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- PDB-4er4: HIGH-RESOLUTION X-RAY ANALYSES OF RENIN INHIBITOR-ASPARTIC PROTEI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4er4
タイトルHIGH-RESOLUTION X-RAY ANALYSES OF RENIN INHIBITOR-ASPARTIC PROTEINASE COMPLEXES
要素
  • ENDOTHIAPEPSIN
  • H-142
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE / ACID PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


endothiapepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Cryphonectria parasitica (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Foundling, S.I. / Watson, F.E. / Szelke, M. / Blundell, T.L.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1987
タイトル: High resolution X-ray analyses of renin inhibitor-aspartic proteinase complexes.
著者: Foundling, S.I. / Cooper, J. / Watson, F.E. / Cleasby, A. / Pearl, L.H. / Sibanda, B.L. / Hemmings, A. / Wood, S.P. / Blundell, T.L. / Valler, M.J. / Norey, C.G. / Kay, J. / Boger, J. / Dunn, ...著者: Foundling, S.I. / Cooper, J. / Watson, F.E. / Cleasby, A. / Pearl, L.H. / Sibanda, B.L. / Hemmings, A. / Wood, S.P. / Blundell, T.L. / Valler, M.J. / Norey, C.G. / Kay, J. / Boger, J. / Dunn, B.M. / Leckieparallel, B.J. / Jone, D.M. / Atrash, B. / Hallett, A. / Szelke, M.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1984
タイトル: The Active Site of Aspartic Proteinases
著者: Pearl, L. / Blundell, T.
#2: ジャーナル: Proc.FEBS Meet. / 年: 1979
タイトル: Active Site of Acid Proteinases
著者: Blundell, T.L. / Jones, H.B. / Khan, G. / Taylor, G. / Sewell, T.S. / Pearl, L.H. / Wood, S.P.
#3: ジャーナル: Proc.FEBS Meet. / 年: 1979
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Acid Proteinases
著者: Blundell, T.L. / Jenkins, J.A. / Khan, G. / Roychowdhury, P. / Sewell, T. / Tickle, I.J. / Wood, E.A.
#4: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1979
タイトル: Four-Fold Structural Repeat in the Acid Proteases
著者: Blundell, T.L. / Sewell, B.T. / Mclachlan, A.D.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1978
タイトル: Structural Evidence for Gene Duplication in the Evolution of Acid Proteases
著者: Tang, J. / James, M.N.G. / Hsu, I.N. / Jenkins, J.A. / Blundell, T.L.
#6: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1977
タイトル: Homology Among Acid Proteases. Comparison of Crystal Structures at 3 Angstroms Resolution of Acid Proteases from Rhizopus Chinensis and Endothia Parasitica
著者: Subramanian, E. / Swan, I.D.A. / Liu, M. / Davies, D.R. / Jenkins, J.A. / Tickle, I.J. / Blundell, T.L.
#7: ジャーナル: Adv.Exp.Med.Biol. / 年: 1977
タイトル: X-Ray Analysis and Circular Dichroism of the Acid Protease from Endothia Parasitica and Chymosin
著者: Jenkins, J. / Tickle, I. / Sewell, T. / Ungaretti, L. / Wollmer, A. / Blundell, T.
履歴
登録1991年1月5日処理サイト: BNL
改定 1.01991年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年2月29日Group: Database references
改定 1.42017年11月29日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_validate_polymer_linkage ...pdbx_database_status / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id
改定 2.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: ENDOTHIAPEPSIN
I: H-142


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0282
ポリマ－35,0282
非ポリマー00
水5,855325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area13190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.700, 74.000, 45.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES PRO E 23 AND PRO E 133 ARE CIS PROLINES.
2: THE PEPTIDE BOND BETWEEN LEU I 6 AND VAL I 7 HAS BEEN REDUC TO PRODUCE THE SEQUENCE LEU I 6 PSI(CH2-NH) VAL I 7

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要素

#1: タンパク質 ENDOTHIAPEPSIN


分子量: 33813.855 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cryphonectria parasitica (菌類) / 参照: UniProt: P11838, EC: 3.4.23.6
#2: タンパク質・ペプチド H-142


分子量: 1214.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE PEPTIDE BOND BETWEEN RESIDUE LEU I 6 AND RESIDUE VAL I 7 HAS BEEN REDUCED TO CH2-NH2. IT IS ...THE PEPTIDE BOND BETWEEN RESIDUE LEU I 6 AND RESIDUE VAL I 7 HAS BEEN REDUCED TO CH2-NH2. IT IS REPRESENTED AS LAV IN THE SEQUENCE.
Has protein modificationY
配列の詳細THE COMPLETE SEQUENCE WAS DETERMINED BY V. PEDERSEN AS TRYPTIC FRAGMENTS WHICH WERE ALIGNED IN THE ...THE COMPLETE SEQUENCE WAS DETERMINED BY V. PEDERSEN AS TRYPTIC FRAGMENTS WHICH WERE ALIGNED IN THE ELECTRON DENSITY. HOMOLOGY WITH OTHER ASPARTIC PROTEINASES WAS USED TO RESOLVE ALIGNMENT AMBIGUITIES. THE RESIDUE NUMBERING IS BASED ON THAT OF PORCINE PEPSIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.46 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.3 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 Msodium phosphate11dihydrogen, can be replaced with 0.1M sodium acetate
22.7 Mammonium sulfate11
310 %acetone11

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.1→20 Å / Rfactor Rwork: 0.194
詳細: THE QUANTITY GIVEN IN THE TEMPERATURE FACTOR FIELD OF THE *ATOM* AND *HETATM* RECORDS BELOW IS U**2, WHICH IS THE MEAN-SQUARE AMPLITUDE OF ATOMIC VIBRATION. THE TEMPERATURE FACTOR, B, CAN BE ...詳細: THE QUANTITY GIVEN IN THE TEMPERATURE FACTOR FIELD OF THE *ATOM* AND *HETATM* RECORDS BELOW IS U**2, WHICH IS THE MEAN-SQUARE AMPLITUDE OF ATOMIC VIBRATION. THE TEMPERATURE FACTOR, B, CAN BE DERIVED BY THE FOLLOWING RELATION - B = 8 * (PI)**2 * U**2. IT IS AN INDICATION OF POSSIBLE ERRORS IN THE REFINEMENT THAT SOME ARE SLIGHTLY NEGATIVE.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2467 0 0 325 2792
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d0.043
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.194
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: o_plane_restr / Dev ideal: 0.013

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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