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- PDB-4eku: Crystal Structure of FERM Domain of Proline-rich Tyrosine Kinase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eku
タイトルCrystal Structure of FERM Domain of Proline-rich Tyrosine Kinase 2
要素Protein-tyrosine kinase 2-beta
キーワードTRANSFERASE / PROLINE-RICH TYROSINE KINASE 2 / FERM DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / regulation of postsynaptic density assembly ...regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / response to cation stress / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / regulation of postsynaptic density assembly / blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of muscle cell apoptotic process / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / apical dendrite / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / activation of Janus kinase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to fluid shear stress / focal adhesion assembly / signal complex assembly / chemokine-mediated signaling pathway / NMDA selective glutamate receptor complex / Interleukin-2 signaling / sprouting angiogenesis / long-term synaptic depression / oocyte maturation / Signal regulatory protein family interactions / positive regulation of cell-matrix adhesion / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of actin filament polymerization / stress fiber assembly / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / RHOU GTPase cycle / response to immobilization stress / positive regulation of protein kinase activity / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / glutamate receptor binding / cellular defense response / regulation of cell adhesion / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / response to glucose / response to mechanical stimulus / cellular response to retinoic acid / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / bone resorption / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to hormone / response to cocaine / positive regulation of translation / response to ischemia / integrin-mediated signaling pathway / long-term synaptic potentiation / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / response to hydrogen peroxide / epidermal growth factor receptor signaling pathway / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of neuron projection development / response to calcium ion / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of angiogenesis / : / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / neuron projection development / MAPK cascade / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / presynapse / lamellipodium / cell cortex / regulation of cell shape / cell body / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / growth cone / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / protein tyrosine kinase activity / response to ethanol / adaptive immune response / negative regulation of neuron apoptotic process / protein autophosphorylation / dendritic spine / postsynaptic density / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cytoskeleton / response to hypoxia
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein ...Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Savarimuthu, B. / Li, R. / Wang, Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Ferm Domain of Proline-rich Tyrosine Kinase 2
著者: Savarimuthu, B. / Li, R. / Wang, Y.
履歴
登録2012年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3831
ポリマ－45,3831
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Protein-tyrosine kinase 2-beta

A: Protein-tyrosine kinase 2-beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,7662
ポリマ－90,7662
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-2/31
Buried area1860 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area36670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.971, 112.971, 103.335
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine kinase 2-beta / Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine ...Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Calcium-regulated non-receptor proline-rich tyrosine kinase / Cell adhesion kinase beta / CAK-beta / CAKB / Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Related adhesion focal tyrosine kinase / RAFTK


分子量: 45383.102 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-409 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAK2, NM4103, PTK2B, PYK2, RAFTK / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.67 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1 M AMMONIUM CITRATE TRIBASIC, pH 7.0, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月9日 / 詳細: ROSENBAUM-ROCH DOUBLE XTAL
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL (Si 111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→49.564 Å / Num. all: 12393 / Num. obs: 12393 / % possible obs: 99.94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 85.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rsym value: 0.113 / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル解像度: 3.25→3.37 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.774 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 715 / Rsym value: 0.744 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2AL6

2al6


解像度: 3.25→49.564 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 29.6 / SU ML: 0.229 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.334 / ESU R Free: 0.341 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2121 546 4.4 %RANDOM
Rwork0.1861 ---
all0.1872 12393 --
obs0.1872 12393 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 90.463 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å2-0.27 Å20 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---0.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→49.564 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2813 0 0 0 2813
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222868
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2151.9733869
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3375347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.5824.685143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.73315535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.121519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.2423
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212167
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9341.51735
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.80122802
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3331133
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1284.51067
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 44 -
Rwork0.28 853 -
obs--99.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2763-2.5839-1.31418.47513.34293.9530.0840.33840.060.0683-0.17810.6404-0.1987-0.11830.09410.2746-0.09540.11490.5644-0.20770.200839.53613.451-26.805
23.43843.30060.25912.25232.95343.0321-0.24860.47390.00320.23080.2202-0.5851-0.20250.6490.02840.5847-0.0694-0.08350.6715-0.0380.091648.73836.221-8.962
311.7341-0.5832-0.57766.98472.1646.0799-0.1142-0.1352-0.52650.7066-0.38411.97090.5098-0.76590.49830.8562-0.220.54480.5693-0.29440.896520.82914.436-8.248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A19 - 138
2X-RAY DIFFRACTION2A139 - 264
3X-RAY DIFFRACTION3A265 - 366

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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