alpha Beta / Secreted effector protein SseI
機能・相同性情報
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Stebbins, C.E. / Bhaskaran, S.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Structure of the catalytic domain of the Salmonella virulence factor SseI.
著者: Bhaskaran, S.S. / Stebbins, C.E.
履歴
登録2012年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Secreted effector protein sseI
B: Secreted effector protein sseI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6542
ポリマ－42,6542
非ポリマー00
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.818, 62.506, 110.099
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Secreted effector protein sseI


分子量: 21327.148 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 137-322 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: sseI, srfH, STM1051 / 参照: UniProt: Q8ZQ79
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Crystallization screens were conducted using 1:1 sitting drops at RT and 4 C. The C-terminal domain (137-322) (~20mg/mL) gave large rectangular crystals in 1.15M LiSO4, 0.1M NaOAc, pH 4.6 (4 ...詳細: Crystallization screens were conducted using 1:1 sitting drops at RT and 4 C. The C-terminal domain (137-322) (~20mg/mL) gave large rectangular crystals in 1.15M LiSO4, 0.1M NaOAc, pH 4.6 (4 C) when optimized (1:1 hanging drops). However these were very fragile and consisted of multiple lattices overlaid on each other as observed in their diffraction patterns. SseI 137-322 was then reductively methylated and rescreened. It gave multiple crystals of differing morphologies in a number of conditions containing MES, Tris, and HEPES buffers pH 6.0 - 9.0, and 1.6 to 2.0M (NH4)SO4. To obtain single crystals, crystals from 0.1M MES pH 7.1, 1.8M (NH4)SO4 were crushed and microseeded into pre-equilibrated (2 hrs) drops containing protein/reservoir solution (0.1M MES pH 5.5, 1.6M (NH4)SO4). This procedure produced single, small, rectangular crystals. To obtain larger crystals, single crystals obtained in the previous step were macroseeded into pre-equilibrated drops, giving large, thin rectangular plates that were well-diffracting. SeMet-substituted crystals of 137-322 were obtained in the same conditions but gave large crystals directly without any seeding. Crystals were then cryoprotected by transfer in small increments into mother liquor supplemented with 25% glycerol. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.05 Å / Num. obs: 22722

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0044精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.05→27.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.493 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.205 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2378 1227 5.1 %RANDOM
Rwork0.19353 ---
obs0.19579 22722 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.336 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→27.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2719 0 0 158 2877
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222785
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021904
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7981.943769
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9983.0014620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3575334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.11724.468141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.37415474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0631516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1220.2399
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213102
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02584
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1891.51682
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3271.5672
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.05722721
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.22231103
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9754.51048
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 84 -
Rwork0.222 1619 -
obs--98.61 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る