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- PDB-4fo0: Human actin-related protein Arp8 in its ATP-bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fo0
タイトルHuman actin-related protein Arp8 in its ATP-bound state
要素Actin-related protein 8
キーワードGENE REGULATION / actin-related protein / chromatin remodeling / nucleosomes / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / Ino80 complex / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / telomere maintenance / positive regulation of DNA repair / DNA Damage Recognition in GG-NER ...regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / Ino80 complex / regulation of chromosome organization / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / telomere maintenance / positive regulation of DNA repair / DNA Damage Recognition in GG-NER / UCH proteinases / double-strand break repair / DNA recombination / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / cell division / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Actin; Chain A, domain 2 - #90 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 ...Actin; Chain A, domain 2 - #90 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin-related protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gerhold, C.B. / Lakomek, K. / Seifert, F.U. / Hopfner, K.-P.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: Structure of Actin-related protein 8 and its contribution to nucleosome binding.
著者: Gerhold, C.B. / Winkler, D.D. / Lakomek, K. / Seifert, F.U. / Fenn, S. / Kessler, B. / Witte, G. / Luger, K. / Hopfner, K.P.
履歴
登録2012年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Database references
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,42412
ポリマ－67,1211
非ポリマー1,30411
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Actin-related protein 8
ヘテロ分子

A: Actin-related protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,84924
ポリマ－134,2412
非ポリマー2,60722
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-1/21
Buried area8530 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area41740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.875, 151.262, 173.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細ANALYSIS USING PISA SUGGESTS HUMAN ARP8 TO FORM A DIMER. AND THE CALCULATED PUTATIVE DIMER FORMATION IS DISCUSSED IN THE MANUSCRIPT SERVING A PRIMARY CITATION. HOWEVER, AS DISCUSSED IN THIS ACCOMPANYING MANUSCRIPT, THE DIMER FORMATION MIGHT BE INDUCIBLE IN VIVO AND/OR TRANSIENT, BUT DOES NOT SEEM TO STABLY OCCUR IN SOLUTION AS DEDUCED BY SAXS AND SLS EXPERIMENT

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Actin-related protein 8 / hArp8 / INO80 complex subunit N


分子量: 67120.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ACTR8, ACTR8: ARP8 actin-related protein 8 homolog (yeast), ARP8, INO80N
プラスミド: pET-28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 参照: UniProt: Q9H981

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非ポリマー , 5種, 155分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.86 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 3.9 M NaCl, 0.5 % (v/v) methanol, 50 mM Mes pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97641 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97641 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 33096 / Num. obs: 32838 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.59→2.75 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.787 / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / Num. unique all: 5045 / Rsym value: 0.067 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3QB0

3qb0


解像度: 2.6→44.897 Å / SU ML: 0.37 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 2 / 位相誤差: 20.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2095 1673 5.09 %random
Rwork0.1634 ---
obs0.1657 32837 99.24 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.91 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.4157 Å20 Å20 Å2
2--2.8973 Å20 Å2
3---2.5183 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→44.897 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4023 0 81 144 4248
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084229
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1855722
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2841598
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076613
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005725
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.67660.35131430.3062539X-RAY DIFFRACTION99
2.6766-2.76290.2911370.26172556X-RAY DIFFRACTION99
2.7629-2.86170.29081350.22892545X-RAY DIFFRACTION98
2.8617-2.97620.28061250.20762589X-RAY DIFFRACTION99
2.9762-3.11170.29341390.2062578X-RAY DIFFRACTION100
3.1117-3.27570.25221470.18662570X-RAY DIFFRACTION100
3.2757-3.48080.22051350.1632608X-RAY DIFFRACTION100
3.4808-3.74940.19251310.14432618X-RAY DIFFRACTION99
3.7494-4.12650.19421420.12822589X-RAY DIFFRACTION99
4.1265-4.72310.14591620.11082592X-RAY DIFFRACTION99
4.7231-5.94840.18681450.14382646X-RAY DIFFRACTION100
5.9484-44.90380.17651320.16282734X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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