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- PDB-4et0: Crystal structure of circularly permuted human asparaginase-like ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4et0
タイトルCrystal structure of circularly permuted human asparaginase-like protein 1
要素L-asparaginase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-aspartyl-peptidase / asparagine catabolic process via L-aspartate / Phenylalanine metabolism / asparaginase / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / photoreceptor inner segment / proteolysis / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Asparaginase-like 1, metazoa / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Li, W.Z. / Yogesha, S.D. / Zhang, Y.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: Uncoupling Intramolecular Processing and Substrate Hydrolysis in the N-Terminal Nucleophile Hydrolase hASRGL1 by Circular Permutation.
著者: Li, W. / Cantor, J.R. / Yogesha, S.D. / Yang, S. / Chantranupong, L. / Liu, J.Q. / Agnello, G. / Georgiou, G. / Stone, E.M. / Zhang, Y.
履歴
登録2012年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,5804
ポリマ－67,5342
非ポリマー462
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area21500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.638, 108.638, 275.144
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 L-asparaginase / Asparaginase-like protein 1 / L-asparagine amidohydrolase


分子量: 33767.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASRGL1, ALP, CRASH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7L266, asparaginase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
配列の詳細THE SEQUENCE OF CIRCULARLY PERMUTATED HUMAN ASRGL1 IS DESIGNED WITH ORIGINAL N- AND C- TERMINAL ...THE SEQUENCE OF CIRCULARLY PERMUTATED HUMAN ASRGL1 IS DESIGNED WITH ORIGINAL N- AND C- TERMINAL CONNECTED BY A FLEXIBLE LINKER GAGSGAGSGAGG AND WITH ORIGINAL ACTIVE SITE NUCLEOPHILE THR168 EXPOSED AS THE 1ST RESIDUE AT N- TERMINAL. SIX HISTIDING TAG DESIGNED AT C- TERMINAL. THE ORIGINAL SEQUENCE PRIOR TO PERMUTATION IS AS FOLLOWING: MTVGAVALDCKGNVAYATSTGGIVNKMVGRVGDSPCLGAGGYADNDIGAVSTTGHGESIL KVNLARLTLFHIEQGKTVEEAADLSLGYMKSRVKGLGGLIVVSKTGDWVAKWTSTSMPWA AAKDGKLHFGIDPDDTTITDLP GAGSGAGSGAGG NPIVVVHGGGAGPISKDRKERVHQGM VRAATVGYGILREGGSAVDAVEGAVVALEDDPEFNAGCGSVLNTNGEVEMDASIMDGKDL SAGAVSAVQCIANPIKLARLVMEKTPHCFLTDQGAAQFAAAMGVPEIPGEKLVTERNKKR LEKEKHEKGAQKTDCQKNLGHHHHHH

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 17% PEG3350, 0.15M Tri-Potassium Citrate, Microseeding, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月6日
放射モノクロメーター: Double-crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. all: 15355 / Num. obs: 14986 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 57.42 Å2
反射 シェル解像度: 3.3→3.36 Å / % possible all: 90.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→47.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9283 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2486 746 5.03 %RANDOM
Rwork0.2141 ---
obs0.2157 14817 97.4 %-
all-15213 --
原子変位パラメータBiso mean: 127.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.0605 Å20 Å20 Å2
2---9.0605 Å20 Å2
3---18.121 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.933 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→47.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4302 0 2 0 4304
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014364HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.265899HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1507SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes104HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes647HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4364HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd3SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.23
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.39
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion578SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5238SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.56 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2762 158 5.49 %
Rwork0.2386 2722 -
all0.2407 2880 -
obs--97.4 %
精密化 TLS

L33: 0 °2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.30810.09430.18111.5549-1.42970.10420.27760.2824-0.5613-0.0294-0.3686-0.87330.1055-0.07480.29080.35260.05081.4135-0.3741-0.288624.37441.449-27.697
20.14970.06020.28951.308-0.68560.0815-0.2454-0.2753-0.5130.32540.1213-0.00910.0475-0.40690.57580.16370.140.57270.4004-0.738713.643548.295-0.321
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|155 - A|462 }A155 - 462
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|155 - B|462 }B155 - 462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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