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万見
- PDB-4es7: crystal structure of protein HC from Homo sapiens at 2 angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4es7
タイトルcrystal structure of protein HC from Homo sapiens at 2 angstrom
要素Protein AMBP
キーワードIMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidoreductases; Acting on NADH or NADPH; With a heme protein as acceptor / calcium oxalate binding / IgA binding / heme catabolic process / negative regulation of immune response / negative regulation of JNK cascade / calcium channel inhibitor activity / Scavenging of heme from plasma / female pregnancy / serine-type endopeptidase inhibitor activity ...Oxidoreductases; Acting on NADH or NADPH; With a heme protein as acceptor / calcium oxalate binding / IgA binding / heme catabolic process / negative regulation of immune response / negative regulation of JNK cascade / calcium channel inhibitor activity / Scavenging of heme from plasma / female pregnancy / serine-type endopeptidase inhibitor activity / carbohydrate binding / nuclear membrane / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / mitochondrial inner membrane / cell adhesion / oxidoreductase activity / heme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein AMBP / Alpha-1-microglobulin / Lipocalin family conserved site / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...Protein AMBP / Alpha-1-microglobulin / Lipocalin family conserved site / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Protein AMBP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Zhang, Y.L. / Gao, Z.Q. / Wang, D.Q. / Dong, Y.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: crystal structure of protein HC from Home sapiens at 2 angstrom
著者: Zhang, Y.L. / Gao, Z.Q. / Wang, D.Q. / Dong, Y.H.
履歴
登録2012年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein AMBP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9524
ポリマ－22,6341
非ポリマー3183
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.437, 36.437, 112.667
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Protein AMBP / Alpha-1-microglobulin / Protein HC / Alpha-1 microglycoprotein / Complex-forming glycoprotein ...Alpha-1-microglobulin / Protein HC / Alpha-1 microglycoprotein / Complex-forming glycoprotein heterogeneous in charge / Inter-alpha-trypsin inhibitor light chain / ITI-LC / Bikunin / EDC1 / HI-30 / Uronic-acid-rich protein / Trypstatin


分子量: 22633.561 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-193 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMBP, HCP, ITIL / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02760
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.2M ammonium citrate, 20% PEG 3350, 0.1M HEPES pH 6.9, 40% 1,1,1,3,3,3-Hexafluoro-z-propanol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月20日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 9932 / Num. obs: 9932 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 30.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 50.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.383 / Mean I/σ(I) obs: 8.57 / Num. unique all: 982 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.001→34.669 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2611 475 4.81 %RANDOM
Rwork0.1987 ---
all0.2019 9932 --
obs0.2019 9867 99.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.087 Å2 / ksol: 0.379 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 93.44 Å2 / Biso mean: 40.3096 Å2 / Biso min: 15.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8994 Å20 Å2-0 Å2
2--0.8994 Å20 Å2
3----1.7987 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→34.669 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1331 0 21 54 1406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071380
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2341855
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.074512
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083200
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004233
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0007-2.29010.2821580.2154309699
2.2901-2.88510.33421530.21143152100
2.8851-34.67420.23291640.19053144100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 14.9191 Å / Origin y: -6.7183 Å / Origin z: -9.2317 Å
111213212223313233
T0.0463 Å20.0332 Å2-0.0247 Å2-0.0306 Å20.0117 Å2--0.0349 Å2
L1.9292 °20.334 °20.2871 °2-1.0971 °20.172 °2--2.2438 °2
S-0.0045 Å °-0.0145 Å °-0.1327 Å °-0.0135 Å °0.029 Å °0.0613 Å °0.0716 Å °0.0645 Å °-0.0156 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 167
2X-RAY DIFFRACTION1allA301 - 354
3X-RAY DIFFRACTION1allA201 - 203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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