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- PDB-4fct: Crystal structure of the C-terminal domain of ClpB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fct
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of ClpB
要素Chaperone protein ClpB
キーワードCHAPERONE / AAA domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein unfolding / cellular response to heat / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperonin ClpB / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain ...Chaperonin ClpB / ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, repeat (R) domain / Clp, N-terminal domain superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein ClpB
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Biter, A.B. / Lee, S. / Sung, N. / Tsai, F.T.F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structural basis for intersubunit signaling in a protein disaggregating machine.
著者: Biter, A.B. / Lee, S. / Sung, N. / Tsai, F.T.
履歴
登録2012年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月22日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein ClpB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9311
ポリマ－34,9311
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.220, 56.220, 198.710
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein ClpB


分子量: 34931.223 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 545-852 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / ATCC 27634 / DSM 579 / 遺伝子: clpB, TTHA1487 / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL CodonPlus / 参照: UniProt: Q9RA63

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulfate, PEG 3350, 1,6-hexanediol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→30 Å / Num. obs: 2925

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4→27.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 225.095 / SU ML: 1.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 1.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2966 231 7.9 %RANDOM
Rwork0.2855 ---
obs0.2862 2925 98.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 427.57 Å2 / Biso mean: 240.3191 Å2 / Biso min: 150 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.07 Å26.53 Å20 Å2
2--13.07 Å20 Å2
3----19.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→27.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2348 0 0 0 2348
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222385
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9211.9873219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.6225290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.31522.65117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.39215443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2011531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2369
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211790
LS精密化 シェル解像度: 4→4.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.457 18 -
Rwork0.384 180 -
all-198 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
126.8443-8.9529-16.5492-2.181618.804758.12071.49632.76731.89520.9636-0.8558-1.11-0.3321-4.5267-0.64050.23750.1784-0.4231.0120.27510.9551-18.080530.548626.1574
212.01964.657-1.63480.7192-6.638428.9741-0.98120.768-0.2738-0.75951.28250.0885-0.73670.4859-0.30130.2807-0.11390.02010.44650.32340.7416-11.100433.887531.4789
319.07164.8872-12.01985.832-29.071481.77572.4317-2.3565-5.0995-0.3684-4.07220.7315-3.76831.03141.64061.85580.9037-0.3510.10650.51861.0558-14.698344.402934.3705
416.50562.62013.60426.6636-0.60897.8080.4613-0.41250.57240.79-0.0441-0.1849-0.2370.1143-0.41710.07160.5783-0.01290.69210.23410.3112-24.368210.751517.5252
5-10.103264.8683-22.436712.92940.179821.9660.1893-1.0508-2.5032-0.46761.0998-6.43913.79591.7707-1.28910.25350.6715-0.78482.03771.43011.2571-4.1732-2.947422.2309
68.83114.7375-6.35396.9882-3.723218.63040.14710.1257-0.6963-0.72240.5959-0.82481.95730.9815-0.74290.51240.4584-0.28040.645-0.01950.5641-14.06750.540916.374
7-3.324414.10546.1202-0.975423.361312.7935-1.037-1.1105-0.9694-3.47751.1592-0.9016-1.26353.0465-0.12210.96030.44650.24741.44810.46840.0095-13.31299.2592.3526
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A757 - 779
2X-RAY DIFFRACTION2A780 - 830
3X-RAY DIFFRACTION3A831 - 850
4X-RAY DIFFRACTION4A545 - 622
5X-RAY DIFFRACTION5A623 - 651
6X-RAY DIFFRACTION6A652 - 722
7X-RAY DIFFRACTION7A723 - 756

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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