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- PDB-4fyt: Human aminopeptidase N (CD13) in complex with amastatin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fyt
タイトルHuman aminopeptidase N (CD13) in complex with amastatin
要素
  • AMASTATIN
  • Aminopeptidase N
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / metalloprotease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / peptide binding / secretory granule membrane ...alanyl aminopeptidase activity / membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / peptide binding / secretory granule membrane / metallopeptidase activity / signaling receptor activity / virus receptor activity / angiogenesis / cell differentiation / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase ...Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / : / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Amastatin / Aminopeptidase N
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Streptomyces sp. ME98-M3 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Wong, A.H. / Rini, J.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: The X-ray Crystal Structure of Human Aminopeptidase N Reveals a Novel Dimer and the Basis for Peptide Processing.
著者: Wong, A.H. / Zhou, D. / Rini, J.M.
履歴
登録2012年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22013年2月27日Group: Other
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 3.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase N
B: AMASTATIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,32323
ポリマ－103,7252
非ポリマー3,59721
水12,016667
1
A: Aminopeptidase N
B: AMASTATIN
ヘテロ分子

A: Aminopeptidase N
B: AMASTATIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,64546
ポリマ－207,4514
非ポリマー7,19542
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area33850 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)157.470, 157.470, 115.130
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number172
Space group name H-MP64
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1613-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Aminopeptidase N / AP-N / hAPN / Alanyl aminopeptidase / Aminopeptidase M / AP-M / Microsomal aminopeptidase / Myeloid ...AP-N / hAPN / Alanyl aminopeptidase / Aminopeptidase M / AP-M / Microsomal aminopeptidase / Myeloid plasma membrane glycoprotein CD13 / gp150


分子量: 103250.734 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 66-967 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANPEP, APN, CD13, PEPN / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P15144, membrane alanyl aminopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド AMASTATIN


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 474.548 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Streptomyces sp. ME98-M3 (バクテリア) / 参照: Amastatin

-
糖 , 2種, 8分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 680分子

#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 667 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.04 %
結晶化温度: 295 K / 手法: hanging drop vapor diffusion / pH: 5
詳細: 2M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, 10% glycerol, pH 5.0, hanging drop vapor diffusion, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 137596 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.85-1.885.70.335198.6
1.88-1.926.40.308199.4
1.92-1.957.30.283199.9
1.95-1.998.50.2591100
1.99-2.0410.60.2391100
2.04-2.0811.30.2251100
2.08-2.1411.30.21100
2.14-2.1911.40.1811100
2.19-2.2611.40.1671100
2.26-2.3311.40.1591100
2.33-2.4111.50.1481100
2.41-2.5111.50.1411100
2.51-2.6311.50.1391100
2.63-2.7611.60.1371100
2.76-2.9411.60.1231100
2.94-3.1611.60.0981100
3.16-3.4811.70.0821100
3.48-3.9911.60.0941100
3.99-5.0211.60.0681100
5.02-5011.50.0471100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→47.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / SU B: 1.659 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18311 6915 5 %RANDOM
Rwork0.16935 ---
obs0.17004 130638 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.561 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0.01 Å2-0 Å2
2---0.01 Å2-0 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→47.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7321 0 215 667 8203
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.027764
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2991.9710598
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.915913
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.71224.603378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.74151242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9341541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21183
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215933
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.851→1.899 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 517 -
Rwork0.2 9525 -
obs--98.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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