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万見
- PDB-4eo3: Peroxiredoxin Nitroreductase Fusion Enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eo3
タイトルPeroxiredoxin Nitroreductase Fusion Enzyme
要素Bacterioferritin comigratory protein/NADH dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin-fold / alpha-beta-aplha sandwich fold / antioxidant oxidoreductase / FMN Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


antioxidant activity / oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain ...: / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Bacterioferritin comigratory protein/NADH dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.649 Å
データ登録者Prosper, P. / Haouz, A. / Navaza, A. / Jacquot, J.-P. / Rouhier, N.
引用ジャーナル: Antioxid Redox Signal / 年: 2013
タイトル: In the absence of thioredoxins, what are the reductants for peroxiredoxins in Thermotoga maritima?
著者: Couturier, J. / Prosper, P. / Winger, A.M. / Hecker, A. / Hirasawa, M. / Knaff, D.B. / Gans, P. / Jacquot, J.P. / Navaza, A. / Haouz, A. / Rouhier, N.
履歴
登録2012年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacterioferritin comigratory protein/NADH dehydrogenase
B: Bacterioferritin comigratory protein/NADH dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0219
ポリマ－74,6062
非ポリマー1,4157
水11,025612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12250 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area26940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.500, 113.175, 121.833
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bacterioferritin comigratory protein/NADH dehydrogenase / Peroxiredoxin nitroreductase


分子量: 37302.840 Da / 分子数: 2 / 変異: C40S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM_0386 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WYL7
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 612 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細NCOI RESTRICTION ENZYME WAS USED FOR CLONING OF THE FULL-LENGTH SEQUENCE. A CODON FOR AN ALANINE ...NCOI RESTRICTION ENZYME WAS USED FOR CLONING OF THE FULL-LENGTH SEQUENCE. A CODON FOR AN ALANINE HAS BEEN ADDED IN THE PRIMER TO KEEP THE SEQUENCE IN FRAME. THE N-TERMINAL PROTEIN SEQUENCE OF THE RECOMBINANT PROTEIN THUS STARTS WITH MARVKHF INSTEAD OF MRVKHF.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES, 30% MPD, 5% PEG4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.82656 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年10月8日
放射モノクロメーター: SI (111) CHANNEL-CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.82656 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→19.9 Å / Num. all: 101195 / Num. obs: 101195 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.649→19.896 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2066 4863 5 %RANDOM
Rwork0.1777 ---
all0.1792 97348 --
obs0.1792 97348 96.15 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.988 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.1575 Å20 Å20 Å2
2---2.2877 Å20 Å2
3---0.1302 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.649→19.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5240 0 90 612 5942
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065519
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9817471
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4612095
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075811
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005953
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6495-1.70840.29094140.26188219X-RAY DIFFRACTION86
1.7084-1.77680.26354770.23028607X-RAY DIFFRACTION91
1.7768-1.85760.23064410.20768913X-RAY DIFFRACTION93
1.8576-1.95540.22394780.19539128X-RAY DIFFRACTION96
1.9554-2.07780.2114660.18849347X-RAY DIFFRACTION98
2.0778-2.23810.22724980.18549433X-RAY DIFFRACTION98
2.2381-2.46290.22625040.18089509X-RAY DIFFRACTION99
2.4629-2.81840.19244980.17949639X-RAY DIFFRACTION100
2.8184-3.54770.2095270.17889700X-RAY DIFFRACTION100
3.5477-19.89740.18225600.15419990X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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