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万見
- PDB-4eto: Structure of S100A4 in complex with non-muscle myosin-IIA peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eto
タイトルStructure of S100A4 in complex with non-muscle myosin-IIA peptide
要素
  • Myosin-9
  • Protein S100-A4
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CALCIUM-BINDING PROTEIN / EF-hand / Structural Genomics / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC / Atoms-to-Animals: The Immune Function Network / IFN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / establishment of meiotic spindle localization / cytokinetic process / myosin II filament / cortical granule exocytosis / establishment of T cell polarity / cortical granule / actomyosin contractile ring ...negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / establishment of meiotic spindle localization / cytokinetic process / myosin II filament / cortical granule exocytosis / establishment of T cell polarity / cortical granule / actomyosin contractile ring / regulated exocytosis / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / uropod / blood vessel endothelial cell migration / RAGE receptor binding / actin filament-based movement / meiotic spindle organization / actomyosin / lysosome localization / plasma membrane repair / myosin filament / myoblast fusion / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / myosin II complex / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / platelet formation / CD163 mediating an anti-inflammatory response / leukocyte migration / phagocytosis, engulfment / EPHA-mediated growth cone collapse / microfilament motor activity / chemoattractant activity / endodermal cell differentiation / cell leading edge / RHO GTPases activate PAKs / cytoskeletal motor activity / brush border / cleavage furrow / monocyte differentiation / membrane protein ectodomain proteolysis / immunological synapse / transition metal ion binding / epithelial to mesenchymal transition / stress fiber / RHO GTPases activate PKNs / protein-membrane adaptor activity / ruffle / integrin-mediated signaling pathway / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / adherens junction / FCGR3A-mediated phagocytosis / neuromuscular junction / ADP binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / spindle / cytoplasmic side of plasma membrane / platelet aggregation / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / integrin binding / protein transport / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin binding / virus receptor activity / actin cytoskeleton organization / : / angiogenesis / in utero embryonic development / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / calmodulin binding / nuclear body / cadherin binding / protein domain specific binding / symbiont entry into host cell / focal adhesion / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / RGS domain superfamily / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain ...S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / RGS domain superfamily / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-A4 / Myosin-9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Ramagopal, U.A. / Dulyaninova, N.G. / Kumar, P.R. / Almo, S.C. / Bresnick, A.R. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC) / Atoms-to-Animals: The Immune Function Network (IFN)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of S100A4 with bound peptide P
著者: Ramagopal, U.A. / Dulyaninova, N.G. / Kumar, P.R. / Almo, S.C. / Bresnick, A.R.
履歴
登録2012年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月18日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein S100-A4
B: Protein S100-A4
P: Myosin-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6097
ポリマ－23,4493
非ポリマー1604
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4620 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area9710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.279, 91.989, 32.864
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.600, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細dimer bound to a peptide

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要素

#1: タンパク質 Protein S100-A4 / Calvasculin / Metastasin / Placental calcium-binding protein / Protein Mts1 / S100 calcium-binding protein A4


分子量: 10763.358 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-93 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAPL, MTS1, S100A4 / プラスミド: PET23A) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL(DE3) / 参照: UniProt: P26447
#2: タンパク質・ペプチド Myosin-9 / Cellular myosin heavy chain / type A / Myosin heavy chain 9 / Myosin heavy chain / non-muscle IIa / ...Cellular myosin heavy chain / type A / Myosin heavy chain 9 / Myosin heavy chain / non-muscle IIa / Non-muscle myosin heavy chain A / NMMHC-A / Non-muscle myosin heavy chain IIa / NMMHC II-a / NMMHC-IIA


分子量: 1922.239 Da / 分子数: 1 / 断片: Coiled coil region residues 1908-1923 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYH9 / 参照: UniProt: P35579
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.0, 30% (v/v) Jeffamine ED-2001, Vapor diffusion, Sitting drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→50 Å / Num. obs: 24461 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.734 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.54-1.573.50.49612141.3961100
1.57-1.63.60.45512421.3681100
1.6-1.633.60.39911931.3881100
1.63-1.663.60.33812371.4371100
1.66-1.693.60.32412141.4241100
1.69-1.733.60.26512301.4061100
1.73-1.783.60.22312371.4221100
1.78-1.833.60.19412191.4711100
1.83-1.883.60.16612091.557199.9
1.88-1.943.60.13212381.6061100
1.94-2.013.60.11812091.681199.8
2.01-2.093.60.09512321.651100
2.09-2.193.60.08112431.872199.5
2.19-2.33.60.07211952.052199.3
2.3-2.443.60.06312071.943199.2
2.44-2.633.60.05912312.05199.2
2.63-2.93.60.05212212.119198.9
2.9-3.323.50.04712352.197199.1
3.32-4.183.50.0412212.287199.3
4.18-503.40.03912342.445197.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Q91

2q91


解像度: 1.54→45.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / WRfactor Rfree: 0.2494 / WRfactor Rwork: 0.2093 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8274 / SU B: 1.913 / SU ML: 0.07 / SU R Cruickshank DPI: 0.1053 / SU Rfree: 0.1066 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2513 1247 5.1 %RANDOM
Rwork0.2089 ---
obs0.2111 24415 99.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 50.68 Å2 / Biso mean: 20.1365 Å2 / Biso min: 6.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å2-0 Å2-0.77 Å2
2---0.4 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→45.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1530 0 4 86 1620
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221633
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8231.9752195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2315207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.56725.7580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.52315316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.365156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2321.51012
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.13321625
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5453621
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.2784.5570
LS精密化 シェル解像度: 1.54→1.58 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 102 -
Rwork0.304 1697 -
all-1799 -
obs--99.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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