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- PDB-4fl0: Crystal structure of ALD1 from Arabidopsis thaliana -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fl0
タイトルCrystal structure of ALD1 from Arabidopsis thaliana
要素Aminotransferase ALD1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Protein Structure Initiative / Israel Structural Proteomics Center / ISPC / sandwich fold and architecture / pathogen resistance / PLP Nbinding
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lysine alpha-aminotransferase / L-pipecolic acid biosynthetic process / 全身獲得抵抗性 / systemic acquired resistance, salicylic acid mediated signaling pathway / leaf senescence / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / transaminase activity / 色素体 / 葉緑体 / pyridoxal phosphate binding / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
LL-diaminopimelate aminotransferase/aminotransferase ALD1 / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...LL-diaminopimelate aminotransferase/aminotransferase ALD1 / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ピリドキサールリン酸 / Aminotransferase ALD1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sobolev, V. / Edelman, M. / Dym, O. / Unger, T. / Albeck, S. / Kirma, M. / Galili, G. / Israel Structural Proteomics Center (ISPC)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2013
タイトル: Structure of ALD1, a plant-specific homologue of the universal diaminopimelate aminotransferase enzyme of lysine biosynthesis.
著者: Sobolev, V. / Edelman, M. / Dym, O. / Unger, T. / Albeck, S. / Kirma, M. / Galili, G.
履歴
登録2012年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminotransferase ALD1
B: Aminotransferase ALD1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7654
ポリマ－101,2702
非ポリマー4942
水23413
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6540 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area29470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.280, 89.870, 180.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 35 - 439 / Label seq-ID: 35 - 439

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Aminotransferase ALD1 / AGD2-like defense response protein 1


分子量: 50635.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ALD1, At2g13810, F13J11.16 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9ZQI7, 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.53 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microbatch under oil / pH: 5.5
詳細: 100 mM sodium citrate tribasic dihydrate, 2.2mM FOS-Choline -8 fluorinated, and 18% polyethylene glycol 3,350, pH 5.5, Microbatch under oil, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9724 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月14日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9724 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 55617 / Num. obs: 54171 / % possible obs: 7.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / % possible all: 83.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→48.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 6.44 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.317 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24097 2136 5.1 %RANDOM
Rwork0.20532 ---
obs0.20708 40152 99.88 %-
all-52618 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.24 Å2-0 Å2-0 Å2
2--4.48 Å20 Å2
3----4.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→48.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6323 0 32 13 6368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0196508
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.026038
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7221.958835
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.094313863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5525813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.12324.013299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.81151030
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0861534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2967
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0217495
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021575
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0311.54028
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.82126489
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.08632415
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7474.52273
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 23431 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 190 -
Rwork0.271 2847 -
obs--99.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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